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- PDB-1j2x: Crystal structure of RAP74 C-terminal domain complexed with FCP1 ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1j2x
タイトルCrystal structure of RAP74 C-terminal domain complexed with FCP1 C-terminal peptide
要素
  • RNA polymerase II CTD phosphatase
  • Transcription initiation factor IIF, alpha subunit
キーワードTRANSCRIPTION / GENERAL TRANSCRIPTION FACTOR / RAP74 / RAP30 / TFIIF / RNA POLYMERASE II / WINGED-HELIX DOMAIN / FCP1 / CTD / phosphatase
機能・相同性
機能・相同性情報


RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat phosphatase activity / negative regulation of cell growth involved in cardiac muscle cell development / Tat protein binding / phosphatase activator activity / TFIIF-class transcription factor complex binding / transcription factor TFIIF complex / positive regulation by host of viral transcription / Abortive elongation of HIV-1 transcript in the absence of Tat / RNA polymerase II general transcription initiation factor binding / FGFR2 alternative splicing ...RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat phosphatase activity / negative regulation of cell growth involved in cardiac muscle cell development / Tat protein binding / phosphatase activator activity / TFIIF-class transcription factor complex binding / transcription factor TFIIF complex / positive regulation by host of viral transcription / Abortive elongation of HIV-1 transcript in the absence of Tat / RNA polymerase II general transcription initiation factor binding / FGFR2 alternative splicing / exit from mitosis / Viral Messenger RNA Synthesis / Signaling by FGFR2 IIIa TM / myosin phosphatase activity / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE during HIV infection / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE / transcription factor TFIID complex / Formation of the Early Elongation Complex / Formation of the HIV-1 Early Elongation Complex / RNA polymerase II general transcription initiation factor activity / mRNA Capping / protein-serine/threonine phosphatase / HIV Transcription Initiation / RNA Polymerase II HIV Promoter Escape / Transcription of the HIV genome / RNA Polymerase II Promoter Escape / RNA Polymerase II Transcription Pre-Initiation And Promoter Opening / RNA Polymerase II Transcription Initiation / RNA Polymerase II Transcription Initiation And Promoter Clearance / mRNA Splicing - Minor Pathway / Pausing and recovery of Tat-mediated HIV elongation / Tat-mediated HIV elongation arrest and recovery / phosphoprotein phosphatase activity / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / HIV elongation arrest and recovery / Pausing and recovery of HIV elongation / RNA polymerase II transcribes snRNA genes / Tat-mediated elongation of the HIV-1 transcript / Formation of HIV-1 elongation complex containing HIV-1 Tat / spindle midzone / Formation of HIV elongation complex in the absence of HIV Tat / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / RNA Polymerase II Transcription Elongation / Formation of RNA Pol II elongation complex / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / protein dephosphorylation / mRNA Splicing - Major Pathway / negative regulation of protein binding / promoter-specific chromatin binding / transcription initiation at RNA polymerase II promoter / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / transcription elongation by RNA polymerase II / response to virus / spindle pole / spindle / cell junction / midbody / protein phosphatase binding / Estrogen-dependent gene expression / transcription by RNA polymerase II / protein domain specific binding / cell division / intracellular membrane-bounded organelle / centrosome / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / DNA binding / RNA binding / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
FCP1-like phosphatase, C-terminal / FCP1, C-terminal / FCP1-like phosphatase, phosphatase domain / CTD phosphatase Fcp1 / FCP1 homology domain / NLI interacting factor-like phosphatase / FCP1 homology domain profile. / catalytic domain of ctd-like phosphatases / Transcription initiation factor IIF, alpha subunit / Transcription initiation factor IIF, alpha subunit (TFIIF-alpha) ...FCP1-like phosphatase, C-terminal / FCP1, C-terminal / FCP1-like phosphatase, phosphatase domain / CTD phosphatase Fcp1 / FCP1 homology domain / NLI interacting factor-like phosphatase / FCP1 homology domain profile. / catalytic domain of ctd-like phosphatases / Transcription initiation factor IIF, alpha subunit / Transcription initiation factor IIF, alpha subunit (TFIIF-alpha) / Transcription Factor IIF, Rap30/Rap74, interaction / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / breast cancer carboxy-terminal domain / BRCT domain profile. / BRCT domain / BRCT domain superfamily / HAD superfamily / HAD-like superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily/Winged helix DNA-binding domain / Arc Repressor Mutant, subunit A / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
General transcription factor IIF subunit 1 / RNA polymerase II subunit A C-terminal domain phosphatase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Kamada, K. / Roeder, R.G. / Burley, S.K.
引用
ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2003
タイトル: Molecular mechanism of recruitment of TFIIF- associating RNA polymerase C-terminal domain phosphatase (FCP1) by transcription factor IIF
著者: Kamada, K. / Roeder, R.G. / Burley, S.K.
#1: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2001
タイトル: Crystal structure of the C-terminal domain of the RAP74 subunit of human transcription factor IIF
著者: Kamada, K. / De Angelis, J. / Roeder, R.G. / Burley, S.K.
履歴
登録2003年1月15日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02003年1月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年2月3日Group: Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: audit_author / citation_author ...audit_author / citation_author / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _audit_author.identifier_ORCID / _citation_author.identifier_ORCID ..._audit_author.identifier_ORCID / _citation_author.identifier_ORCID / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年10月25日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transcription initiation factor IIF, alpha subunit
B: RNA polymerase II CTD phosphatase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,6145
ポリマ－10,3562
非ポリマー2583
水1,00956
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1710 Å2
ΔGint-54 kcal/mol
Surface area5950 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.605, 30.446, 47.379
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 106.38, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Transcription initiation factor IIF, alpha subunit / RAP74 Subunit of Transcription Factor IIF / TFIIF


分子量: 8374.801 Da / 分子数: 1 / 断片: C-terminal domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RAP74 / プラスミド: PGEX-6P-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): UT5600 / 参照: UniProt: P35269
#2: タンパク質・ペプチド RNA polymerase II CTD phosphatase / TFIIF-associating CTD phosphatase / FCP1


分子量: 1981.183 Da / 分子数: 1 / 断片: C-terminal peptide / 由来タイプ: 合成 / 詳細: chemical synthesis / 参照: UniProt: Q9Y5B0
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 56 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 34.86 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: PEGMME 550, zinc sulfate, MES, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277.0K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
120 mg/mlprotein1drop
2100 mMMES1reservoirpH6.5
310 mMzinc sulfate heptahydrate1reservoir
425 %(v/v)PEG5501reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X9A / 波長: 0.97899 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2001年10月18日 / 詳細: flat cylindrically bent mirror
放射モノクロメーター: Si (111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97899 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→22.73 Å / Num. all: 5657 / Num. obs: 5657 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.9 % / Biso Wilson estimate: 11 Å2 / Limit h max: 28 / Limit h min: -29 / Limit k max: 15 / Limit k min: -29 / Limit l max: 23 / Limit l min: 0 / Observed criterion F max: 791649.05 / Observed criterion F min: 4.9 / Rmerge(I) obs: 0.045 / Rsym value: 0.045 / Net I/σ(I): 18.1
反射 シェル解像度: 2→2.03 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.164 / Mean I/σ(I) obs: 5.3 / Num. unique all: 271 / Rsym value: 0.164 / % possible all: 97.8
反射
*PLUS
最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 30 Å / Num. measured all: 29692

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1I27

1i27


解像度: 2→22.73 Å / Rfactor Rfree error: 0.013 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.254 403 7.2 %RANDOM
Rwork0.203 ---
all0.209 5672 --
obs0.207 5603 98.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: CNS bulk solvent model used / Bsol: 36.4994 Å2 / ksol: 0.378793 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 74.28 Å2 / Biso mean: 25.29 Å2 / Biso min: 7.16 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.63 Å20 Å21.14 Å2
2---0.11 Å20 Å2
3----2.52 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.27 Å0.21 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.22 Å0.09 Å
Luzzati d res high-2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→22.73 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数707 0 11 56 774
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1
X-RAY DIFFRACTIONx_torsion_deg18.4
X-RAY DIFFRACTIONx_torsion_impr_deg0.66
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it2.0342
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it3.0612.5
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it3.2892.5
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it4.8863
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 8

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection Rfree% reflection Rfree (%)Rfactor RworkNum. reflection RworkRfactor Rfree errorNum. reflection allNum. reflection obs% reflection obs (%)
2-2.090.203466.40.2056440.0371569096.4
2.09-2.20.218497.10.2166340.03169368398.6
2.2-2.340.2154970.2156410.03170169098.4
2.34-2.520.222436.20.2226470.03469669099
2.52-2.770.175598.20.1756540.02372171398.9
2.77-3.170.208436.20.2086450.03269468899.1
3.17-3.990.206608.40.2046480.02771370899.3
3.99-22.730.197547.20.1986870.02774674199.3
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 22.7 Å / % reflection Rfree: 7 % / Rfactor Rfree: 0.255 / Rfactor Rwork: 0.204
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプ
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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