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万見
- PDB-1j1e: Crystal structure of the 52kDa domain of human cardiac troponin i... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1j1e
タイトルCrystal structure of the 52kDa domain of human cardiac troponin in the Ca2+ saturated form
要素
  • Troponin C
  • Troponin I
  • Troponin T
キーワードCONTRACTILE PROTEIN / Thin filament / muscle regulation / Ca2+ binding protein / EF-hand / coiled-coil
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of systemic arterial blood pressure by ischemic conditions / troponin C binding / diaphragm contraction / regulation of ATP-dependent activity / regulation of muscle filament sliding speed / troponin T binding / cardiac Troponin complex / cardiac myofibril / troponin complex / regulation of muscle contraction ...regulation of systemic arterial blood pressure by ischemic conditions / troponin C binding / diaphragm contraction / regulation of ATP-dependent activity / regulation of muscle filament sliding speed / troponin T binding / cardiac Troponin complex / cardiac myofibril / troponin complex / regulation of muscle contraction / regulation of smooth muscle contraction / negative regulation of ATP-dependent activity / transition between fast and slow fiber / positive regulation of ATP-dependent activity / Striated Muscle Contraction / muscle filament sliding / response to metal ion / regulation of cardiac muscle contraction by calcium ion signaling / ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / heart contraction / regulation of heart contraction / tropomyosin binding / troponin I binding / striated muscle thin filament / skeletal muscle contraction / vasculogenesis / calcium channel inhibitor activity / cardiac muscle contraction / Ion homeostasis / sarcomere / response to calcium ion / intracellular calcium ion homeostasis / calcium-dependent protein binding / actin filament binding / actin binding / heart development / protein domain specific binding / calcium ion binding / protein kinase binding / protein homodimerization activity / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Troponin complex, TnI/TnT subunit / Troponin T / Troponin I residues 1-32 / Troponin I residues 1-32 / : / Troponin / Troponin domain superfamily / Troponin / EF hand domain / EF-hand domain pair ...Troponin complex, TnI/TnT subunit / Troponin T / Troponin I residues 1-32 / Troponin I residues 1-32 / : / Troponin / Troponin domain superfamily / Troponin / EF hand domain / EF-hand domain pair / EF-hand / : / Recoverin; domain 1 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Up-down Bundle / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Troponin I, cardiac muscle / Troponin T, cardiac muscle / Troponin C, slow skeletal and cardiac muscles
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Takeda, S. / Yamashita, A. / Maeda, K. / Maeda, Y.
引用
ジャーナル: Nature / 年: 2003
タイトル: Structure of the core domain of human cardiac troponin in the Ca2+-saturated form
著者: Takeda, S. / Yamashita, A. / Maeda, K. / Maeda, Y.
#1: ジャーナル: Eur.J.Biochem. / 年: 1997
タイトル: Structural and functional domains of the troponin complex revealed by limited digestion
著者: Takeda, S. / Kobayashi, T. / Taniguchi, H. / Hayashi, H. / Maeda, Y.
#2: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1998
タイトル: Crystal structure of troponin C in complex with troponin I fragment at 2.3-A resolution
著者: Vassylyev, D.G. / Takeda, S. / Wakatsuki, S. / Maeda, K. / Maeda, Y.
履歴
登録2002年12月3日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02003年7月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月10日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Troponin C
B: Troponin T
C: Troponin I
D: Troponin C
E: Troponin T
F: Troponin I
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)104,22112
ポリマ－103,9806
非ポリマー2406
水00
1
A: Troponin C
B: Troponin T
C: Troponin I
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,1106
ポリマ－51,9903
非ポリマー1203
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9120 Å2
ΔGint-77 kcal/mol
Surface area21110 Å2
手法PISA
2
D: Troponin C
E: Troponin T
F: Troponin I
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,1106
ポリマ－51,9903
非ポリマー1203
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8760 Å2
ΔGint-76 kcal/mol
Surface area24420 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)48.299, 169.506, 68.538
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 102.38, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細chain A, B and C, and chain D, E and F are biological heterotrimer assemblies, respectively.

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要素

#1: タンパク質 Troponin C / TNC


分子量: 18401.377 Da / 分子数: 2 / 変異: C35S, C84S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 組織: cardiac muscle / プラスミド: pET3d / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)plysS / 参照: UniProt: P63316
#2: タンパク質 Troponin T / TNT


分子量: 12842.768 Da / 分子数: 2 / Fragment: CNBR fragment, residues 183-288 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 組織: cardiac muscle / プラスミド: pET3d / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)plysS / 参照: UniProt: P45379
#3: タンパク質 Troponin I / TNI


分子量: 20746.012 Da / 分子数: 2 / Fragment: Residues 31-210 / 変異: T31M, C80A, C97A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 組織: cardiac muscle / プラスミド: pET3d / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)plysS / 参照: UniProt: P19429
#4: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.89 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: PEG3350, lithium chloride, Tris-HCl, calcium chloride, glycerol, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
pH: 8 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
120 %PEG33501reservoir
215 %glycerol1reservoir
30.1 M1reservoirLiCl
450 mMTris-HCl1reservoir
55 mM1reservoirCaCl2or SrCl2, pH8.
610 mg/mlprotein1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 90 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2001年2月23日
詳細: KARKPATRIC-BOETZE TYPE RH-COATED DOUBLE MIRROR (SUPER MIRRORS)
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.3→20 Å / Num. all: 16308 / Num. obs: 16101 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.84 % / Rmerge(I) obs: 0.052 / Net I/σ(I): 9.1
反射 シェル解像度: 3.3→3.42 Å / Rmerge(I) obs: 0.332 / % possible all: 97.2
反射
*PLUS
% possible obs: 98.7 % / Num. measured all: 61673
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 88.8 % / Mean I/σ(I) obs: 2.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHARP位相決定
CNS1精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb_entry 1J1D

1j1d


解像度: 3.3→20 Å / Data cutoff high rms absF: 10000 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.308 819 5 %random
Rwork0.251 ---
all-16015 --
obs-16015 99.3 %-
溶媒の処理溶媒モデル: flat model / Bsol: 43.9 Å2 / ksol: 0.237 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 91.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--17.316 Å20 Å2-6.369 Å2
2--9.373 Å20 Å2
3---7.943 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.59 Å0.44 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.78 Å0.55 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.3→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5854 0 6 0 5860
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0089
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d18.192
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.4
LS精密化 シェル解像度: 3.3→3.42 Å / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.4003 94 0.59 %
Rwork0.3692 1502 -
obs-1606 93.38 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2ION.PARAMION.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 3.3 Å / 最低解像度: 20 Å / % reflection Rfree: 5 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg18.192
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.4

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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