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- PDB-1j18: Crystal Structure of a Beta-Amylase from Bacillus cereus var. myc... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1j18
タイトルCrystal Structure of a Beta-Amylase from Bacillus cereus var. mycoides Cocrystallized with Maltose
要素Beta-amylase
キーワードHYDROLASE / Beta-Amylase / Amylase / complex / TIM barel / Maltose
機能・相同性
機能・相同性情報


beta-amylase / beta-amylase activity / starch binding / polysaccharide catabolic process / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Beta-amylase, CBM20 domain / Glycoside hydrolase, family 14A, bacterial / Beta-amylase active site 2. / Glycoside hydrolase, family 14, conserved site / Beta-amylase active site 1. / Glycoside hydrolase, family 14 / Glycosyl hydrolase family 14 / Carbohydrate binding module family 20 / Starch binding domain / CBM20 (carbohydrate binding type-20) domain profile. ...Beta-amylase, CBM20 domain / Glycoside hydrolase, family 14A, bacterial / Beta-amylase active site 2. / Glycoside hydrolase, family 14, conserved site / Beta-amylase active site 1. / Glycoside hydrolase, family 14 / Glycosyl hydrolase family 14 / Carbohydrate binding module family 20 / Starch binding domain / CBM20 (carbohydrate binding type-20) domain profile. / Starch binding domain / Glycosidases / Glycoside hydrolase superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-maltotetraose / beta-maltose / ACETIC ACID / Beta-amylase
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus cereus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2 Å
データ登録者Miyake, H. / Kurisu, G. / Kusunoki, M. / Nishimura, S. / Kitamura, S. / Nitta, Y.
引用ジャーナル: BIOCHEMISTRY / 年: 2003
タイトル: Crystal Structure of a Catalytic Site Mutant of beta-Amylase from Bacillus cereus var. mycoides Cocrystallized with Maltopentaose
著者: Miyake, H. / Kurisu, G. / Kusunoki, M. / Nishimura, S. / Kitamura, S. / Nitta, Y.
履歴
登録2002年12月2日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02003年5月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / database_PDB_caveat / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_validate_chiral / pdbx_validate_close_contact / struct_asym / struct_conn / struct_conn_type / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_validate_chiral.auth_asym_id / _pdbx_validate_chiral.auth_seq_id / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_atom_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_atom_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2 / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn_type.id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年12月27日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Beta-amylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,9067
ポリマ－58,3591
非ポリマー1,5476
水7,116395
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)56.808, 89.331, 65.394
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 102.32, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Beta-amylase / 1 / 4-alpha-D-glucan maltohydrolase


分子量: 58358.523 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus cereus (バクテリア) / 株: var. mycoides / プラスミド: pET21d / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P36924, beta-amylase

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糖 , 2種, 3分子

#2: 多糖 alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose / alpha-maltotetraose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 基質類似体 / 分子量: 666.578 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: alpha-maltotetraose
記述子タイププログラム
DGlcpa1-4DGlcpa1-4DGlcpa1-4DGlcpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,4,3/[a2122h-1a_1-5]/1-1-1-1/a4-b1_b4-c1_c4-d1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
#3: 多糖 alpha-D-glucopyranose-(1-4)-beta-D-glucopyranose / beta-maltose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 栄養素 / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: beta-maltose
記述子タイププログラム
DGlcpa1-4DGlcpb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,2,1/[a2122h-1b_1-5][a2122h-1a_1-5]/1-2/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][b-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{}}LINUCSPDB-CARE

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非ポリマー , 4種, 398分子

#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 化合物 ChemComp-ACY / ACETIC ACID / 酢酸


分子量: 60.052 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H4O2
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 395 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY
非ポリマーの詳細THE ELECTRON DENSITY OF GLC 602 SUGGESTS THE EXISTENCE OF ALPHA- AND BETA-MALTOSE. WHEN ALPHA- OR ...THE ELECTRON DENSITY OF GLC 602 SUGGESTS THE EXISTENCE OF ALPHA- AND BETA-MALTOSE. WHEN ALPHA- OR BETA-MALTOSE BINDS AT SUBSITES -2 AND -1, THE OTHER MALTOSE MOLECULE CANNOT BIND TO SUBSITES +1 AND +2 AT THE SAME TIME BECAUSE THE DISTANCE BETWEEN THE C1 ATOM OF GLC 602 AND THE O4 ATOM OF GLC 603 IS TOO SHORT (1.7 A), UNLESS A CONDENSATION BETWEEN THE MALTOSE MOLECULES OCCURS.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.58 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: PEG 6000, ammonuim sulfate, maltose, acetate, pH 4.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
115 mg/mlprotein1drop
2100 mMacetate1droppH4.6
316-18 %(w/v)PEG60001reservoir
47 %(w/v)ammonium sulfate1reservoir
550 mMmaltose1reservoir
6100 mMacetate1reservoirpH4.6

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-18B / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2000年12月23日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→29 Å / Num. all: 43155 / Num. obs: 43133 / % possible obs: 99.94 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / Biso Wilson estimate: 20.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.056
反射 シェル解像度: 2→2.11 Å / % possible all: 100
反射
*PLUS
% possible obs: 99.9 %
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 100 % / Rmerge(I) obs: 0.183

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
TRUNCATEデータ削減
AMoRE位相決定
CNS1精密化
CCP4(TRUNCATE)データスケーリング
精密化解像度: 2→29 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 1239672.27 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.221 2129 4.9 %RANDOM
Rwork0.181 ---
obs0.181 43133 99.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 57.7715 Å2 / ksol: 0.381287 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 30.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.54 Å20 Å2-4.81 Å2
2--7.34 Å20 Å2
3----1.8 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.26 Å0.2 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.19 Å0.14 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→29 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4119 0 98 399 4616
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.82
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it4.021.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it4.482
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it5.652
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it6.992.5
LS精密化 シェル解像度: 2→2.13 Å / Rfactor Rfree error: 0.015 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.265 323 4.5 %
Rwork0.213 6840 -
obs--100 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_BEAMY_PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2ION.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3CARBOHYDRATE.PARAMCARBOHYDRATE.TOP
X-RAY DIFFRACTION4WATER_REP.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION5ACY_XPLOR_PARAMACY_XPLOR_TOP
精密化
*PLUS
最低解像度: 29 Å
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg21.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.82

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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