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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1j0z | |||||||||
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タイトル | Beta-amylase from Bacillus cereus var. mycoides in complex with maltose | |||||||||
![]() | Beta-amylase | |||||||||
![]() | HYDROLASE / BETA-AMYLASE / RAW-STARCH BINDING DOMAIN | |||||||||
機能・相同性 | ![]() beta-amylase / beta-amylase activity / amylopectin maltohydrolase activity / starch binding / polysaccharide catabolic process / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() | |||||||||
手法 | ![]() | |||||||||
![]() | Oyama, T. / Miyake, H. / Kusunoki, M. / Nitta, Y. | |||||||||
![]() | ![]() タイトル: Crystal Structures of beta-Amylase from Bacillus cereus var. mycoides in Complexes with Substrate Analogs and Affinity-Labeling Reagents 著者: Oyama, T. / Miyake, H. / Kusunoki, M. / Nitta, Y. #1: ![]() タイトル: Crystal Structure of beta-Amylase from Bacillus cereus var. mycoides at 2.2 A resolution 著者: Oyama, T. / Kusunoki, M. / Kishimoto, Y. / Takasaki, Y. / Nitta, Y. #2: ![]() タイトル: Kinetic Study of Active Site Structure of beta-Amylase from Bacillus cereus var. mycoides 著者: Nitta, Y. / Shirakawa, M. / Takasaki, Y. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 416.8 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 343.5 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 3 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 3.1 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 72.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 102.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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4 | ![]()
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単位格子 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 58358.523 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #2: 多糖 | alpha-D-glucopyranose-(1-4)-beta-D-glucopyranose / beta-maltose #3: 多糖 | #4: 化合物 | ChemComp-CA / #5: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.9 % | |||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 9 詳細: PEG 6000, pH 9.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K | |||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Oyama, T., (1998) Protein Pept.Lett., 5, 349. | |||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 293 K |
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放射光源 | 由来: ![]() |
検出器 | タイプ: RIGAKU RAXIS IIC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年7月15日 / 詳細: graphite |
放射 | モノクロメーター: graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2→65.6 Å / Num. obs: 119820 / % possible obs: 64.5 % / Observed criterion σ(I): 0 / Rmerge(I) obs: 0.073 |
反射 シェル | 解像度: 2→2.09 Å / Rmerge(I) obs: 0.283 / % possible all: 28.3 |
反射 | *PLUS 冗長度: 1.9 % / Num. measured all: 223201 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 28.3 % / 冗長度: 1.3 % / Num. unique obs: 6542 / Rmerge(I) obs: 0.226 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 開始モデル: PDB ENTRY 5BCA 解像度: 2.2→8 Å / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.2→8 Å
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拘束条件 |
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精密化 | *PLUS % reflection Rfree: 5 % | |||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | |||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | |||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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