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万見
- PDB-1izn: Crystal Structure of Actin Filament Capping Protein CapZ -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1izn
タイトルCrystal Structure of Actin Filament Capping Protein CapZ
要素
  • CapZ alpha-1 subunit
  • CapZ beta-1 subunit
キーワードPROTEIN BINDING / HETERODIMER / CAPPING PROTEIN / ACTIN FILAMENT BARBED END CAPPING
機能・相同性
機能・相同性情報


Advanced glycosylation endproduct receptor signaling / RHOD GTPase cycle / RHOF GTPase cycle / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / COPI-mediated anterograde transport / negative regulation of filopodium assembly / F-actin capping protein complex / WASH complex ...Advanced glycosylation endproduct receptor signaling / RHOD GTPase cycle / RHOF GTPase cycle / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / COPI-mediated anterograde transport / negative regulation of filopodium assembly / F-actin capping protein complex / WASH complex / sperm head-tail coupling apparatus / barbed-end actin filament capping / cell junction assembly / actin polymerization or depolymerization / regulation of lamellipodium assembly / regulation of cell morphogenesis / lamellipodium assembly / cortical cytoskeleton / brush border / cytoskeleton organization / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / cell morphogenesis / Schaffer collateral - CA1 synapse / Z disc / actin filament binding / lamellipodium / actin cytoskeleton organization / postsynaptic density / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Capz alpha-1 subunit / F-actin capping protein, alpha/beta subunit, N-terminal domain / F-actin capping protein, alpha subunit / F-actin capping protein, beta subunit / F-actin-capping protein subunit beta / F-actin capping protein, beta subunit, conserved site / F-actin-capping protein subunit beta, N-terminal domain / F-actin capping protein, beta subunit / F-actin capping protein beta subunit signature. / F-actin capping protein, alpha subunit, conserved site ...Capz alpha-1 subunit / F-actin capping protein, alpha/beta subunit, N-terminal domain / F-actin capping protein, alpha subunit / F-actin capping protein, beta subunit / F-actin-capping protein subunit beta / F-actin capping protein, beta subunit, conserved site / F-actin-capping protein subunit beta, N-terminal domain / F-actin capping protein, beta subunit / F-actin capping protein beta subunit signature. / F-actin capping protein, alpha subunit, conserved site / F-actin capping protein alpha subunit signature 1. / F-actin capping protein alpha subunit signature 2. / F-actin-capping protein subunit alpha / F-actin-capping protein subunit alpha/beta / F-actin-capping protein subunit alpha/beta, domain 2 / F-actin capping protein, alpha subunit, domain 1 / F-actin capping protein alpha subunit / Ribosomal protein S3 C-terminal domain / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Helix non-globular / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Special / Alpha-Beta Complex / Up-down Bundle / 2-Layer Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NITRATE ION / F-actin-capping protein subunit alpha-1 / F-actin-capping protein subunit beta isoforms 1 and 2
類似検索 - 構成要素
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Yamashita, A. / Maeda, K. / Maeda, Y.
引用ジャーナル: EMBO J. / 年: 2003
タイトル: Crystal structure of CapZ: structural basis for actin filament barbed end capping
著者: Yamashita, A. / Maeda, K. / Maeda, Y.
履歴
登録2002年10月10日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02003年4月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CapZ alpha-1 subunit
B: CapZ beta-1 subunit
C: CapZ alpha-1 subunit
D: CapZ beta-1 subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)129,0588
ポリマ－128,8104
非ポリマー2484
水9,242513
1
A: CapZ alpha-1 subunit
B: CapZ beta-1 subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,5294
ポリマ－64,4052
非ポリマー1242
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7870 Å2
ΔGint-44 kcal/mol
Surface area26630 Å2
手法PISA
2
C: CapZ alpha-1 subunit
D: CapZ beta-1 subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,5294
ポリマ－64,4052
非ポリマー1242
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7970 Å2
ΔGint-43 kcal/mol
Surface area26500 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)99.200, 57.200, 99.200
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 113.00, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細Chains A and B, C and D are biological heterodimer assemblies respectively.

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要素

#1: タンパク質 CapZ alpha-1 subunit / F-ACTIN CAPPING PROTEIN ALPHA-1 SUBUNIT


分子量: 33001.789 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / プラスミド: pET3d / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3)plysS / 参照: UniProt: P13127
#2: タンパク質 CapZ beta-1 subunit / F-actin capping protein beta subunit isoform 1


分子量: 31403.449 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ)
解説: The cDNAs encoding alpha-1 and beta-1 subunits were cloned in a single vector
プラスミド: pET3d / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3)plysS / 参照: UniProt: P14315
#3: 化合物
ChemComp-NO3 / NITRATE ION


分子量: 62.005 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: NO3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 513 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.01 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.8 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: PEG3350, magnesium nitrate, MES-NAOH, Jeffamine M-600, pH 5.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293.0K
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / pH: 8
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
110 mg/mlprotein1drop
25 mMTris-HCl1droppH8.0
31 mMdithiothreitol1drop
45 %Jeffamine M-6001drop
518 %PEG33501reservoir
60.2 M1reservoirMg(NO3)2
70.1 MMES-NaOH1reservoirpH6.0

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データ収集

回折平均測定温度: 90 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL45PX / 波長: 1.02 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS V / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2002年4月24日 / 詳細: CYLINDRICAL BEND MIRROR
放射モノクロメーター: DIAMOND / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.02 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→50 Å / Num. all: 61111 / Num. obs: 61088 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.75 % / Biso Wilson estimate: 21.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.051 / Net I/σ(I): 26
反射 シェル解像度: 2.1→2.18 Å / Rmerge(I) obs: 0.265 / % possible all: 100
反射
*PLUS
Num. measured all: 228951
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 100 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHARP位相決定
CNS1精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.1→50 Å / Data cutoff high rms absF: 10000 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.262 2970 4.93 %RANDOM
Rwork0.222 ---
all-60190 --
obs-60190 100 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 49.24 Å2 / ksol: 0.34 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 43.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.994 Å20 Å2-2.679 Å2
2--1.989 Å20 Å2
3----0.994 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.34 Å0.28 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.26 Å0.22 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8743 0 16 513 9272
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.378
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.156
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.77
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.4441.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.4262
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.9362
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.9162.5
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.18 Å / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.34 279 4.7 %
Rwork0.276 5661 -
obs-5940 100 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3NO3.PARAMNO3.TOP
精密化
*PLUS
% reflection Rfree: 5 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.156
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.77

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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