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- PDB-1iz1: CRYSTAL STRUCTURE OF CBNR, A LYSR FAMILY TRANSCRIPTIONAL REGULATOR -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1iz1
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF CBNR, A LYSR FAMILY TRANSCRIPTIONAL REGULATOR
要素LysR-type regulatory protein
キーワードDNA BINDING PROTEIN / LONG ALPHA HELIX CONNECTING DNA BINDING AND REGULATORY DOMAINS
機能・相同性
機能・相同性情報


protein-DNA complex / DNA-binding transcription factor activity
類似検索 - 分子機能
LysR, substrate-binding / LysR substrate binding domain / LysR-type HTH domain profile. / Transcription regulator HTH, LysR / Bacterial regulatory helix-turn-helix protein, lysR family / Periplasmic binding protein-like II / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily/Winged helix DNA-binding domain / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / Arc Repressor Mutant, subunit A / Winged helix DNA-binding domain superfamily ...LysR, substrate-binding / LysR substrate binding domain / LysR-type HTH domain profile. / Transcription regulator HTH, LysR / Bacterial regulatory helix-turn-helix protein, lysR family / Periplasmic binding protein-like II / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily/Winged helix DNA-binding domain / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / Arc Repressor Mutant, subunit A / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
LysR-type regulatory protein
類似検索 - 構成要素
生物種Cupriavidus necator (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Muraoka, S. / Okumura, R. / Ogawa, N. / Miyashita, K. / Senda, T.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2003
タイトル: Crystal Structure of a Full-length LysR-type Transcriptional Regulator, CbnR: Unusual Combination of Two Subunit Forms and Molecular Bases for Causing and Changing DNA Bend
著者: Muraoka, S. / Okumura, R. / Ogawa, N. / Nonaka, T. / Miyashita, K. / Senda, T.
履歴
登録2002年9月18日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02003年5月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年10月25日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: LysR-type regulatory protein
B: LysR-type regulatory protein
P: LysR-type regulatory protein
Q: LysR-type regulatory protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)128,3414
ポリマ－128,3414
非ポリマー00
水2,072115
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11580 Å2
ΔGint-70 kcal/mol
Surface area50020 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)65.271, 124.477, 166.818
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
LysR-type regulatory protein / CbnR


分子量: 32085.215 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Cupriavidus necator (バクテリア)
プラスミド: pET / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: Q9WXC7
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 115 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.66 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.41 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: Magnesium sulfate, Sodium chloride, Tris-HCl, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
詳細: Muraoka, S., (2003) Protein Pept. Lett., 10, 325.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL40B2 / 波長: 0.9797 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2001年3月22日
放射モノクロメーター: FIXED-EXIT DOUBLE CRYSTAL MONOCHROMATOR SI(111)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9797 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→43.5 Å / Num. all: 46950 / Num. obs: 46835 / % possible obs: 98.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.5 % / Biso Wilson estimate: 42.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.093 / Rsym value: 0.093 / Net I/σ(I): 6
反射 シェル解像度: 2.5→2.64 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.389 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / Num. unique all: 284 / Rsym value: 0.389 / % possible all: 73.9
反射
*PLUS
Num. obs: 44422 / % possible obs: 97.8 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
REFMAC5.1.19精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1IXC

1ixc


解像度: 2.5→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.917 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.857 / SU B: 12.429 / SU ML: 0.267 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.607 / ESU R Free: 0.332 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28616 2374 5.1 %RANDOM
Rwork0.22218 ---
all0.22545 47875 --
obs0.22545 44422 97.75 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 30.719 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.33 Å20 Å20 Å2
2--0.72 Å20 Å2
3----1.05 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error free: 0.332 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8982 0 0 115 9097
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0219161
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.028866
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4411.95912394
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.819320379
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.78751166
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0780.21426
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0210214
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.022010
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1980.21837
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2210.29877
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0860.26037
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1660.2115
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1810.225
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.250.297
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1650.27
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6241.55826
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.17729336
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.56833335
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.824.53058
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.565 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.409 138
Rwork0.328 2848
精密化
*PLUS
最低解像度: 50 Å / Rfactor Rfree: 0.286 / Rfactor Rwork: 0.222
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg1.441

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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