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万見
- PDB-1ixz: Crystal structure of the FtsH ATPase domain from Thermus thermophilus -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ixz
タイトルCrystal structure of the FtsH ATPase domain from Thermus thermophilus
要素ATP-dependent metalloprotease FtsH
キーワードHYDROLASE / AAA domain fold
機能・相同性
機能・相同性情報


加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; その他のペプチターゼ / ATP-dependent peptidase activity / protein catabolic process / metalloendopeptidase activity / ATP hydrolysis activity / proteolysis / zinc ion binding / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Peptidase M41, FtsH extracellular / FtsH Extracellular / Peptidase, FtsH / Peptidase M41 / Peptidase M41-like / Peptidase family M41 / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #60 / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site ...Peptidase M41, FtsH extracellular / FtsH Extracellular / Peptidase, FtsH / Peptidase M41 / Peptidase M41-like / Peptidase family M41 / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #60 / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / ATP-dependent zinc metalloprotease FtsH / ATP-dependent zinc metalloprotease FtsH
類似検索 - 構成要素
生物種Thermus thermophilus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Niwa, H. / Tsuchiya, D. / Makyio, H. / Yoshida, M. / Morikawa, K.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2002
タイトル: Hexameric ring structure of the ATPase domain of the membrane-integrated metalloprotease FtsH from Thermus thermophilus HB8
著者: Niwa, H. / Tsuchiya, D. / Makyio, H. / Yoshida, M. / Morikawa, K.
履歴
登録2002年7月10日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02002年11月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP-dependent metalloprotease FtsH
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,0756
ポリマ－27,3851
非ポリマー6895
水2,702150
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)73.535, 73.535, 88.468
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number170
Space group name H-MP65

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要素

#1: タンパク質 ATP-dependent metalloprotease FtsH


分子量: 27385.463 Da / 分子数: 1 / 断片: F1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermus thermophilus (バクテリア)
遺伝子: FtsH / プラスミド: pGEX-6P-1 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9LCZ4, UniProt: Q5SI82*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-HG / MERCURY (II) ION


分子量: 200.590 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Hg
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 150 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.19 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: Ammonium sulfate, Tris-HCl, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
10.1 MTris-HCl1reservoirpH8.0
21.6 Mammonium sulfate1reservoir
320 %(v/v)glycerol1reservoir
4100 mMAMP-PNP1drop
540 mM1dropMgCl2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL40B2 / 波長: 1.0059, 1.0090, 1.0139
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2001年3月31日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.00591
21.0091
31.01391
反射解像度: 2.2→50 Å / Num. all: 13870 / Num. obs: 13870 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0
反射 シェル解像度: 2.2→2.3 Å / % possible all: 100
反射
*PLUS
最低解像度: 50 Å / % possible obs: 100 % / Rmerge(I) obs: 0.064
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 100 % / Rmerge(I) obs: 0.285 / Mean I/σ(I) obs: 1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
SOLVE位相決定
CNS精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.2→12 Å / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.238 972 RANDOM
Rwork0.196 --
all-13699 -
obs-13699 -
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.303 Å0.239 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.1998 Å0.1854 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→12 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1756 0 17 150 1923
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.1
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0052
精密化
*PLUS
最低解像度: 12 Å / Num. reflection all: 12727 / Rfactor Rfree: 0.238 / Rfactor Rwork: 0.196
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.2 Å / 最低解像度: 2.3 Å / Rfactor Rfree: 0.253 / Rfactor Rwork: 0.213

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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