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- PDB-1ivt: NMR structures of the C-terminal globular domain of human lamin A/C -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ivt
タイトルNMR structures of the C-terminal globular domain of human lamin A/C
要素Lamin A/C
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / Beta barrel / ALL SHEET / Ig-fold
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of mesenchymal cell proliferation / structural constituent of nuclear lamina / establishment or maintenance of microtubule cytoskeleton polarity / Breakdown of the nuclear lamina / DNA double-strand break attachment to nuclear envelope / ventricular cardiac muscle cell development / Depolymerization of the Nuclear Lamina / nuclear envelope organization / nuclear pore localization / Nuclear Envelope Breakdown ...negative regulation of mesenchymal cell proliferation / structural constituent of nuclear lamina / establishment or maintenance of microtubule cytoskeleton polarity / Breakdown of the nuclear lamina / DNA double-strand break attachment to nuclear envelope / ventricular cardiac muscle cell development / Depolymerization of the Nuclear Lamina / nuclear envelope organization / nuclear pore localization / Nuclear Envelope Breakdown / lamin filament / protein localization to nuclear envelope / XBP1(S) activates chaperone genes / nuclear lamina / Initiation of Nuclear Envelope (NE) Reformation / regulation of protein localization to nucleus / intermediate filament / regulation of telomere maintenance / negative regulation of cardiac muscle hypertrophy in response to stress / nuclear migration / muscle organ development / Deregulated CDK5 triggers multiple neurodegenerative pathways in Alzheimer's disease models / negative regulation of release of cytochrome c from mitochondria / protein localization to nucleus / Meiotic synapsis / regulation of cell migration / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / regulation of protein stability / structural constituent of cytoskeleton / nuclear matrix / protein import into nucleus / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / cellular senescence / intracellular protein localization / nuclear envelope / heterochromatin formation / site of double-strand break / nuclear membrane / cellular response to hypoxia / nuclear speck / negative regulation of cell population proliferation / positive regulation of gene expression / perinuclear region of cytoplasm / structural molecule activity / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Lamin Tail domain / Lamin tail domain superfamily / Lamin tail domain / Lamin Tail Domain / Lamin-tail (LTD) domain profile. / Intermediate filament protein, conserved site / Intermediate filament protein / Intermediate filament (IF) rod domain signature. / Intermediate filament, rod domain / Intermediate filament (IF) rod domain profile. ...Lamin Tail domain / Lamin tail domain superfamily / Lamin tail domain / Lamin Tail Domain / Lamin-tail (LTD) domain profile. / Intermediate filament protein, conserved site / Intermediate filament protein / Intermediate filament (IF) rod domain signature. / Intermediate filament, rod domain / Intermediate filament (IF) rod domain profile. / Intermediate filament protein / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / distance geometry simulated annealing
データ登録者Krimm, I. / Ostlund, C. / Gilquin, B. / Couprie, J. / Hossenlopp, P. / Mornon, J.P. / Bonn, G. / Courvalin, J.C. / Worman, H.J. / Zinn-Justin, S.
引用ジャーナル: Structure / : 2002
タイトル: The Ig-like structure of the C-terminal domain of lamin A/C, mutated in muscular dystrophies, cardiomyopathy, and partial lipodystrophy.
著者: Krimm, I. / Ostlund, C. / Gilquin, B. / Couprie, J. / Hossenlopp, P. / Mornon, J.P. / Bonne, G. / Courvalin, J.C. / Worman, H.J. / Zinn-Justin, S.
履歴
登録2002年3月29日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02002年8月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月23日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lamin A/C


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,5061
ポリマ-13,5061
非ポリマー00
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)15 / 500structures with acceptable covalent geometry, structures with favorable non-bond energy, structures with the least restraint violations, structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Lamin A/C


分子量: 13506.144 Da / 分子数: 1 / 断片: C-terminal domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P02545

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11mM U-15N,13C; 20mM phosphate buffer K90% H2O/10% D2O
21mM U-15N; 20mM phosphate buffer K90% H2O/10% D2O
31mM U-15N,13C; 20mM phosphate buffer K100% D2O
試料状態pH: 6.3 / : ambient / 温度: 303 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DRXBrukerDRX6001
Bruker DRXBrukerDRX8002

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解析

精密化手法: distance geometry simulated annealing / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with acceptable covalent geometry, structures with favorable non-bond energy, structures with the least restraint violations, structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 500 / 登録したコンフォーマーの数: 15

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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