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- PDB-1itx: Catalytic Domain of Chitinase A1 from Bacillus circulans WL-12 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1itx
タイトルCatalytic Domain of Chitinase A1 from Bacillus circulans WL-12
要素Glycosyl Hydrolase
キーワードHYDROLASE / Alpha-Beta (TIM) Barrel
機能・相同性
機能・相同性情報


endochitinase activity / chitinase / chitin catabolic process / chitin binding / polysaccharide catabolic process / carbohydrate binding / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Carbohydrate-binding module family 5/12 / Chitin-binding domain type 3 / Carbohydrate-binding module family 5/12 / Carbohydrate-binding module superfamily 5/12 / Chitinase A; domain 3 - #10 / Glycosyl hydrolases family 18 (GH18) active site / Glycosyl hydrolases family 18 (GH18) active site signature. / : / Chitinase insertion domain superfamily / Chitinase II ...Carbohydrate-binding module family 5/12 / Chitin-binding domain type 3 / Carbohydrate-binding module family 5/12 / Carbohydrate-binding module superfamily 5/12 / Chitinase A; domain 3 - #10 / Glycosyl hydrolases family 18 (GH18) active site / Glycosyl hydrolases family 18 (GH18) active site signature. / : / Chitinase insertion domain superfamily / Chitinase II / Glyco_18 / Glycosyl hydrolases family 18 (GH18) domain profile. / Glycosyl hydrolases family 18 / Glycoside hydrolase family 18, catalytic domain / Chitinase A; domain 3 / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Glycosidases / Glycoside hydrolase superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Roll / Immunoglobulin-like fold / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Bacillus circulans (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.1 Å
データ登録者Iwahori, F. / Matsumoto, T. / Watanabe, T. / Nonaka, T.
引用
ジャーナル: PROC.JPN.ACAD.,SER.B / 年: 1999
タイトル: Three-dimensional structure of the catalytic domain of chitinase A1 from Bacillus circulans WL-12 at a very high resolution
著者: Matsumoto, T. / Nonaka, T. / Hashimoto, M. / Watanabe, T. / Mitsui, Y.
#1: ジャーナル: FEBS LETT. / 年: 2001
タイトル: Trp122 and Trp134 on the surface of the catalytic domain are essential for crystalline chitin hydrolysis by Bacillus circulans chitinase A1
著者: Watanabe, T. / Ishibashi, A. / Ariga, Y. / Hashimoto, M. / Nikaidou, N. / Sugiyama, J. / Matsumoto, T. / Nonaka, T.
#2: ジャーナル: PROTEIN PEPT.LETT. / 年: 1999
タイトル: Crystallization and A Preliminary Crystallographic Analysis of the Catalytic Domain of Chitinase Al from Bacillus Circulans WL-12
著者: Matsumoto, T. / Nonaka, T. / Katouda, H. / Hashimoto, M. / Watanabe, T. / Mitsui, Y.
#3: ジャーナル: J.BIOL.CHEM. / 年: 1993
タイトル: Identification of glutamic acid 204 and aspartic acid 200 in chitinase A1 of Bacillus circulans WL-12 as essential residues for chitinase activity
著者: Watanabe, T. / Kobori, K. / Miyashita, K. / Fujii, T. / Sakai, H. / Uchida, M. / Tanaka, H.
#4: ジャーナル: J.BIOL.CHEM. / 年: 1990
タイトル: Gene cloning of chitinase A1 from Bacillus circulans WL-12 revealed its evolutionary relationship to Serratia chitinase and to the type III homology units of fibronectin
著者: Watanabe, T. / Suzuki, K. / Oyanagi, W. / Ohnishi, K. / Tanaka, H.
#5: ジャーナル: J.BIOL.CHEM. / 年: 2001
タイトル: Roles of the exposed aromatic residues in crystalline chitin hydrolysis by chitinase A from Serratia marcescens 2170
著者: Uchiyama, T. / Katouno, f. / Nikaidou, N. / Nonaka, T. / Sugiyama, J. / Watanabe, T.
履歴
登録2002年2月13日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02002年3月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32023年10月25日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glycosyl Hydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,54212
ポリマ－45,5291
非ポリマー1,01311
水13,872770
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)43.0073, 46.8388, 55.7001
Angle α, β, γ (deg.)109.2931, 95.4547, 116.6796
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 Glycosyl Hydrolase / Chitinase A1


分子量: 45529.199 Da / 分子数: 1 / 断片: Catalytic Domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus circulans (バクテリア) / 遺伝子: CHIA1 / プラスミド: pKK223-3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HB101 / 参照: UniProt: P20533, chitinase
#2: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 770 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.97 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.21 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.3
詳細: PEG 4000, potassium dihydrophosphate, pH 5.3, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 0.5 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2001年5月18日
放射モノクロメーター: undulator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.5 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.1→36.793 Å / Num. all: 139823 / Num. obs: 139823 / % possible obs: 98.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 1.9 % / Biso Wilson estimate: 5.943 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.042 / Rsym value: 0.042 / Net I/σ(I): 10.1
反射 シェル解像度: 1.1→1.13 Å / 冗長度: 1.9 % / Rmerge(I) obs: 0.248 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / Num. unique all: 10242 / Rsym value: 0.248 / % possible all: 97.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
ARP/wARPモデル構築
REFMAC5精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1CTN

1ctn


解像度: 1.1→36.793 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.984 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.979 / Isotropic thermal model: anisotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: Some waters are listed as disorders coupled with some parts of the protein molecules.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.13719 7125 5.1 %RANDOM
Rwork0.11628 ---
all0.11735 139823 --
obs0.11735 139823 98.1 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 8.354 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.1→36.793 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3221 0 66 770 4057
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.86437345
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6751.935088
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.023115
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0213685
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1030.2545
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.1813497
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.215581
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02739
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.024175
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.57323683
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.4660.33568
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.8310.31141
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other1.1370.530
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.7644.51399
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0771.52260
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.96631425
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr1.1723685
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded2.23723584
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free2.9122770
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1660.568
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.3040.3132
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2930.327
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.170.5560
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
LS精密化 シェル解像度: 1.1→1.129 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.212 545 -
Rwork0.178 9684 -
obs-9684 95.8 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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