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万見
- PDB-1itu: HUMAN RENAL DIPEPTIDASE COMPLEXED WITH CILASTATIN -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1itu
タイトルHUMAN RENAL DIPEPTIDASE COMPLEXED WITH CILASTATIN
要素RENAL DIPEPTIDASE
キーワードHYDROLASE / DIPEPTIDASE / GLYCOPROTEIN / MEMBRANE-BOUND / ZINC PROTEASE BETA-LACTAMASE / CILASTATIN / COMPLEX (HYDROLASE-INHIBITOR)
機能・相同性
機能・相同性情報


lactam catabolic process / leukotriene D4 catabolic process / GPI anchor binding / membrane dipeptidase / antibiotic metabolic process / LTC4-CYSLTR mediated IL4 production / glutathione catabolic process / modified amino acid binding / homocysteine metabolic process / Aflatoxin activation and detoxification ...lactam catabolic process / leukotriene D4 catabolic process / GPI anchor binding / membrane dipeptidase / antibiotic metabolic process / LTC4-CYSLTR mediated IL4 production / glutathione catabolic process / modified amino acid binding / homocysteine metabolic process / Aflatoxin activation and detoxification / metallodipeptidase activity / Synthesis of Leukotrienes (LT) and Eoxins (EX) / dipeptidase activity / metalloexopeptidase activity / microvillus membrane / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity involved in apoptotic process / cellular response to nitric oxide / side of membrane / neutrophil chemotaxis / glutathione metabolic process / cellular response to calcium ion / : / negative regulation of cell migration / beta-lactamase activity / beta-lactamase / cellular response to xenobiotic stimulus / cell junction / apical part of cell / inflammatory response / apical plasma membrane / negative regulation of apoptotic process / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / zinc ion binding / nucleoplasm / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Membrane dipeptidase, active site / Renal dipeptidase active site. / Peptidase M19 / Membrane dipeptidase (Peptidase family M19) / Renal dipeptidase family profile. / Metal-dependent hydrolases / Metal-dependent hydrolase / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CILASTATIN / Dipeptidase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Nitanai, Y. / Satow, Y. / Adachi, H. / Tsujimoto, M.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2002
タイトル: Crystal Structure of Human Renal Dipeptidase Involved in beta-Lactam Hydrolysis
著者: Nitanai, Y. / Satow, Y. / Adachi, H. / Tsujimoto, M.
#1: ジャーナル: J.CRYST.GROWTH / 年: 1996
タイトル: Crystallization and preliminary X-ray investigation of a glycoprotein, human renal dipeptidase
著者: Nitanai, Y. / Satow, Y. / Adachi, H. / Tsujimoto, M.
履歴
登録2002年2月3日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02002年8月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.52024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RENAL DIPEPTIDASE
B: RENAL DIPEPTIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)84,08012
ポリマ－82,2162
非ポリマー1,86310
水10,935607
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6430 Å2
ΔGint-155 kcal/mol
Surface area24390 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)80.179, 79.491, 56.951
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 96.34, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細The biological assembly is a dimer generated from the dimer in the asymmetric unit.

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要素

#1: タンパク質 RENAL DIPEPTIDASE / Microsomal dipeptidase


分子量: 41108.195 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 組織: renal cortex / プラスミド: PHILD2 / 発現宿主: Pichia pastoris (菌類) / 株 (発現宿主): GS115 / 参照: UniProt: P16444, membrane dipeptidase
#2: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-CIL / CILASTATIN


分子量: 358.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H26N2O5S
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 607 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 3

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.5 %
結晶化温度: 283 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.6
詳細: PEG 8000, HEPES, pH 7.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 283.0K
結晶化
*PLUS
温度: 10 ℃ / pH: 5.6 / 詳細: Nitanai, Y., (1996) J.CRYST.GROWTH, 168, 280.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
110 mg/mlprotein1drop
27.5 %(w/v)PEG80001droppH5.6
315 %PEG80001reservoirpH5.6

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データ収集

回折平均測定温度: 120 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300 / 波長: 1.5418 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年11月30日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: NI FILTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→20 Å / Num. all: 46290 / Num. obs: 46290 / % possible obs: 96.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4 % / Biso Wilson estimate: 16.19 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.087 / Net I/σ(I): 13.4
反射 シェル解像度: 2→2.05 Å / Rmerge(I) obs: 0.274 / % possible all: 84.5
反射
*PLUS
最低解像度: 20 Å / Num. measured all: 185396

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR3.843モデル構築
X-PLOR3.843精密化
X-PLOR3.843位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: NATIVE DIPEPTIDASE STRUCTURE

解像度: 2→10 Å / Data cutoff high absF: 1000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.254 4590 10 %RANDOM
Rwork0.185 ---
all0.1909 45937 --
obs0.1898 45648 95.5 %-
原子変位パラメータBiso mean: 17.22 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.29 Å0.2 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.26 Å0.23 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5776 0 92 607 6475
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.46
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d22.76
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.36
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.8741.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it2.6692
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it3.0592
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it4.322.5
LS精密化 シェル解像度: 2→2.05 Å / Total num. of bins used: 15
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3484 285 10 %
Rwork0.2875 2357 -
obs--82.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAM19X.SOLTOPH19.SOL
X-RAY DIFFRACTION3PARAM3.CHOTOPH3.CHO
X-RAY DIFFRACTION4PARAMETER.ELEMENTSTOPOLOGY.ELEMENTS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg22.76
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.36

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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