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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1itt | ||||||
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タイトル | Average Crystal Structure of (Pro-Pro-Gly)9 at 1.0 angstroms Resolution | ||||||
要素 | (COLLAGEN TRIPLE HELIX) x 3 | ||||||
キーワード | STRUCTURAL PROTEIN / collagen / triple helix / Pro-Pro-Gly / single crystal | ||||||
手法 | X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1 Å | ||||||
データ登録者 | Hongo, C. / Nagarajan, V. / Noguchi, K. / Kamitori, S. / Okuyama, K. / Tanaka, Y. / Nishino, N. | ||||||
引用 | ジャーナル: Plym.J. / 年: 2001 タイトル: Average Crystal Structure of (Pro-Pro-Gly)9 at 1.0 angstroms Resolution 著者: Hongo, C. / Nagarajan, V. / Noguchi, K. / Kamitori, S. / Okuyama, K. / Tanaka, Y. / Nishino, N. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1itt.cif.gz | 10 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1itt.ent.gz | 7 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1itt.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 1itt_validation.pdf.gz | 341.2 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 1itt_full_validation.pdf.gz | 341.2 KB | 表示 | |
XML形式データ | 1itt_validation.xml.gz | 1.6 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 1itt_validation.cif.gz | 2.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/it/1itt ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/it/1itt | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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詳細 | THE ENTIRE 27 RESIDUE LONG PEPTIDE CAN BE GENERATED FROM THE SUBMITTED ASYMMETRIC UNIT BY APPLYING THE FOLLOWING TRANSLATIONS (USING FRACTIONAL COORDINATES): CHAIN A: TRANSLATE RESIDUES 2 - 7 BY (0 0 1), AND RESIDUES 1-7 BY (002), (003), (004) AND RESIDUE 1 BY (005). CHAIN B: TRANSLATE RESIDUES 33-37 BY (0 0 1), AND RESIDUES 31-37 BY (002), (003), (004) AND RESIDUE 31-32 BY (005). CHAIN C: TRANSLATE RESIDUES 64-67 BY (0 0 1), AND RESIDUES 61-67 BY (002), (003), (004). THIS WILL RESULT IN A MOLECULE WITH A TOTAL OF 81 RESIDUES, 27 IN EACH CHAIN. |
-要素
#1: タンパク質・ペプチド | 分子量: 577.630 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 詳細: The peptide was chemically synthesized. The sequence of the peptide is naturally found in collagens. |
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#2: タンパク質・ペプチド | 分子量: 617.693 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 詳細: The peptide was chemically synthesized. The sequence of the peptide is naturally found in collagens. |
#3: タンパク質・ペプチド | 分子量: 617.693 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 詳細: The peptide was chemically synthesized. The sequence of the peptide is naturally found in collagens. |
#4: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 1.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.13 % |
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結晶化 | 温度: 283 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 詳細: PEG400, acetic acid, sodium azide, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 283K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 293 K |
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放射光源 | 由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å |
検出器 | タイプ: RIGAKU AFC-5R / 検出器: DIFFRACTOMETER / 日付: 1999年5月18日 |
放射 | モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1→8 Å / Num. all: 6129 / Num. obs: 2922 / Observed criterion σ(F): 1 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: The structural model for collagen proposed by Okuyama (1981) 解像度: 1→8 Å / σ(F): 1 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1→8 Å
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拘束条件 |
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