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万見
- PDB-1iti: THE HIGH RESOLUTION THREE-DIMENSIONAL SOLUTION STRUCTURE OF HUMAN... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1iti
タイトルTHE HIGH RESOLUTION THREE-DIMENSIONAL SOLUTION STRUCTURE OF HUMAN INTERLEUKIN-4 DETERMINED BY MULTI-DIMENSIONAL HETERONUCLEAR MAGNETIC RESONANCE SPECTROSCOPY
要素INTERLEUKIN-4
キーワードCYTOKINE / INTERLEUKIN-4
機能・相同性
機能・相同性情報


interleukin-4 receptor binding / positive regulation of isotype switching to IgE isotypes / negative regulation of complement-dependent cytotoxicity / positive regulation of cellular respiration / regulation of isotype switching / Interleukin-18 signaling / negative regulation of neuroinflammatory response / negative regulation of epithelial cell migration / positive regulation of T-helper 2 cell cytokine production / dendritic cell differentiation ...interleukin-4 receptor binding / positive regulation of isotype switching to IgE isotypes / negative regulation of complement-dependent cytotoxicity / positive regulation of cellular respiration / regulation of isotype switching / Interleukin-18 signaling / negative regulation of neuroinflammatory response / negative regulation of epithelial cell migration / positive regulation of T-helper 2 cell cytokine production / dendritic cell differentiation / neuroinflammatory response / interleukin-4-mediated signaling pathway / positive regulation of isotype switching to IgG isotypes / myeloid dendritic cell differentiation / macrophage activation / positive regulation of interleukin-13 production / positive regulation of amyloid-beta clearance / type 2 immune response / activation of Janus kinase activity / regulation of phosphorylation / positive regulation of MHC class II biosynthetic process / negative regulation of cellular response to transforming growth factor beta stimulus / positive regulation of T cell differentiation / positive regulation of ATP biosynthetic process / negative regulation of osteoclast differentiation / positive regulation of macroautophagy / positive regulation of interleukin-10 production / negative regulation of tumor necrosis factor production / regulation of immune response / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / positive regulation of T cell proliferation / positive regulation of tyrosine phosphorylation of STAT protein / positive regulation of B cell proliferation / cholesterol metabolic process / B cell differentiation / T cell activation / cytokine activity / growth factor activity / negative regulation of inflammatory response / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / positive regulation of cold-induced thermogenesis / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / positive regulation of cell migration / immune response / negative regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of cell population proliferation / positive regulation of gene expression / negative regulation of apoptotic process / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular space / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Interleukin-4 / Interleukin 4 / Interleukin-4/interleukin-13 / Interleukin-4/interleukin-13, conserved site / Interleukins -4 and -13 signature. / Interleukins 4 and 13 / Growth Hormone; Chain: A; - #10 / Four-helical cytokine-like, core / Growth Hormone; Chain: A; / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR
データ登録者Clore, G.M. / Powers, B. / Garrett, D.S. / Gronenborn, A.M.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 1993
タイトル: The high-resolution, three-dimensional solution structure of human interleukin-4 determined by multidimensional heteronuclear magnetic resonance spectroscopy.
著者: Powers, R. / Garrett, D.S. / March, C.J. / Frieden, E.A. / Gronenborn, A.M. / Clore, G.M.
#1: ジャーナル: Science / 年: 1992
タイトル: Three-Dimensional Solution Structure of Human Interleukin-4 by Multidimensional Heteronuclear Magnetic Resonance Spectroscopy
著者: Powers, R. / Garrett, D.S. / March, C.J. / Frieden, E.A. / Gronenborn, A.M. / Clore, G.M.
#2: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1992
タイトル: 1H, 15N, 13C and 13Co Assignments of Human Interleukin-4 Using Three Dimensional Double-and Triple-Resonance Heteronuclear Magnetic Resonance Spectroscopy
著者: Powers, R. / Garrett, D.S. / March, C.J. / Frieden, E.A. / Gronenborn, A.M. / Clore, G.M.
#3: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1992
タイトル: Determination of the Secondary Structure and Folding Topology of Human Interleukin-4 Using Three-Dimensional Heteronuclear Magnetic Resonance Spectroscopy
著者: Garrett, D.S. / Powers, R. / Frieden, D.J.March.E.A. / Clore, G.M. / Gronenborn, A.M.
履歴
登録1993年4月12日処理サイト: BNL
改定 1.01993年7月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月23日Group: Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年10月23日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: INTERLEUKIN-4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,3921
ポリマ－15,3921
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)31 / -
代表モデル

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要素

#1: タンパク質 INTERLEUKIN-4


分子量: 15391.601 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: POTENTIAL / 参照: UniProt: P05112
Has protein modificationY
配列の詳細THE NUMBERING SCHEME IN THIS STRUCTURE INCLUDES THE FOUR-RESIDUE SEQUENCE GLU-ALA-GLU-ALA AT THE N- ...THE NUMBERING SCHEME IN THIS STRUCTURE INCLUDES THE FOUR-RESIDUE SEQUENCE GLU-ALA-GLU-ALA AT THE N-TERMINUS OF THE RECOMBINANT PROTEIN WHICH IS NOT PART OF THE NATURAL HUMAN IL-4; THE NATURAL IL-4 SEQUENCE THEREFORE STARTS AT RESIDUE 5. THE TWO POTENTIAL N-LINKED GLYCOSYLATION SITES AT ASN 42 AND ASN 109 IN THE NATURAL SEQUENCE WERE CHANGED TO ASP TO PREVENT HYPERGLYCOSYLATION IN THE YEAST HOST.

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR

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試料調製

結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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解析

精密化ソフトェア番号: 1
詳細: DETAILS OF THE STRUCTURE DETERMINATION AND ALL STRUCTURAL STATISTICS ARE GIVEN IN THE REFERENCE LISTED ON THE JRNL RECORDS ABOVE (I.E. AGREEMENT WITH EXPERIMENTAL RESTRAINTS, DEVIATIONS FROM ...詳細: DETAILS OF THE STRUCTURE DETERMINATION AND ALL STRUCTURAL STATISTICS ARE GIVEN IN THE REFERENCE LISTED ON THE JRNL RECORDS ABOVE (I.E. AGREEMENT WITH EXPERIMENTAL RESTRAINTS, DEVIATIONS FROM IDEALITY FOR BOND LENGTHS, ANGLES, PLANES AND CHIRALITY, NON-BONDED CONTACTS, ATOMIC RMS DIFFERENCES BETWEEN THE CALCULATED STRUCTURES). THE STRUCTURES ARE BASED ON A TOTAL OF 2973 EXPERIMENTAL NMR RESTRAINTS COMPRISING: 2515 INTERPROTON DISTANCE RESTRAINTS DERIVED FROM NOE MEASUREMENTS; 102 HYDROGEN-BONDING DISTANCE RESTRAINTS FOR 51 HYDROGEN-BONDS IDENTIFIED ON THE BASIS OF THE NOE AND AMIDE PROTON EXCHANGE DATA, AS WELL AS THE INITIAL STRUCTURE CALCULATIONS; AND 130 PHI, 119 PSI, 73 CHI1, 32 CHI2 AND 2 CHI3 TORSION ANGLE RESTRAINTS DERIVED FROM COUPLING CONSTANTS, NOE DATA, AND 13C SECONDARY CHEMICAL SHIFTS. THE METHOD USED TO DETERMINE THE STRUCTURES IS THE HYBRID METRIC MATRIX DISTANCE GEOMETRY-DYNAMICAL SIMULATED ANNEALING METHOD [NILGES, M., CLORE, G.M. & GRONENBORN, A.M., FEBS LETT. 229, 317-324 (1988)]. A TOTAL OF 30 STRUCTURES WERE CALCULATED. THE ATOMIC RMS DISTRIBUTION ABOUT THE MEAN COORDINATE POSITIONS FOR RESIDUES 8 - 129 IS 0.44 (+/-0.03) ANGSTROMS FOR THE BACKBONE ATOMS, 0.83 (+/-0.03) ANGSTROMS FOR ALL ATOMS, AND 0.51 (+/-0.04) ANGSTROMS FOR ALL ATOMS EXCLUDING DISORDERED SIDE CHAINS. THE N- (RESIDUES 1 - 7) AND C- (RESIDUES 130 - 133) TERMINAL RESIDUES ARE DISORDERED. THE COORDINATES OF THE RESTRAINED MINIMIZED STRUCTURE ARE LISTED FIRST AS MODEL 0. THIS (SA)R RESTRAINED MINIMIZED MEAN STRUCTURE WAS DERIVED BY AVERAGING THE COORDINATES OF THE INDIVIDUAL SA STRUCTURES (BEST FITTED TO RESIDUES 8 - 129) AND SUBJECTING THE RESULTING COORDINATES TO RESTRAINED MINIMIZATION. THE QUANTITY PRESENTED IN THE TEMPERATURE FACTOR FIELD (COLUMNS 61 - 66) REPRESENTS THE ATOMIC RMS DEVIATIONS OF THE 30 INDIVIDUAL SA STRUCTURES ABOUT THE MEAN STRUCTURE. RESIDUES 1 - 7 AND 130 - 133 AT THE N- AND C-TERMINI, RESPECTIVELY, ARE DISORDERED.
NMRアンサンブル登録したコンフォーマーの数: 31

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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