[日本語] English
万見
- PDB-1itb: TYPE-1 INTERLEUKIN-1 RECEPTOR COMPLEXED WITH INTERLEUKIN-1 BETA -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1itb
タイトルTYPE-1 INTERLEUKIN-1 RECEPTOR COMPLEXED WITH INTERLEUKIN-1 BETA
要素
  • INTERLEUKIN-1 BETA
  • TYPE 1 INTERLEUKIN-1 RECEPTOR
キーワードCOMPLEX (IMMUNOGLOBULIN/RECEPTOR) / IMMUNOGLOBULIN FOLD / TRANSMEMBRANE / GLYCOPROTEIN / RECEPTOR / COMPLEX (IMMUNOGLOBULIN-RECEPTOR) / COMPLEX (IMMUNOGLOBULIN-RECEPTOR) complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of interleukin-1-mediated signaling pathway / interleukin-1, type I, activating receptor activity / positive regulation of neutrophil extravasation / interleukin-1 receptor activity / interleukin-1 binding / positive regulation of T cell mediated immunity / negative regulation of adiponectin secretion / negative regulation of lipid metabolic process / smooth muscle adaptation / positive regulation of lipid catabolic process ...positive regulation of interleukin-1-mediated signaling pathway / interleukin-1, type I, activating receptor activity / positive regulation of neutrophil extravasation / interleukin-1 receptor activity / interleukin-1 binding / positive regulation of T cell mediated immunity / negative regulation of adiponectin secretion / negative regulation of lipid metabolic process / smooth muscle adaptation / positive regulation of lipid catabolic process / positive regulation of cell adhesion molecule production / regulation of nitric-oxide synthase activity / negative regulation of D-glucose transmembrane transport / positive regulation of T-helper 1 cell cytokine production / hyaluronan biosynthetic process / positive regulation of complement activation / cellular response to interleukin-17 / positive regulation of RNA biosynthetic process / monocyte aggregation / positive regulation of tight junction disassembly / negative regulation of gap junction assembly / positive regulation of prostaglandin secretion / positive regulation of immature T cell proliferation in thymus / vascular endothelial growth factor production / positive regulation of fever generation / positive regulation of prostaglandin biosynthetic process / positive regulation of platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / regulation of defense response to virus by host / ADP-ribosyl cyclase/cyclic ADP-ribose hydrolase / fever generation / NAD+ nucleosidase activity, cyclic ADP-ribose generating / regulation of establishment of endothelial barrier / CLEC7A/inflammasome pathway / Interleukin-1 processing / platelet-derived growth factor receptor binding / positive regulation of macrophage derived foam cell differentiation / interleukin-1 receptor binding / positive regulation of p38MAPK cascade / positive regulation of monocyte chemotactic protein-1 production / response to carbohydrate / negative regulation of synaptic transmission / positive regulation of vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of heterotypic cell-cell adhesion / positive regulation of granulocyte macrophage colony-stimulating factor production / positive regulation of membrane protein ectodomain proteolysis / regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / interleukin-1-mediated signaling pathway / positive regulation of neuroinflammatory response / Interleukin-10 signaling / response to ATP / regulation of insulin secretion / positive regulation of cell division / positive regulation of glial cell proliferation / positive regulation of vascular endothelial growth factor production / Pyroptosis / regulation of neurogenesis / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / ectopic germ cell programmed cell death / negative regulation of lipid catabolic process / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of interleukin-2 production / Purinergic signaling in leishmaniasis infection / JNK cascade / extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / negative regulation of MAPK cascade / neutrophil chemotaxis / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / positive regulation of mitotic nuclear division / astrocyte activation / embryo implantation / positive regulation of T cell proliferation / secretory granule / response to interleukin-1 / cytokine activity / positive regulation of protein export from nucleus / positive regulation of interleukin-8 production / cellular response to mechanical stimulus / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / negative regulation of neurogenesis / positive regulation of interleukin-6 production / positive regulation of JNK cascade / integrin binding / cellular response to xenobiotic stimulus / positive regulation of type II interferon production / Interleukin-1 signaling / cytokine-mediated signaling pathway / positive regulation of angiogenesis / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / positive regulation of inflammatory response / transmembrane signaling receptor activity / cell-cell signaling / cellular response to lipopolysaccharide / regulation of inflammatory response / protease binding / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / response to lipopolysaccharide / Potential therapeutics for SARS / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade
類似検索 - 分子機能
Interleukin-1 receptor type 1 / Interleukin-1 receptor type I/II / IL-1Ra-like, immunoglobulin domain / Immunoglobulin domain / Interleukin-1 receptor family / Interleukin-1 propeptide / Interleukin-1 propeptide / Interleukin-1 conserved site / Interleukin-1 signature. / Interleukin-1 homologues ...Interleukin-1 receptor type 1 / Interleukin-1 receptor type I/II / IL-1Ra-like, immunoglobulin domain / Immunoglobulin domain / Interleukin-1 receptor family / Interleukin-1 propeptide / Interleukin-1 propeptide / Interleukin-1 conserved site / Interleukin-1 signature. / Interleukin-1 homologues / Interleukin-1 family / Interleukin-1 / 18 / Cytokine IL1/FGF / TIR domain / Immunoglobulin domain / Toll - interleukin 1 - resistance / TIR domain profile. / Toll/interleukin-1 receptor homology (TIR) domain / Toll/interleukin-1 receptor homology (TIR) domain superfamily / Trefoil (Acidic Fibroblast Growth Factor, subunit A) - #50 / Trefoil (Acidic Fibroblast Growth Factor, subunit A) / Trefoil / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Interleukin-1 beta / Interleukin-1 receptor type 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 多重同系置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Vigers, G.P.A. / Anderson, L.J. / Caffes, P. / Brandhuber, B.J.
引用ジャーナル: Nature / 年: 1997
タイトル: Crystal structure of the type-I interleukin-1 receptor complexed with interleukin-1beta.
著者: Vigers, G.P. / Anderson, L.J. / Caffes, P. / Brandhuber, B.J.
履歴
登録1997年1月15日処理サイト: BNL
改定 1.01998年2月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年10月23日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: INTERLEUKIN-1 BETA
B: TYPE 1 INTERLEUKIN-1 RECEPTOR


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,6192
ポリマ－53,6192
非ポリマー00
水43224
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)146.952, 68.452, 65.867
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 108.95, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

-
要素

#1: タンパク質 INTERLEUKIN-1 BETA


分子量: 17395.832 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞内の位置: SECRETED / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P01584
#2: タンパク質 TYPE 1 INTERLEUKIN-1 RECEPTOR


分子量: 36223.148 Da / 分子数: 1 / Fragment: EXTRACELLULAR DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞内の位置: CELL SURFACE / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P14778
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 24 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.92 Å3/Da / 溶媒含有率: 52 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED BY HANGING DROP DIFFUSION AGAINST 2.8M AMMONIUM SULFATE, 100MM MES PH 6.0, vapor diffusion - hanging drop
結晶化
*PLUS
温度: 0-4 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
11.8 Mammonium salfate1reservoir
2100 mMMES1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH3R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1995年7月1日 / 詳細: COLLIMATOR
放射モノクロメーター: GRAPHITE(002) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→15 Å / Num. obs: 20723 / % possible obs: 96.4 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 6.4 % / Biso Wilson estimate: 37 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 28
反射 シェル解像度: 2.5→2.59 Å / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.104 / Mean I/σ(I) obs: 10.9 / % possible all: 94.9

-
解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.5→15 Å / Data cutoff high absF: 10000 / Data cutoff low absF: 0.1 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
詳細: BULK SOLVENT CORRECTION WITH SOLDENSITY = 0.40, SOLRAD = 0.25, B = 50
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.325 2061 9.6 %RANDOM
Rwork0.229 ---
obs0.229 20723 96.4 %-
原子変位パラメータBiso mean: 53.7 Å2
Refine analyzeLuzzati sigma a obs: 0.44 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3587 0 0 31 3618
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.98
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d26.2
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.55
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it2.5
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.56 Å / Total num. of bins used: 15
Rfactor反射数%反射
Rfree0.5528 128 8.9 %
Rwork0.4308 1246 -
obs--95.5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAM19.SOLTOPH19.SOL
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg26.2
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.55

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る