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- PDB-1irm: Crystal structure of apo heme oxygenase-1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1irm
タイトルCrystal structure of apo heme oxygenase-1
要素apo heme oxygenase-1
キーワードOXIDOREDUCTASE / disordered alpha helix / apo form of hemoprotein
機能・相同性
機能・相同性情報


arachidonate omega-hydroxylase activity / Regulation of HMOX1 expression and activity / Iron uptake and transport / Heme degradation / negative regulation of muscle cell apoptotic process / response to 3-methylcholanthrene / Cytoprotection by HMOX1 / negative regulation of mast cell degranulation / response to arachidonate / heme metabolic process ...arachidonate omega-hydroxylase activity / Regulation of HMOX1 expression and activity / Iron uptake and transport / Heme degradation / negative regulation of muscle cell apoptotic process / response to 3-methylcholanthrene / Cytoprotection by HMOX1 / negative regulation of mast cell degranulation / response to arachidonate / heme metabolic process / heme oxygenase (biliverdin-producing) / heme oxidation / Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / heme oxygenase (decyclizing) activity / wound healing involved in inflammatory response / cellular response to cisplatin / positive regulation of blood vessel endothelial cell proliferation involved in sprouting angiogenesis / cellular response to arsenic-containing substance / negative regulation of epithelial cell apoptotic process / cellular response to nutrient / heme catabolic process / negative regulation of viral life cycle / negative regulation of mast cell cytokine production / positive regulation of epithelial cell apoptotic process / phospholipase D activity / epithelial cell apoptotic process / positive regulation of cell migration involved in sprouting angiogenesis / erythrocyte homeostasis / cellular response to cadmium ion / negative regulation of macroautophagy / small GTPase-mediated signal transduction / negative regulation of ferroptosis / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / positive regulation of macroautophagy / host-mediated suppression of viral transcription / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / phospholipid metabolic process / response to nicotine / positive regulation of smooth muscle cell proliferation / liver regeneration / macroautophagy / negative regulation of smooth muscle cell proliferation / response to hydrogen peroxide / caveola / regulation of blood pressure / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / response to estrogen / positive regulation of angiogenesis / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / cellular response to heat / angiogenesis / response to oxidative stress / negative regulation of neuron apoptotic process / intracellular iron ion homeostasis / response to hypoxia / intracellular signal transduction / response to xenobiotic stimulus / negative regulation of cell population proliferation / heme binding / endoplasmic reticulum membrane / regulation of transcription by RNA polymerase II / perinuclear region of cytoplasm / structural molecule activity / enzyme binding / endoplasmic reticulum / protein homodimerization activity / metal ion binding / identical protein binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Haem oxygenase conserved site / Heme oxygenase signature. / Haem oxygenase / Haem oxygenase-like / Heme oxygenase / Heme oxygenase-like / Heme Oxygenase; Chain A / Haem oxygenase-like, multi-helical / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.55 Å
データ登録者Sugishima, M. / Sakamoto, H. / Kakuta, Y. / Omata, Y. / Hayashi, S. / Noguchi, M. / Fukuyama, K.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 2002
タイトル: Crystal structure of rat apo-heme oxygenase-1 (HO-1): mechanism of heme binding in HO-1 inferred from structural comparison of the apo and heme complex forms
著者: Sugishima, M. / Sakamoto, H. / Kakuta, Y. / Omata, Y. / Hayashi, S. / Noguchi, M. / Fukuyama, K.
#1: ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 2000
タイトル: Crystal Structure of rat heme oxygenase-1 in complex with heme
著者: Sugishima, M. / Omata, Y. / Kakuta, Y. / Sakamoto, H. / Noguchi, M. / Fukuyama, K.
#2: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1998
タイトル: Crystallization and preliminary X-ray diffraction studies on the water soluble form of rat heme oxygenase-1 in complex with heme
著者: Omata, Y. / Asada, S. / Sakamoto, H. / Fukuyama, K. / Noguchi, M.
履歴
登録2001年10月9日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02002年7月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年10月25日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: apo heme oxygenase-1
A: apo heme oxygenase-1
B: apo heme oxygenase-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)91,8373
ポリマ－91,8373
非ポリマー00
水1,56787
1
C: apo heme oxygenase-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,6121
ポリマ－30,6121
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: apo heme oxygenase-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,6121
ポリマ－30,6121
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
B: apo heme oxygenase-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,6121
ポリマ－30,6121
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)70.210, 70.210, 140.460
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number145
Space group name H-MP32

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要素

#1: タンパク質 apo heme oxygenase-1 / HO-1


分子量: 30612.496 Da / 分子数: 3 / 断片: RESIDUES 1-267 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / プラスミド: pBAce / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM109
参照: UniProt: P06762, heme oxygenase (biliverdin-producing)
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 87 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.45 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: ammonium sulfate, PEG400, HEPES, stronthium chloride, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K
結晶化
*PLUS
pH: 7.4
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
12 Mammonium sulfate1reservoir
22 %PEG4001reservoir
35 mM1reservoirSrCl2
40.1 MHEPES-NaOH1reservoirpH8.0
520 mg/mlprotein1drop
620 mMTris-HCl1droppH7.4
750 mM1dropKCl

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 0.709 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2000年4月24日
放射モノクロメーター: Si(111) double monochrometor / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.709 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.55→46.625 Å / Num. all: 25283 / Num. obs: 25283 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.7 % / Rsym value: 0.06 / Net I/σ(I): 9.2
反射 シェル解像度: 2.55→2.69 Å / 冗長度: 3.5 % / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / Num. unique all: 3692 / Rsym value: 0.25 / % possible all: 99.9
反射
*PLUS
最低解像度: 30 Å / Num. measured all: 93875 / Rmerge(I) obs: 0.059
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.9 % / Rmerge(I) obs: 0.25

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1DVE

1dve


解像度: 2.55→46.625 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: To solve the structure of merohedral twinning crystal, LSQ refinement target used as ( Fo - k( sqrt 0.55Fc^2 + 0.45Fc'^2] ) )^2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3068 1110 4.6 %random but, the pairs of twin related reflections are in the same set
Rwork0.2024 ---
all0.204 24264 --
obs0.204 24264 96 %-
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--8.294 Å2-8.294 Å216.588 Å2
2---7.906 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.33 Å / Luzzati d res low obs: 5 Å / Luzzati sigma a obs: 0.47 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.55→46.625 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4749 0 0 87 4836
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.00876
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.464
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.26
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.968
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection Rfree% reflection Rfree (%)Rfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection obs% reflection obs (%)
2.55-2.640.3853994.570.3222068499885.6
2.75-3.020.36262050.2815492094.8
3.02-3.460.32172250.2292500399.2
3.46-4.360.28392350.1687505099.9
精密化
*PLUS
% reflection Rfree: 5 % / Rfactor obs: 0.204 / Rfactor Rfree: 0.307 / Rfactor Rwork: 0.202
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.48
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.26
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.968
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.3853 / Rfactor Rwork: 0.322

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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