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万見
- PDB-1ijz: Solution Structure of Human IL-13 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ijz
タイトルSolution Structure of Human IL-13
要素INTERLEUKIN-13
キーワードCYTOKINE / left-handed four-helix bundle
機能・相同性
機能・相同性情報


interleukin-13 receptor binding / negative regulation of lung ciliated cell differentiation / positive regulation of lung goblet cell differentiation / positive regulation of pancreatic stellate cell proliferation / interleukin-13-mediated signaling pathway / regulation of proton transport / negative regulation of complement-dependent cytotoxicity / Interleukin-18 signaling / negative regulation of transforming growth factor beta production / positive regulation of mast cell degranulation ...interleukin-13 receptor binding / negative regulation of lung ciliated cell differentiation / positive regulation of lung goblet cell differentiation / positive regulation of pancreatic stellate cell proliferation / interleukin-13-mediated signaling pathway / regulation of proton transport / negative regulation of complement-dependent cytotoxicity / Interleukin-18 signaling / negative regulation of transforming growth factor beta production / positive regulation of mast cell degranulation / macrophage activation / response to selenium ion / positive regulation of macrophage activation / response to nematode / positive regulation of immunoglobulin production / positive regulation of interleukin-10 production / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / positive regulation of B cell proliferation / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / cytokine activity / positive regulation of protein secretion / response to nicotine / positive regulation of smooth muscle cell proliferation / microglial cell activation / negative regulation of inflammatory response / cellular response to mechanical stimulus / positive regulation of cold-induced thermogenesis / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / response to lipopolysaccharide / response to ethanol / immune response / inflammatory response / external side of plasma membrane / positive regulation of gene expression / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular space / extracellular region / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Interleukin-13 / Interleukin-13 / Interleukin-4/interleukin-13 / Interleukin-4/interleukin-13, conserved site / Interleukins -4 and -13 signature. / Interleukins 4 and 13 / Growth Hormone; Chain: A; - #10 / Four-helical cytokine-like, core / Growth Hormone; Chain: A; / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Moy, F.J. / Diblasio, E. / Wilhelm, J. / Powers, R.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2001
タイトル: Solution structure of human IL-13 and implication for receptor binding.
著者: Moy, F.J. / Diblasio, E. / Wilhelm, J. / Powers, R.
履歴
登録2001年5月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年5月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月23日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年10月30日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: INTERLEUKIN-13


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,4911
ポリマ－12,4911
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)1 / -
代表モデル

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要素

#1: タンパク質 INTERLEUKIN-13 / IL-13


分子量: 12490.583 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pRSET / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P35225
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 15N-separated NOESY
3233D 13C-separated NOESY
232HNCA-J
242HNHA
NMR実験の詳細Text: The structure was determined using triple-resonance NMR spectroscopy.

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11mM interleukin-13 U-15N; 40mM phosphate buffer; 2mM NaN3; 40 mM NaCl 90% H2O, 10% D2O; pH 6.090% H2O/10% D2O
21mM interleukin-13 U-15N,U-13C; 40mM phosphate buffer; 2mM NaN3; 40 mM NaCl 90% H2O, 10% D2O; pH 6.090% H2O/10% D2O
31mM interleukin-13 U-15N,U-13C; 40mM phosphate buffer; 2mM NaN3; 40 mM NaCl; 100% D2O; pH 6.0100% D2O
試料状態
Conditions-IDイオン強度pH圧 (kPa)温度 (K)
140 mM sodium phosphate, 2 mM NaN3, 40 mM NaCl 6ambient 298 K
240 mM sodium phosphate, 2 mM NaN3, 40 mM NaCl 6ambient 298 K
340 mM sodium phosphate, 2 mM NaN3, 40 mM NaCl 6ambient 298 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメータータイプ: Bruker AVANCE / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
XwinNMR2Brukercollection
NMRPipe97.231.15.18Delaglio解析
X-PLOR3.84Brumger精密化
PIPP4.2.8Garrettデータ解析
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: The structures are based on a total of 2848 restraints, 2248 are NOE-derived distance constraints, 299 dihedral angle restraints,50 distance restraints from hydrogen bonds, 205 Ca/Cb ...詳細: The structures are based on a total of 2848 restraints, 2248 are NOE-derived distance constraints, 299 dihedral angle restraints,50 distance restraints from hydrogen bonds, 205 Ca/Cb constraints, 96 coupling constant constraints. Additionally, a ramachandran conformational database and radius of gyration target function was used during the refinement.
NMRアンサンブル登録したコンフォーマーの数: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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