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万見
- PDB-1iir: Crystal Structure of UDP-glucosyltransferase GtfB -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1iir
タイトルCrystal Structure of UDP-glucosyltransferase GtfB
要素glycosyltransferase GtfB
キーワードTRANSFERASE / glycosyltransferase / rossmann fold
機能・相同性
機能・相同性情報


vancomycin aglycone glucosyltransferase / vancomycin biosynthetic process / UDP-glycosyltransferase activity / hexosyltransferase activity / lipid glycosylation / carbohydrate metabolic process
類似検索 - 分子機能
Glycosyltransferase family 28, N-terminal domain / Glycosyltransferase family 28 N-terminal domain / : / Erythromycin biosynthesis protein CIII-like, central / Erythromycin biosynthesis protein CIII-like, C-terminal domain / UDP-glucuronosyl/UDP-glucosyltransferase / Glycogen Phosphorylase B; / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Vancomycin aglycone glucosyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Amycolatopsis orientalis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Mulichak, A.M. / Losey, H.C. / Walsh, C.T. / Garavito, R.M.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2001
タイトル: Structure of the UDP-glucosyltransferase GtfB that modifies the heptapeptide aglycone in the biosynthesis of vancomycin group antibiotics.
著者: Mulichak, A.M. / Losey, H.C. / Walsh, C.T. / Garavito, R.M.
履歴
登録2001年4月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年7月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: glycosyltransferase GtfB
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,9224
ポリマ－43,7771
非ポリマー1453
水5,278293
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)102.110, 102.110, 83.350
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1404-

MG

21A-1579-

HOH

31A-1619-

HOH

41A-1656-

HOH

51A-1689-

HOH

61A-1692-

HOH

詳細Enzyme is a monomer.

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要素

#1: タンパク質 glycosyltransferase GtfB / UDP-GLYCOSYLTRANSFERASE GTFB


分子量: 43777.434 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Amycolatopsis orientalis (バクテリア)
株: A82846 / プラスミド: pET22b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P96559, 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 六炭糖残基を移すもの
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 293 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.39 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: magnesium sulfate, PEG 400, MES buffer, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
110 mg/mlprotein1drop
21.53 M1reservoirMgSO4
32 %PEG4001reservoir
4100 mMMES1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 1.033 Å
検出器タイプ: CUSTOM-MADE / 検出器: CCD / 日付: 2000年6月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.033 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→30 Å / Num. all: 41142 / Num. obs: 41091 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6 % / Biso Wilson estimate: 18.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.049 / Net I/σ(I): 26.8
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / 冗長度: 6 % / Rmerge(I) obs: 0.281 / Mean I/σ(I) obs: 5 / Num. unique all: 4040 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SOLVE位相決定
CNS0.9精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 1.8→30 Å / σ(F): 1 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: Missing residues 56-62, 140-148, 246-248, 402-415 are disordered and unobserved in crystal structure. Also, for some residues side chain atoms are disordered and omitted from refined ...詳細: Missing residues 56-62, 140-148, 246-248, 402-415 are disordered and unobserved in crystal structure. Also, for some residues side chain atoms are disordered and omitted from refined coordinates (C8, R11, E41, R63, E92, I149, D150, Q160, R273, D282, D283).
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.231 2867 7.2 %RANDOM
Rwork0.211 ---
all-41357 --
obs-40013 --
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.22 Å / Luzzati sigma a obs: 0.13 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2792 0 7 293 3092
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.9
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.86 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.294 198 -
Rwork0.241 --
obs-3742 92 %
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.9 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.8 Å / 最低解像度: 30 Å / σ(F): 1 / % reflection Rfree: 7.2 % / Rfactor obs: 0.211
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg21
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.9
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.294 / Rfactor Rwork: 0.241

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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