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- PDB-1ii8: Crystal structure of the P. furiosus Rad50 ATPase domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ii8
タイトルCrystal structure of the P. furiosus Rad50 ATPase domain
要素(Rad50 ABC-ATPase) x 2
キーワードREPLICATION / Rad50 / Mre11 / DNA double-strand break repair / ATP
機能・相同性
機能・相同性情報


double-strand break repair / ATP hydrolysis activity / zinc ion binding / ATP binding / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #70 / DNA double-strand break repair Rad50 ATPase, archaeal type / AAA domain, putative AbiEii toxin, Type IV TA system / Rad50 zinc hook motif / RAD50, zinc hook / Rad50 zinc-hook domain profile. / Rad50/SbcC-type AAA domain / AAA domain / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Helix non-globular ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #70 / DNA double-strand break repair Rad50 ATPase, archaeal type / AAA domain, putative AbiEii toxin, Type IV TA system / Rad50 zinc hook motif / RAD50, zinc hook / Rad50 zinc-hook domain profile. / Rad50/SbcC-type AAA domain / AAA domain / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Helix non-globular / Special / ATPase, AAA-type, core / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / DNA double-strand break repair Rad50 ATPase
類似検索 - 構成要素
生物種Pyrococcus furiosus (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.02 Å
データ登録者Hopfner, K.-P. / Karcher, A. / Craig, L. / Woo, T.T. / Carney, J.P. / Tainer, J.A.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2001
タイトル: Structural biochemistry and interaction architecture of the DNA double-strand break repair Mre11 nuclease and Rad50-ATPase.
著者: Hopfner, K.P. / Karcher, A. / Craig, L. / Woo, T.T. / Carney, J.P. / Tainer, J.A.
履歴
登録2001年4月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年5月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Rad50 ABC-ATPase
B: Rad50 ABC-ATPase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,8434
ポリマ－42,6532
非ポリマー1902
水1,13563
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7460 Å2
ΔGint-62 kcal/mol
Surface area18960 Å2
手法PISA
2
A: Rad50 ABC-ATPase
B: Rad50 ABC-ATPase
ヘテロ分子

A: Rad50 ABC-ATPase
B: Rad50 ABC-ATPase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)85,6878
ポリマ－85,3074
非ポリマー3804
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_675x-y+1,-y+2,-z+2/31
Buried area18970 Å2
ΔGint-135 kcal/mol
Surface area33860 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)99.531, 99.531, 116.407
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 Rad50 ABC-ATPase


分子量: 22672.248 Da / 分子数: 1 / 断片: N-terminal fragment / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pyrococcus furiosus (古細菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P58301
#2: タンパク質 Rad50 ABC-ATPase


分子量: 19981.195 Da / 分子数: 1 / 断片: C-terminal fragment / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pyrococcus furiosus (古細菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P58301
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 63 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.47 %
結晶化温度: 300 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.2
詳細: 100 mM Na-Acetate, 8% PEG 6K, 10 mM Ca-Acetate, pH 6.2, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 300K
結晶化
*PLUS
pH: 7.5
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
18 mg/mlprotein1drop
220 mMphosphate1drop
3200 mM1dropNaCl
40.1 mMEDTA1drop
55 %glycerol1drop
6100 mMsodium acetate1reservoir
78 %PEG60001reservoir
810 mMcalcium acetate1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2000年8月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→30 Å / Num. all: 119376 / Num. obs: 119376 / % possible obs: 83 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 8.8 % / Rmerge(I) obs: 0.057 / Net I/σ(I): 7.1
反射 シェル解像度: 3→3.11 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.348 / % possible all: 47.3
反射
*PLUS
Num. obs: 13527 / Num. measured all: 119376
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 47.3 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
CNS1精密化
DENZOデータ削減
CCP4(TRUNCATE)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1F2T

1f2t


解像度: 3.02→28.84 Å / Rfactor Rfree error: 0.012 / Data cutoff high absF: 1889335.26 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh&Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.294 604 5.1 %RANDOM
Rwork0.255 ---
all0.255 11823 --
obs0.255 11823 87.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 63.72 Å2 / ksol: 0.22 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 90.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-33.31 Å223.67 Å20 Å2
2--33.31 Å20 Å2
3----66.61 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.5 Å0.56 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a1.18 Å1.07 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.02→28.84 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3002 0 10 63 3075
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.93
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.351.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.412
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.662
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.832.5
LS精密化 シェル最高解像度: 3.02 Å / Total num. of bins used: 6 /
反射数%反射
Rwork990 -
Rfree-5.1 %
精密化
*PLUS
σ(F): 2 / % reflection Rfree: 5.1 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 90.5 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.1
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.5

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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