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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1igq | ||||||
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タイトル | C-terminal Domain of Transcriptional Repressor Protein KorB | ||||||
要素 | Transcriptional repressor protein KorB | ||||||
キーワード | TRANSCRIPTION / SH3 domain / dimerization domain | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 negative regulation of DNA-templated transcription / protein-containing complex / DNA binding / identical protein binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Escherichia coli (大腸菌) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 1.7 Å | ||||||
データ登録者 | Delbruck, H. / Heinemann, U. | ||||||
引用 | ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2002 タイトル: An Src homology 3-like domain is responsible for dimerization of the repressor protein KorB encoded by the promiscuous IncP plasmid RP4. 著者: Delbruck, H. / Ziegelin, G. / Lanka, E. / Heinemann, U. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1igq.cif.gz | 61.8 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1igq.ent.gz | 46.7 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1igq.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 1igq_validation.pdf.gz | 446.8 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 1igq_full_validation.pdf.gz | 451.4 KB | 表示 | |
XML形式データ | 1igq_validation.xml.gz | 13.9 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 1igq_validation.cif.gz | 20.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ig/1igq ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ig/1igq | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 7110.020 Da / 分子数: 4 / 断片: C-terminal domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: korb / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P07674 #2: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.95 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6 詳細: PEG4000, NaCl, Na acetate, pH 4.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS pH: 7.6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X31 / 波長: 1.0721 Å |
検出器 | タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年11月25日 / 詳細: crystal |
放射 | モノクロメーター: Crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.0721 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.7→22 Å / Num. all: 32388 / Num. obs: 32160 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 19.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.044 / Net I/σ(I): 10.4 |
反射 シェル | 解像度: 1.7→1.79 Å / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.203 / Mean I/σ(I) obs: 3.8 / Num. unique all: 4717 / % possible all: 95.7 |
反射 | *PLUS 最低解像度: 22 Å |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 95.7 % |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 1.7→22 Å / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
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原子変位パラメータ | Biso mean: 22.62 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.7→22 Å
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拘束条件 |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: REFMAC / 分類: refinement | |||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS 最高解像度: 1.7 Å / 最低解像度: 22 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rfree: 0.228 | |||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS |