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- PDB-1iee: STRUCTURE OF TETRAGONAL HEN EGG WHITE LYSOZYME AT 0.94 A FROM CRY... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1iee
タイトルSTRUCTURE OF TETRAGONAL HEN EGG WHITE LYSOZYME AT 0.94 A FROM CRYSTALS GROWN BY THE COUNTER-DIFFUSION METHOD
要素LYSOZYME C
キーワードHYDROLASE / LYSOZYME / 1 / 4-BETA-N-ACETYLMURAMIDASE C
機能・相同性
機能・相同性情報


Lactose synthesis / Antimicrobial peptides / Neutrophil degranulation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / defense response to Gram-positive bacterium ...Lactose synthesis / Antimicrobial peptides / Neutrophil degranulation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / defense response to Gram-positive bacterium / defense response to bacterium / endoplasmic reticulum / extracellular space / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Lysozyme - #10 / Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily ...Lysozyme - #10 / Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 0.94 Å
データ登録者Sauter, C. / Otalora, F. / Gavira, J.-A. / Vidal, O. / Giege, R. / Garcia-Ruiz, J.-M.
引用
ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2001
タイトル: Structure of tetragonal hen egg-white lysozyme at 0.94 A from crystals grown by the counter-diffusion method.
著者: Sauter, C. / Otalora, F. / Gavira, J.A. / Vidal, O. / Giege, R. / Garcia-Ruiz, J.M.
#1: ジャーナル: To be Published
タイトル: A SUPERSATURATION WAVE OF PROTEIN CRYSTALLIZATION
著者: Garcia-Ruiz, J.-M. / Otalora, F. / Novella, M.-L. / Gavira, J.-A. / Sauter, C. / Vidal, O.
履歴
登録2001年4月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年8月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年7月24日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: diffrn_source / software
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _software.classification / _software.name
改定 1.42023年8月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: LYSOZYME C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,5317
ポリマ－14,3311
非ポリマー2006
水4,197233
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)77.061, 77.061, 37.223
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1092-

HOH

21A-1103-

HOH

31A-1139-

HOH

41A-1169-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 LYSOZYME C / 1 / 4-BETA-N-ACETYLMURAMIDASE C


分子量: 14331.160 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: EGG WHITE / 由来: (天然) Gallus gallus (ニワトリ) / 参照: UniProt: P00698, lysozyme
#2: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#3: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 233 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 26.7 %
結晶化温度: 293 K / 手法: counter-diffusion in modified APCF reactors / pH: 4.5
詳細: CRYSTALLISATION TOOK PLACE IN THE EUROPEAN SPACE AGENCY (ESA) ADVANCED PROTEIN CRYSTALLISATION FACILITY (APCF) ONBOARD THE NASA SPACE SHUTTLE'S STS-95 MISSION. A NEW APCF REACTOR WITH A LONG ...詳細: CRYSTALLISATION TOOK PLACE IN THE EUROPEAN SPACE AGENCY (ESA) ADVANCED PROTEIN CRYSTALLISATION FACILITY (APCF) ONBOARD THE NASA SPACE SHUTTLE'S STS-95 MISSION. A NEW APCF REACTOR WITH A LONG PROTEIN CHAMBER (67 MM) WAS DESIGNED TO PERFORM CRYSTALLIZATION USING THE COUNTER-DIFFUSION METHOD UNDER MICROGRAVITY CONDITIONS. THE PROTEIN CHAMBER WAS FILLED WITH A SOLUTION OF 99 MG/ML OF HEN EGG WHITE LYSOZYME (SUPPLIED BY SEIKAGAKU, BATCH NUMBER 100940, LOT E96302) DISSOLVED IN 0.05 M ACETATE BUFFER (PH 4.5). THE SALT CHAMBER CONTAINED 20% W/V NACL AND 0.05 M ACETATE BUFFER (PH 4.5). THE ROTATORY PLUG CONNECTING THE PROTEIN AND THE SALT CHAMBERS WAS FILLED WITH 10% W/V NACL, 0.5% W/V AGAROSE GEL AND 0.05 M ACETATE BUFFER. CRYSTALLISATION TOOK PLACE IN MICROGRAVITY AT 20+/-0.1 C., Counter-Diffusion in modified APCF reactors, temperature 293K
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
手法: unknown

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11101
21101
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンEMBL/DESY, HAMBURG BW7B10.8337
シンクロトロンEMBL/DESY, HAMBURG X1120.9057
検出器
タイプID検出器日付
MARRESEARCH1IMAGE PLATE1998年12月10日
MARRESEARCH2IMAGE PLATE1998年12月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.83371
20.90571
反射解像度: 0.94→31 Å / Num. all: 402070 / Num. obs: 72390 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.5 % / Biso Wilson estimate: 8.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.052 / Net I/σ(I): 15.5
反射 シェル解像度: 0.94→0.96 Å / Rmerge(I) obs: 0.329 / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / Num. unique all: 3912 / % possible all: 88.6
反射
*PLUS
Num. measured all: 402070
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 88.6 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
SHELXL-97精密化
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
DENZOデータ削減
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1LSA

1lsa


解像度: 0.94→31 Å / Num. parameters: 13632 / Num. restraintsaints: 19082 / Isotropic thermal model: ANISOTROPIC / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): -3 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: WATER OCCUPANCIES REFINED. SIX SECTIONS OF THE MAIN CHAIN MODELED IN TWO DISCRETE CONFORMATIONS (17-19,58-62,68-75,77-78,86-88,108-110).
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1509 3655 -RANDOM
Rwork0.1233 ---
all0.1226 72390 --
obs0.1226 72390 98.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: MOEWS & KRETSINGER
原子変位パラメータBiso mean: 14.4 Å2
Refine analyzeNum. disordered residues: 37 / Occupancy sum hydrogen: 956.3 / Occupancy sum non hydrogen: 1173.6
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 0.94→31 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1229 0 6 255 1490
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.016
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.037
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.031
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.104
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.115
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist0
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.067
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0.006
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.048
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0.072
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RworkRefine-IDNum. reflection obs% reflection obs (%)
0.94-0.960.3X-RAY DIFFRACTION391288.6
0.96-0.970.222X-RAY DIFFRACTION2052100
0.97-0.990.184X-RAY DIFFRACTION3918100
0.99-1.010.167X-RAY DIFFRACTION359499.9
1.01-1.030.15X-RAY DIFFRACTION3332100
1.03-310.118X-RAY DIFFRACTION5558299.5
ソフトウェア
*PLUS
名称: SHELXL-97 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 31 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor all: 0.123
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_plane_restr0.031
X-RAY DIFFRACTIONs_chiral_restr0.11

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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