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- PDB-1ie0: CRYSTAL STRUCTURE OF LUXS -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ie0
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF LUXS
要素AUTOINDUCER-2 PRODUCTION PROTEIN LUXS
キーワードSTRUCTURAL GENOMICS / four stranded antiparallel beta sheet / cysteine-sulfonic acid
機能・相同性
機能・相同性情報


S-ribosylhomocysteine lyase / S-ribosylhomocysteine lyase activity / L-methionine salvage from S-adenosylmethionine / quorum sensing / iron ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
S-ribosylhomocysteinase (LuxS) / S-ribosylhomocysteinase (LuxS) / S-ribosylhomocysteinase (LuxS) superfamily / S-Ribosylhomocysteinase (LuxS) / Metalloenzyme, LuxS/M16 peptidase-like / Gyrase A; domain 2 / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ribosylhomocysteine lyase
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus subtilis (枯草菌)
手法X線回折 / 多重同系置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Hilgers, M.T. / Ludwig, M.L.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2001
タイトル: Crystal structure of the quorum-sensing protein LuxS reveals a catalytic metal site.
著者: Hilgers, M.T. / Ludwig, M.L.
履歴
登録2001年4月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年10月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32025年3月26日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: AUTOINDUCER-2 PRODUCTION PROTEIN LUXS
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,9443
ポリマ－17,7861
非ポリマー1582
水3,369187
1
A: AUTOINDUCER-2 PRODUCTION PROTEIN LUXS
ヘテロ分子

A: AUTOINDUCER-2 PRODUCTION PROTEIN LUXS
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,8876
ポリマ－35,5722
非ポリマー3154
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation10_666-y+1,-x+1,-z+7/61
Buried area4930 Å2
ΔGint-97 kcal/mol
Surface area12360 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)62.732, 62.732, 150.140
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522
詳細The second part of the biological assembly (dimer) is generated by the crystallographic two fold.

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要素

#1: タンパク質 AUTOINDUCER-2 PRODUCTION PROTEIN LUXS / AI-2 SYNTHESIS PROTEIN


分子量: 17786.229 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus subtilis (枯草菌) / 遺伝子: LUXS / プラスミド: PET29 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O34667
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 187 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.2 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: Ammonium sulfate, Tris-HCl, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
温度: 22 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
116 mg/mlprotein1drop
220 mMTris1drop
32 mMtri(carboxyethyl)phosphine1drop
41.8 Mammonium sulfate1reservoir
5100 mMTris1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 140 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年8月22日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: YALE MIRRORS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→20 Å / Num. all: 23431 / Num. obs: 23431 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 8 % / Biso Wilson estimate: 24.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.063 / Net I/σ(I): 30.5
反射 シェル解像度: 1.6→1.66 Å / 冗長度: 10 % / Rmerge(I) obs: 0.357 / % possible all: 92.8
反射
*PLUS
最低解像度: 20 Å / % possible obs: 98 % / Num. measured all: 413208
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 92.8 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SOLVE位相決定
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 1.6→20 Å / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: MEASURED REFLECTIONS WITH |F| = 0 NOT USED IN REFINEMENT.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.209 2203 10 %RANDOM
Rwork0.174 ---
all0.174 21965 --
obs0.174 21965 91.8 %-
溶媒の処理Bsol: 63.204 Å2 / ksol: 0.404425 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 24.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.936 Å2-2.279 Å20 Å2
2---1.936 Å20 Å2
3---3.872 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1237 0 7 187 1431
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONo_bond_d0.01561
X-RAY DIFFRACTIONo_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONo_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_deg1.81733
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONo_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONo_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONo_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONo_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONo_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONo_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONo_mcbond_it3.031.5
X-RAY DIFFRACTIONo_mcangle_it5.092
X-RAY DIFFRACTIONo_scbond_it3.712
X-RAY DIFFRACTIONo_scangle_it6.522.5
LS精密化 シェル解像度: 1.6→1.67 Å /
Rfactor反射数
Rfree0.381 134
Rwork0.3365 1290
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2gol.pargol.top
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION4ion.paramion.top
X-RAY DIFFRACTION5cyo.parcyo.top
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.6 Å / 最低解像度: 20 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 10 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 24.3 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.5
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.6 Å / Rfactor Rfree: 0.381

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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