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- PDB-1ic7: CRYSTAL STRUCTURE OF HYHEL-10 FV MUTANT(HD32A99A)-HEN LYSOZYME COMPLEX -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ic7
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF HYHEL-10 FV MUTANT(HD32A99A)-HEN LYSOZYME COMPLEX
要素
  • IGG1 FAB CHAIN H
  • LYSOZYME BINDING IG KAPPA CHAIN
  • LYSOZYME C
キーワードPROTEIN BINDING/HYDROLASE / antigen-antibody complex / HYHEL-10 / ANTI-HEN EGG WHITE LYSOZYME ANTIBODY / PROTEIN BINDING-HYDROLASE COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


immunoglobulin complex / immunoglobulin mediated immune response / antigen binding / Lactose synthesis / Antimicrobial peptides / Neutrophil degranulation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity ...immunoglobulin complex / immunoglobulin mediated immune response / antigen binding / Lactose synthesis / Antimicrobial peptides / Neutrophil degranulation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / adaptive immune response / defense response to Gram-positive bacterium / defense response to bacterium / endoplasmic reticulum / extracellular space / extracellular region / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / : / Lysozyme - #10 / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family ...: / : / Lysozyme - #10 / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / Immunoglobulin V-Type / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin V-set domain / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Lysozyme C / Immunoglobulin kappa variable 5-48 / Ig heavy chain V region 36-60
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Gallus gallus (ニワトリ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Shiroishi, M. / Yokota, A. / Tsumoto, K. / Kondo, H. / Nishimiya, Y. / Horii, K. / Matsushima, M. / Ogasahara, K. / Yutani, K. / Kumagai, I.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2001
タイトル: Structural evidence for entropic contribution of salt bridge formation to a protein antigen-antibody interaction: the case of hen lysozyme-HyHEL-10 Fv complex.
著者: Shiroishi, M. / Yokota, A. / Tsumoto, K. / Kondo, H. / Nishimiya, Y. / Horii, K. / Matsushima, M. / Ogasahara, K. / Yutani, K. / Kumagai, I.
履歴
登録2001年3月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02001年7月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月10日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年10月9日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
L: LYSOZYME BINDING IG KAPPA CHAIN
H: IGG1 FAB CHAIN H
Y: LYSOZYME C


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,6633
ポリマ－38,6633
非ポリマー00
水2,396133
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)57.215, 57.215, 237.903
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: 抗体 LYSOZYME BINDING IG KAPPA CHAIN


分子量: 11623.810 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P01642
#2: 抗体 IGG1 FAB CHAIN H


分子量: 12707.919 Da / 分子数: 1 / Fragment: RESIDUES 1-114 / Mutation: D32A/D99A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P01823
#3: タンパク質 LYSOZYME C


分子量: 14331.160 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Gallus gallus (ニワトリ) / 参照: UniProt: P00698, lysozyme
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 133 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.14 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.6
詳細: HEPES, PEG6000, MPD, pH 7.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
手法: unknown / PH range low: 7.8 / PH range high: 7.6
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
1100 mMHEPES11
29-11 %(w/v)PEG600011
37-9 %(w/v)MPD11

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データ収集

回折平均測定温度: 277 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: MACSCIENCE / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MACSCIENCE / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年7月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→20 Å / Num. all: 153223 / Num. obs: 23833 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.5 % / Biso Wilson estimate: 34.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.058 / Net I/σ(I): 11.2
反射 シェル解像度: 2.1→2.21 Å / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.342 / % possible all: 98.9
反射
*PLUS
Num. measured all: 153223
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 98.9 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
REFMAC精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.1→8 Å / σ(I): 0
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.23 2384 rondom
Rwork0.177 --
all0.176 153223 -
obs-23833 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2715 0 0 133 2848
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.015
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.038
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.1 Å / 最低解像度: 8 Å / σ(F): 0 / Rfactor Rfree: 0.23
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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