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- PDB-1ib1: CRYSTAL STRUCTURE OF THE 14-3-3 ZETA:SEROTONIN N-ACETYLTRANSFERAS... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ib1
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE 14-3-3 ZETA:SEROTONIN N-ACETYLTRANSFERASE COMPLEX
要素
  • 14-3-3 ZETA ISOFORM
  • SEROTONIN N-ACETYLTRANSFERASE
キーワードSIGNALING PROTEIN/TRANSFERASE / N-ACETYL TRANSFERASE / 14-3-3 / SIGNAL TRANSDUCTION / PROTEIN-PROTEIN COMPLEX / PHOSPHORYLATION / SIGNALING PROTEIN-TRANSFERASE COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


aralkylamine N-acetyltransferase / aralkylamine N-acetyltransferase activity / melatonin biosynthetic process / N-terminal protein amino acid acetylation / Golgi reassembly / synaptic target recognition / respiratory system process / NOTCH4 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / regulation of synapse maturation / establishment of Golgi localization ...aralkylamine N-acetyltransferase / aralkylamine N-acetyltransferase activity / melatonin biosynthetic process / N-terminal protein amino acid acetylation / Golgi reassembly / synaptic target recognition / respiratory system process / NOTCH4 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / regulation of synapse maturation / establishment of Golgi localization / tube formation / Rap1 signalling / negative regulation of protein localization to nucleus / KSRP (KHSRP) binds and destabilizes mRNA / GP1b-IX-V activation signalling / Regulation of localization of FOXO transcription factors / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / phosphoserine residue binding / Activation of BAD and translocation to mitochondria / response to light stimulus / protein targeting / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / cellular response to glucose starvation / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / cellular response to cAMP / RHO GTPases activate PKNs / negative regulation of TORC1 signaling / protein sequestering activity / ERK1 and ERK2 cascade / negative regulation of innate immune response / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / TP53 Regulates Metabolic Genes / Negative regulation of NOTCH4 signaling / lung development / regulation of protein stability / circadian rhythm / melanosome / angiogenesis / DNA-binding transcription factor binding / vesicle / transmembrane transporter binding / blood microparticle / cadherin binding / protein domain specific binding / protein phosphorylation / focal adhesion / glutamatergic synapse / ubiquitin protein ligase binding / negative regulation of apoptotic process / protein kinase binding / perinuclear region of cytoplasm / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / signal transduction / RNA binding / extracellular space / extracellular exosome / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / Acetyltransferase (GNAT) family / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain ...14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / Acetyltransferase (GNAT) family / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / Aminopeptidase / Up-down Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
COA-S-ACETYL TRYPTAMINE / 14-3-3 protein zeta/delta / Serotonin N-acetyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Ovis aries (ヒツジ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Obsil, T. / Ghirlando, R. / Klein, D.C. / Ganguly, S. / Dyda, F.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2001
タイトル: Crystal structure of the 14-3-3zeta:serotonin N-acetyltransferase complex. a role for scaffolding in enzyme regulation.
著者: Obsil, T. / Ghirlando, R. / Klein, D.C. / Ganguly, S. / Dyda, F.
履歴
登録2001年3月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年5月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42023年8月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 999SEQUENCE SEROTONIN N-ACETYLTRANSFERASE (CHAINS E,F,G,H) WAS EXPRESSED TRUNCATED (ONLY RESIDUES 1-201).

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 14-3-3 ZETA ISOFORM
B: 14-3-3 ZETA ISOFORM
C: 14-3-3 ZETA ISOFORM
D: 14-3-3 ZETA ISOFORM
E: SEROTONIN N-ACETYLTRANSFERASE
F: SEROTONIN N-ACETYLTRANSFERASE
G: SEROTONIN N-ACETYLTRANSFERASE
H: SEROTONIN N-ACETYLTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)204,06912
ポリマ－200,1988
非ポリマー3,8714
水3,801211
1
A: 14-3-3 ZETA ISOFORM
B: 14-3-3 ZETA ISOFORM
E: SEROTONIN N-ACETYLTRANSFERASE
F: SEROTONIN N-ACETYLTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)102,0356
ポリマ－100,0994
非ポリマー1,9362
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11910 Å2
ΔGint-50 kcal/mol
Surface area33370 Å2
手法PISA
2
C: 14-3-3 ZETA ISOFORM
D: 14-3-3 ZETA ISOFORM
G: SEROTONIN N-ACETYLTRANSFERASE
H: SEROTONIN N-ACETYLTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)102,0356
ポリマ－100,0994
非ポリマー1,9362
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11680 Å2
ΔGint-49 kcal/mol
Surface area33620 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.717, 75.078, 101.780
Angle α, β, γ (deg.)90.144, 90.063, 63.044
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質
14-3-3 ZETA ISOFORM / PROTEIN KINASE C INHIBITOR PROTEIN-1


分子量: 27777.092 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: YWHAZ / プラスミド: PET14B / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P63104
#2: タンパク質
SEROTONIN N-ACETYLTRANSFERASE / ARALKYLAMINE N-ACETYLTRANSFERASE / AA-NAT / SEROTONIN ACETYLASE


分子量: 22272.500 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Ovis aries (ヒツジ) / 遺伝子: AANAT OR SNAT / プラスミド: PGEX-4T-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)PLYS / 参照: UniProt: Q29495, aralkylamine N-acetyltransferase
#3: 化合物
ChemComp-COT / COA-S-ACETYL TRYPTAMINE / CoA-S-アセチル-トリプタミン


分子量: 967.771 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C33H48N9O17P3S
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 211 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.59 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: PEG 4000, magnesium chloride, lithium sulfate, DTT, EDTA, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
15 mg/mlprotein1drop
220 mMTris-HCl1reservoir
330 %(w/v)PEG40001reservoir
420 mM1reservoirMgCl2

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データ収集

回折平均測定温度: 95 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IIC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年4月10日 / 詳細: TOTAL REFLECTION MIRRORS
放射モノクロメーター: NI FILTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→20 Å / Num. all: 78001 / Num. obs: 44944 / % possible obs: 84.9 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 1.74 % / Biso Wilson estimate: 26 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.102 / Rsym value: 0.102 / Net I/σ(I): 5.6
反射 シェル解像度: 2.7→2.78 Å / 冗長度: 1.5 % / Rmerge(I) obs: 0.251 / Mean I/σ(I) obs: 2.09 / Num. unique all: 3188 / Rsym value: 0.251 / % possible all: 72
反射
*PLUS
Num. measured all: 78001
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 72 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
X-PLOR3.1精密化
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1A4O AND 1CJW

1a4o

1cjw


解像度: 2.7→20 Å / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1 / σ(I): 0.5 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.228 2231 -RANDOM
Rwork0.204 ---
all0.21 44944 --
obs0.204 44626 99.3 %-
原子変位パラメータBiso mean: 16.3 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12944 0 252 212 13408
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d1.55
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.82 Å / Rfactor Rfree error: 0.034
Rfactor反射数%反射
Rfree0.295 198 -
Rwork0.257 --
obs-3592 72 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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