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- PDB-1i9s: CRYSTAL STRUCTURE OF THE RNA TRIPHOSPHATASE DOMAIN OF MOUSE MRNA ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1i9s
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE RNA TRIPHOSPHATASE DOMAIN OF MOUSE MRNA CAPPING ENZYME
要素MRNA CAPPING ENZYME
キーワードHYDROLASE / RNA triphosphatase domain / mRNA capping enzyme
機能・相同性
機能・相同性情報


RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE / mRNA Capping / inorganic triphosphate phosphatase activity / protein tyrosine/serine/threonine phosphatase activity / mRNA 5'-triphosphate monophosphatase activity / mRNA 5'-phosphatase / polynucleotide 5'-phosphatase activity / 7-methylguanosine mRNA capping / dephosphorylation / mRNA guanylyltransferase activity ...RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE / mRNA Capping / inorganic triphosphate phosphatase activity / protein tyrosine/serine/threonine phosphatase activity / mRNA 5'-triphosphate monophosphatase activity / mRNA 5'-phosphatase / polynucleotide 5'-phosphatase activity / 7-methylguanosine mRNA capping / dephosphorylation / mRNA guanylyltransferase activity / mRNA guanylyltransferase / GTP binding / ATP binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
mRNA capping enzyme, bifunctional / mRNA capping enzyme, adenylation domain / mRNA capping enzyme, C-terminal / mRNA capping enzyme, catalytic domain / mRNA capping enzyme, C-terminal domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity protein phosphatase domain / Dual specificity protein phosphatase domain profile. / Protein tyrosine phosphatase superfamily ...mRNA capping enzyme, bifunctional / mRNA capping enzyme, adenylation domain / mRNA capping enzyme, C-terminal / mRNA capping enzyme, catalytic domain / mRNA capping enzyme, C-terminal domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity protein phosphatase domain / Dual specificity protein phosphatase domain profile. / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / Nucleic acid-binding, OB-fold / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CACODYLATE ION / ISOPROPYL ALCOHOL / mRNA-capping enzyme
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.65 Å
データ登録者Changela, A. / Ho, C.K. / Martins, A. / Shuman, S. / Mondragon, A.
引用ジャーナル: EMBO J. / 年: 2001
タイトル: Structure and mechanism of the RNA triphosphatase component of mammalian mRNA capping enzyme.
著者: Changela, A. / Ho, C.K. / Martins, A. / Shuman, S. / Mondragon, A.
履歴
登録2001年3月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年5月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MRNA CAPPING ENZYME
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,6976
ポリマ－24,3201
非ポリマー3785
水3,891216
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: MRNA CAPPING ENZYME
ヘテロ分子

A: MRNA CAPPING ENZYME
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,39412
ポリマ－48,6392
非ポリマー75510
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_655-x+1,y,-z+1/21
Buried area2340 Å2
ΔGint-48 kcal/mol
Surface area18730 Å2
手法PISA
3
A: MRNA CAPPING ENZYME
ヘテロ分子

A: MRNA CAPPING ENZYME
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,39412
ポリマ－48,6392
非ポリマー75510
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_565x,-y+1,-z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)62.228, 98.856, 71.818
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 MRNA CAPPING ENZYME / MCE1


分子量: 24319.631 Da / 分子数: 1 / 断片: TPASE DOMAIN (RESIDUES 1-210) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / プラスミド: PET16B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O55236, polynucleotide 5'-phosphatase

-
非ポリマー , 5種, 221分子

#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-CAC / CACODYLATE ION / dimethylarsinate / ジメチルアルシン酸アニオン


分子量: 136.989 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6AsO2
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物 ChemComp-IPA / ISOPROPYL ALCOHOL / 2-PROPANOL / 2-プロパノ-ル


分子量: 60.095 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O / コメント: alkaloid*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 216 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.8 %
結晶化温度: 283 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 15% isopropanol, 50mM sodium cacodylate (pH 6.5), 25mM magnesium chloride, 25mM ammonium sulfate , VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 283K
結晶化
*PLUS
温度: 10 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
15 mg/mlprotein1drop
215 %isopropanol1reservoir
350 mMsodium cacodylate1reservoir
425 mM1reservoirMgCl2
525 mMammonium sulfate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-1 / 波長: 0.97 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年4月15日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.65→27 Å / Num. all: 143292 / Num. obs: 26506 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.4 % / Biso Wilson estimate: 16.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.093 / Rsym value: 8.4 / Net I/σ(I): 5.2
反射 シェル解像度: 1.65→1.69 Å / 冗長度: 4.9 % / Rmerge(I) obs: 0.282 / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / Num. unique all: 1916 / Rsym value: 25.1 / % possible all: 98.6
反射
*PLUS
Num. measured all: 143292
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 98.6 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MLPHARE位相決定
REFMAC精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.65→27 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.225 1334 random
Rwork0.194 --
all0.196 26497 -
obs0.196 26497 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.65→27 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1536 0 17 216 1769
LS精密化 シェル解像度: 1.65→1.74 Å /
Rfactor反射数
Rfree0.235 172
Rwork0.193 -
obs-3247
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 0 / % reflection Rfree: 5 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONp_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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