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- PDB-1i6x: STRUCTURE OF A STAR MUTANT CRP-CAMP AT 2.2 A -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1i6x
タイトルSTRUCTURE OF A STAR MUTANT CRP-CAMP AT 2.2 A
要素CATABOLITE GENE ACTIVATOR PROTEIN
キーワードDNA BINDING PROTEIN / CAMP receptor Protein (CRP) / Allostery / DNA binding Cyclic AMP / Transcription Regulation / CATABOLITE ACTIVATOR PROTEIN (CAP)
機能・相同性
機能・相同性情報


carbon catabolite repression of transcription / DNA binding, bending / minor groove of adenine-thymine-rich DNA binding / cAMP binding / protein-DNA complex / sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / negative regulation of DNA-templated transcription / DNA-templated transcription / positive regulation of DNA-templated transcription ...carbon catabolite repression of transcription / DNA binding, bending / minor groove of adenine-thymine-rich DNA binding / cAMP binding / protein-DNA complex / sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / negative regulation of DNA-templated transcription / DNA-templated transcription / positive regulation of DNA-templated transcription / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
helix_turn_helix, cAMP Regulatory protein / Transcription regulator HTH, Crp-type, conserved site / Crp-type HTH domain signature. / : / Crp-like helix-turn-helix domain / Crp-type HTH domain profile. / Crp-type HTH domain / Cyclic nucleotide-binding domain signature 2. / Cyclic nucleotide-binding domain signature 1. / Cyclic nucleotide-binding, conserved site ...helix_turn_helix, cAMP Regulatory protein / Transcription regulator HTH, Crp-type, conserved site / Crp-type HTH domain signature. / : / Crp-like helix-turn-helix domain / Crp-type HTH domain profile. / Crp-type HTH domain / Cyclic nucleotide-binding domain signature 2. / Cyclic nucleotide-binding domain signature 1. / Cyclic nucleotide-binding, conserved site / Cyclic nucleotide-monophosphate binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain / cAMP/cGMP binding motif profile. / Cyclic nucleotide-binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain superfamily / Jelly Rolls / RmlC-like jelly roll fold / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily/Winged helix DNA-binding domain / Arc Repressor Mutant, subunit A / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Jelly Rolls / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-3',5'-CYCLIC-MONOPHOSPHATE / DNA-binding transcriptional dual regulator CRP
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者White, M.A. / Lee, J.C. / Fox, R.O.
引用
ジャーナル: To be Published
タイトル: The effect of the D53H point mutation on the macroscopic motions of E. coli Cyclic AMP Receptor Protein
著者: White, M.A. / Liu, D. / Lin, S.-H. / Fox, R.O. / Lee, J.C.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1987
タイトル: Structure of a Complex of Catabolite Gene Activator Protein and Cyclic AMP at 2.5 A Resolution
著者: Weber, I.T. / Steitz, T.A.
履歴
登録2001年3月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年6月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月9日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CATABOLITE GENE ACTIVATOR PROTEIN
B: CATABOLITE GENE ACTIVATOR PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,2386
ポリマ－47,1292
非ポリマー1,1104
水1,49583
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5560 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area19540 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)46.262, 93.343, 105.339
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細The dimer is the biological unit

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要素

#1: タンパク質 CATABOLITE GENE ACTIVATOR PROTEIN / CAMP RECEPTOR PROTEIN / CRP / CAP


分子量: 23564.301 Da / 分子数: 2 / 変異: D53H / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0ACJ8
#2: 化合物 ChemComp-TRS / 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / TRIS BUFFER / トリス(ヒドロキシメチル)メチルアンモニウム


分子量: 122.143 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H12NO3 / コメント: pH緩衝剤*YM
#3: 化合物 ChemComp-CMP / ADENOSINE-3',5'-CYCLIC-MONOPHOSPHATE / CYCLIC AMP / CAMP / cAMP


分子量: 329.206 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H12N5O6P
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 83 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 3

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.01 %
結晶化温度: 298 K / 手法: liquid diffusion / pH: 7.8
詳細: 100MM KCL, 1MM EDTA, 50MM TRIS, 35% GLYCEROL, 20:1 CAMP:CRP, pH 7.8, LIQUID DIFFUSION, temperature 298K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
1951
2951
3951
放射光源
由来サイトビームラインタイプID波長波長 (Å)
回転陽極MACSCIENCE11.54181.5418
回転陽極MACSCIENCE21.54181.5418
シンクロトロンNSLS X4A30.97950.9795
検出器
タイプID検出器日付詳細
MACSCIENCE1IMAGE PLATE1998年8月21日MULTILAYER
BRUKER SMART 20002CCD1998年5月21日MULTILAYER
RIGAKU RAXIS IV3IMAGE PLATE1998年6月1日
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
3SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.54181
20.97951
反射解像度: 2.2→70 Å / Num. obs: 23757 / % possible obs: 96.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 8 % / Biso Wilson estimate: 37.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.075 / Rsym value: 0.075 / Net I/σ(I): 11.7
反射 シェル解像度: 2.2→2.24 Å / 冗長度: 2.6 % / Rmerge(I) obs: 0.311 / Mean I/σ(I) obs: 3.1 / Num. unique all: 1018 / Rsym value: 0.311 / % possible all: 83.4

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1I5Z CRP DIMER

1i5z


解像度: 2.2→42.67 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 1693252.27 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: The data were merged from three independent data sets collected on three different detector types, with incompatible processing software. The processed data sets were combined in ScalePack ...詳細: The data were merged from three independent data sets collected on three different detector types, with incompatible processing software. The processed data sets were combined in ScalePack and therefore some overall statistics are not available. The three sets were collected on (1) a bruker SMART 2K CCD (2) a MacScience DIP2030 and (3) X4A (a Rigaku R-axis IV) The data redundancy for each set is: 8.2, 1.5, 2.7. The highest resolution shells of each set is: 2.6, 2.4, 2.2. The Rmerge in the highest resolution shell is: 30.9, 31.7, 31.1%. The overall Rmerge for each set is: 10.5, 7.4, 3.7%. The number of unique reflections is: 14899, 9570, 20183. The overall percent completeness is: 99.9, 45.2, 81.7%.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.269 2243 9.8 %SHELLS
Rwork0.23 ---
all-22833 --
obs-22833 95.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 55.9 Å2 / ksol: 0.389 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 52.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.55 Å20 Å20 Å2
2--0.56 Å20 Å2
3----0.01 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.34 Å0.28 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.31 Å0.22 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→42.67 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3176 0 74 83 3333
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.7
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.571.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.642
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.242
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.312.5
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.24 Å / Rfactor Rfree error: 0.04 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.371 85 9.4 %
Rwork0.3 815 -
obs-1018 76.5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION4LIGAND.PARAMLIGAND.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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