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万見
- PDB-1i4v: SOLUTION STRUCTURE OF THE UMUD' HOMODIMER -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1i4v
タイトルSOLUTION STRUCTURE OF THE UMUD' HOMODIMER
要素UMUD' PROTEIN
キーワードHYDROLASE / SOS response / SOS mutagenesis / DNA repair / DNA polymerase V / DNA polymerase accessory protein / LexA repressor / lambda CI / signal peptidase / serine-lysine dyad / autocatalytic cleavage / serine protease
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA polymerase V complex / SOS response / DNA-binding transcription repressor activity / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / ATP-dependent activity, acting on DNA / translesion synthesis / serine-type peptidase activity / protein-DNA complex / single-stranded DNA binding / sequence-specific DNA binding ...DNA polymerase V complex / SOS response / DNA-binding transcription repressor activity / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / ATP-dependent activity, acting on DNA / translesion synthesis / serine-type peptidase activity / protein-DNA complex / single-stranded DNA binding / sequence-specific DNA binding / nucleic acid binding / DNA-directed DNA polymerase activity / DNA repair / negative regulation of DNA-templated transcription / DNA damage response / regulation of DNA-templated transcription / proteolysis / DNA binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Peptidase S24, LexA-like / Umud Fragment, subunit A / Umud Fragment, subunit A / : / LexA-like / Peptidase S24/S26A/S26B/S26C / Peptidase S24-like / LexA/Signal peptidase-like superfamily / Ribbon / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein UmuD / Protein UmuD
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Ferentz, A.E. / Walker, G.C. / Wagner, G.
引用ジャーナル: EMBO J. / 年: 2001
タイトル: Converting a DNA damage checkpoint effector (UmuD2C) into a lesion bypass polymerase (UmuD'2C).
著者: Ferentz, A.E. / Walker, G.C. / Wagner, G.
履歴
登録2001年2月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年8月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: UMUD' PROTEIN
B: UMUD' PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,6182
ポリマ－24,6182
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the least restraint violations,structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1closest to the average

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要素

#1: タンパク質 UMUD' PROTEIN


分子量: 12308.985 Da / 分子数: 2 / 変異: G25A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: UMUD / プラスミド: PET5A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)PLYSS
参照: UniProt: P04153, UniProt: P0AG11*PLUS, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
111HNHA
1213D 15N-separated NOESY
1332D NOESY
1442D NOESY
1523D 13C-separated NOESY
1663D 15N-separated NOESY
NMR実験の詳細Text: The structure was determined using triple-resonance NMR spectroscopy

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.9 mM UmuD' U-15N; 150 mM NaCl, 10 mM phosphate, pH 6.0, 1mM DTT, 0.1 mM EDTA95% H2O/5% D2O
21.3 mM UmuD' U-15N,13C; 150 mM NaCl, 20 mM phosphate, pH 6.0, 1 mM DTT, 0.1 mM EDTA95% H2O/5% D2O
31.5 mM UmuD' unlabeled; 150 mM NaCl, 20 mM phosphate, pH 6.0, 1 mM DTT, 0.1 mM EDTA95% H20, 5% D2O
41.4 mM UmuD' unlabeled; 150 mM NaCl, 20 mM phosphate, pH 6.0, 1 mM DTT, 0.1 mM EDTA100% D2O
50.5 mM UmuD' U-10% 13C; 150 mM NaCl, 20 mM phosphate, pH 6.0, 1 mM DTT, 0.1 mM EDTA100% D2O
62.7 mM UmuD' U-100% 2H,15N and 2.7 mM unlabeled UmuD'; 150 mM NaCl, 20 mM phosphate, pH 6.0, 1 mM DTT, 0.1 mM EDTA95% H20, 5% D2O
試料状態イオン強度: 150 mM NaCl / pH: 6 / 圧: ambient / 温度: 303 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian UNITYPLUSVarianUNITYPLUS7501
Varian UNITYPLUSVarianUNITYPLUS4002
Bruker AMXBrukerAMX6003
Bruker AMXBrukerAMX5004
Varian VXRVarianVXR5005

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
Felix97Molecular Simulations Inc.解析
XEASY1.3.9Bartels et alデータ解析
X-PLOR3.851Brunger精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations,structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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