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- PDB-1i3p: THE 3.1 ANGSTROM RESOLUTION CRYSTAL STRUCTURE OF A MUTATED BACULO... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1i3p
タイトルTHE 3.1 ANGSTROM RESOLUTION CRYSTAL STRUCTURE OF A MUTATED BACULOVIRUS P35 AFTER CASPASE CLEAVAGE
要素EARLY 35 KDA PROTEIN
キーワードAPOPTOSIS / helix-turn-helix / reactive site loop / hairpin loop
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont-mediated suppression of host RNAi-mediated antiviral immune response / symbiont-mediated suppression of host apoptosis / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity involved in apoptotic process / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity / negative regulation of apoptotic process
類似検索 - 分子機能
Baculovirus p35 / Baculovirus p35 / Baculovirus p35, apoptosis preventing protein / Baculovirus p35 superfamily / Apoptosis preventing protein / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Early 35 kDa protein
類似検索 - 構成要素
生物種Autographa californica nucleopolyhedrovirus (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者dela Cruz, W.P. / Lemongello, D. / Friesen, P.D. / Fisher, A.J.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2001
タイトル: Crystal structure of baculovirus P35 reveals a novel conformational change in the reactive site loop after caspase cleavage.
著者: dela Cruz, W.P. / Friesen, P.D. / Fisher, A.J.
#1: ジャーナル: Embo J. / 年: 1999
タイトル: Crystal structure of baculovirus P35: role of a novel reactive site loop in apoptotic inhibition
著者: Fisher, A.J. / dela Cruz, W.P. / Zoog, S.J. / Schneider, C.L. / Friesen, P.D.
履歴
登録2001年2月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年10月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42018年1月31日Group: Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.52021年10月27日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_sheet
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_sheet.number_strands
改定 1.62023年8月9日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: EARLY 35 KDA PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,7121
ポリマ－34,7121
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)75.806, 75.806, 120.693
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
詳細The biological assembly is a monomer

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要素

#1: タンパク質 EARLY 35 KDA PROTEIN / APOPTOSIS PREVENTING PROTEIN


分子量: 34712.434 Da / 分子数: 1 / 変異: V71P / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Autographa californica nucleopolyhedrovirus (ウイルス)
属: Nucleopolyhedrovirus / 遺伝子: P35 / プラスミド: PET22B+ / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P08160

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.34 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 9-13% PEG 20,000, 100-400 mM NaCl, 100 mM MES, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP
結晶
*PLUS
溶媒含有率: 62.1 %
結晶化
*PLUS
温度: 25 ℃ / pH: 7
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
1100 mM1dropNaCl
21 mMEDTA1drop
31 mMdithiothreitol1drop
41 mM1dropNaN3
520 mMHEPES1drop
65-8 mg/mlprotein1drop
7100-400 mM1reservoirNaCl
89-13 %PEG200001reservoir
9100 mMMES1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 170 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-1 / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年12月6日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Ni MIRROR + Ni FILTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.1→15 Å / Num. all: 80534 / Num. obs: 7577 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 10.63 % / Biso Wilson estimate: 69.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.054 / Net I/σ(I): 470.1
反射 シェル解像度: 3.1→3.21 Å / 冗長度: 4.9 % / Rmerge(I) obs: 0.395 / % possible all: 99.6
反射
*PLUS
Num. measured all: 80534

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
CNS1精密化
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1P35

1p35


解像度: 3.1→14.95 Å / Rfactor Rfree error: 0.016 / Data cutoff high absF: 934677.25 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: GROUP / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.291 346 4.6 %RANDOM
Rwork0.239 ---
all0.2562 80534 --
obs0.239 7530 99 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 49.08 Å2 / ksol: 0.239 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 75.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.55 Å0.42 Å
Luzzati d res low-15 Å
Luzzati sigma a0.36 Å0.2 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.1→14.95 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2077 0 0 0 2077
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.019
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg2.1
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d26.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.48
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 3.1→3.29 Å / Rfactor Rfree error: 0.049 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.384 62 4.9 %
Rwork0.314 1191 -
obs--99.7 %
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 0 / % reflection Rfree: 4.6 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 75.6 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg2.1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg26.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.48
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.384 / % reflection Rfree: 4.9 % / Rfactor Rwork: 0.314

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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