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- PDB-1i29: CRYSTAL STRUCTURE OF CSDB COMPLEXED WITH L-PROPARGYLGLYCINE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1i29
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF CSDB COMPLEXED WITH L-PROPARGYLGLYCINE
要素CSDB
キーワードLYASE / External aldimine
機能・相同性
機能・相同性情報


selenium compound metabolic process / Hydrolases; Acting on carbon-sulfur bonds; Acting on carbon-sulfur bonds / cysteine sulfinate desulfinase activity / selenocysteine lyase / selenocysteine lyase activity / sulfur compound metabolic process / cysteine desulfurase / cysteine desulfurase activity / cysteine metabolic process / iron-sulfur cluster assembly ...selenium compound metabolic process / Hydrolases; Acting on carbon-sulfur bonds; Acting on carbon-sulfur bonds / cysteine sulfinate desulfinase activity / selenocysteine lyase / selenocysteine lyase activity / sulfur compound metabolic process / cysteine desulfurase / cysteine desulfurase activity / cysteine metabolic process / iron-sulfur cluster assembly / pyridoxal phosphate binding / hydrolase activity / protein homodimerization activity / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Cysteine desulfurase, SufS / Aminotransferase class-V, pyridoxal-phosphate binding site / Aminotransferases class-V pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase class V domain / Aminotransferase class-V / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain ...Cysteine desulfurase, SufS / Aminotransferase class-V, pyridoxal-phosphate binding site / Aminotransferases class-V pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase class V domain / Aminotransferase class-V / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
(2S)-2-aminobut-3-ynoic acid / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / : / Cysteine desulfurase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / フーリエ合成 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Mihara, H. / Fujii, T. / Kurihara, T. / Hata, Y. / Esaki, N.
引用
ジャーナル: J.BIOCHEM.(TOKYO) / 年: 2002
タイトル: Structure of external aldimine of Escherichia coli CsdB, an IscS/NifS homolog: implications for its specificity toward selenocysteine.
著者: Mihara, H. / Fujii, T. / Kato, S. / Kurihara, T. / Hata, Y. / Esaki, N.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 2000
タイトル: Structure of a NifS Homologue: X-ray Structure Analysis of CsdB, An Escherichia coli Counterpart of Mammalian Selenocysteine Lyase
著者: Fujii, T. / Maeda, M. / Mihara, H. / Kurihara, T. / Esaki, N. / Hata, Y.
#2: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1999
タイトル: A NifS-like Gene, CsdB, Encodes an Escherichia coli Counterpart of Mammalian Selenocysteine Lyase: Gene Cloning, Purification, Characterization and Preliminary X-ray Crystallographic Studies
著者: Mihara, H. / Maeda, M. / Fujii, T. / Kurihara, T. / Hata, Y. / Esaki, N.
履歴
登録2001年2月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年7月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42022年3月2日Group: Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / database_2 ...chem_comp / database_2 / entity / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.pdbx_synonyms ..._chem_comp.name / _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52023年8月9日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CSDB
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,8273
ポリマ－44,4811
非ポリマー3462
水00
1
A: CSDB
ヘテロ分子

A: CSDB
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,6546
ポリマ－88,9612
非ポリマー6924
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
Buried area7720 Å2
ΔGint-39 kcal/mol
Surface area26760 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)128.459, 128.459, 136.830
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
詳細The second part of the biological assembly is generated by the two fold axis: y, x, -z.

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要素

#1: タンパク質 CSDB


分子量: 44480.594 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: CSDB OR SUFS / プラスミド: PUC118 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM109
参照: GenBank: 12619308, UniProt: P77444*PLUS, selenocysteine lyase
#2: 化合物 ChemComp-LPG / (2S)-2-aminobut-3-ynoic acid / 2-AMINO-BUT-3-YNOIC ACID / 2-amino-3-butynoic acid / (S)-2-アミノ-3-ブチン酸


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 99.088 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H5NO2
#3: 化合物 ChemComp-PLP / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / VITAMIN B6 Phosphate / ピリドキサ-ル5′-りん酸


分子量: 247.142 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10NO6P

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶化温度: 298.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.8
詳細: sodium acetate, potassium phosphate, pH 6.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.15K
結晶化
*PLUS
温度: 25 ℃ / pH: 7.4 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
120 mg/mlprotein1droppH7.4
20.1 MKPB1reservoir
31.4 Msodium acetate1reservoirpH6.8
410 mMKPB1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 293.15 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IIC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年5月23日 / 詳細: GRAPHITE-MONOCHROMATER
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→50 Å / Num. all: 25650 / Num. obs: 23684 / % possible obs: 82.3 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 2.7 % / Biso Wilson estimate: 42.782 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.096 / Net I/σ(I): 10.6
反射 シェル解像度: 2.8→5.1 Å / Rmerge(I) obs: 0.341 / % possible all: 78.5
反射
*PLUS
最低解像度: 50 Å / Num. measured all: 65095 / Rmerge(I) obs: 0.0963

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解析

ソフトウェア
名称分類
CNS精密化
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: PDB ENTRY 1C0N

1c0n


解像度: 2.8→50 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 215785.24 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: ISOTROPIC / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.233 1152 4.9 %RANDOM
Rwork0.209 ---
all-23684 --
obs-23684 82.3 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 31.91 Å2 / ksol: 0.318 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 40.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.54 Å20 Å20 Å2
2--5.54 Å20 Å2
3----11.07 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.43 Å0.4 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.93 Å0.95 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3096 0 21 0 3117
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.172
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.75
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.21.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.112
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.952
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.292.5
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.93 Å / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.42 120 5.3 %
Rwork0.42 2784 -
obs-2022 -
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2PARA.PLPTOPO.PLP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION4ION.PARAMION.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å / 最低解像度: 50 Å / % reflection Rfree: 5 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.75
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.425 / Rfactor Rwork: 0.421

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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