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- PDB-1i20: MUTANT HUMAN LYSOZYME (A92D) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1i20
タイトルMUTANT HUMAN LYSOZYME (A92D)
要素LYSOZYME C
キーワードHYDROLASE / CALCIUM BINDING SITE / MUTANT HUMAN LYSOZYME
機能・相同性
機能・相同性情報


antimicrobial humoral response / Antimicrobial peptides / specific granule lumen / azurophil granule lumen / lysozyme / lysozyme activity / tertiary granule lumen / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / defense response to Gram-positive bacterium ...antimicrobial humoral response / Antimicrobial peptides / specific granule lumen / azurophil granule lumen / lysozyme / lysozyme activity / tertiary granule lumen / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / defense response to Gram-positive bacterium / defense response to bacterium / inflammatory response / Amyloid fiber formation / Neutrophil degranulation / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Lysozyme - #10 / Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily ...Lysozyme - #10 / Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Kuroki, R.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1998
タイトル: Structural and thermodynamic responses of mutations at a Ca2+ binding site engineered into human lysozyme.
著者: Kuroki, R. / Yutani, K.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1992
タイトル: Thermodynamic Changes in the Binding of Ca2+ to a Mutant Human Lysozyme (D86/92). Enthalpy-entropy compensation observed upon Ca2+ binding to proteins.
著者: Kuroki, R. / Nitta, K. / Yutani, K.
#2: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1992
タイトル: Entropic Stabilization of a Mutant Human Lysozyme Induced by Calcium Binding
著者: Kuroki, R. / Kawakita, S. / Nakamura, H. / Yutani, K.
#3: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1991
タイトル: Crystal Structures of the Apo- and Holomutant Human Lysozymes with an Introduced Ca2+ Binding Site
著者: Inaka, K. / Kuroki, R. / Kikuchi, M. / Matsushima, M.
#4: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1989
タイトル: Design and Creation of a Ca2+ Binding Site in Human Lysozyme to Enhance Structural Stability
著者: Kuroki, R. / Taniyama, Y. / Seko, C. / Nakamura, H. / Kikuchi, M. / Ikehara, M.
履歴
登録2001年2月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02001年2月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月10日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.52024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: LYSOZYME C


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,7651
ポリマ－14,7651
非ポリマー00
水1,47782
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)57.070, 60.630, 33.850
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 LYSOZYME C


分子量: 14764.703 Da / 分子数: 1 / 変異: A92D / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PERI8811 / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株 (発現宿主): AH22R-
参照: UniProt: P61626, deoxyribodipyrimidine endonucleosidase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 82 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.97 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: PHOSPHATE, SODIUM CHLORIDE, CALCIUM CHLORIDE, pH 6.00, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277.0K
結晶化
*PLUS
pH: 6 / 手法: unknown
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
130 mMphosphate11pH6.0
220 mg/mlprotein11
32.5 M11NaCl
41.5 mM11CaCl2

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: SDMS / 検出器: AREA DETECTOR
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→8 Å / Num. obs: 35220 / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 0 / Rmerge(I) obs: 0.071
反射
*PLUS
最高解像度: 1.9 Å / 最低解像度: 9999 Å / Num. obs: 10159 / Num. measured all: 32762

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解析

ソフトウェア
名称分類
SDMSデータ収集
SDMSデータ削減
TNT精密化
SDMSデータスケーリング
TNT位相決定
精密化開始モデル: PDB ENTRY 2LHM

2lhm


解像度: 1.9→8 Å / σ(F): 0 / σ(I): 2
Rfactor反射数%反射
Rwork0.164 --
all0.164 8000 -
obs0.164 8000 83 %
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1032 0 0 82 1114
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Weight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.01210561
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg2.53914271.25
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d15.8786340
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct0
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes0.012292
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes0.0121576
X-RAY DIFFRACTIONt_it
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0.0171610
ソフトウェア
*PLUS
名称: TNT / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 8 Å / Rfactor Rwork: 0.164
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d0
X-RAY DIFFRACTIONt_planar_d20.012
X-RAY DIFFRACTIONt_plane_restr60.012

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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