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- PDB-1i11: SOLUTION STRUCTURE OF THE DNA BINDING DOMAIN, SOX-5 HMG BOX FROM MOUSE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1i11
タイトルSOLUTION STRUCTURE OF THE DNA BINDING DOMAIN, SOX-5 HMG BOX FROM MOUSE
要素TRANSCRIPTION FACTOR SOX-5
キーワードDNA BINDING PROTEIN / HMG BOX / DNA BENDING / DNA RECOGNITION / CHROMATIN / DNA SEQUENCE SPECIFIC / TESTIS DETERMINING.
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of timing of neuron differentiation / positive regulation of chondrocyte differentiation / central nervous system neuron differentiation / cartilage development / cartilage condensation / oligodendrocyte differentiation / cell fate commitment / chondrocyte differentiation / transcription regulator complex / in utero embryonic development ...regulation of timing of neuron differentiation / positive regulation of chondrocyte differentiation / central nervous system neuron differentiation / cartilage development / cartilage condensation / oligodendrocyte differentiation / cell fate commitment / chondrocyte differentiation / transcription regulator complex / in utero embryonic development / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / transcription cis-regulatory region binding / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / negative regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleus
類似検索 - 分子機能
: / High mobility group box domain / DNA Binding (I), subunit A / HMG (high mobility group) box / HMG boxes A and B DNA-binding domains profile. / high mobility group / High mobility group box domain / High mobility group box domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Transcription factor SOX-5
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法溶液NMR / SIMULATING ANNEALING
データ登録者Cary, P.D. / Read, C.M. / Davis, B. / Driscoll, P.C. / Crane-Robinson, C.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2001
タイトル: Solution structure and backbone dynamics of the DNA-binding domain of mouse Sox-5.
著者: Cary, P.D. / Read, C.M. / Davis, B. / Driscoll, P.C. / Crane-Robinson, C.
履歴
登録2001年1月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年2月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Experimental preparation
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_exptl_sample ...database_2 / pdbx_nmr_exptl_sample / pdbx_nmr_sample_details / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_sample_details.contents / _pdbx_nmr_sample_details.label / _pdbx_nmr_sample_details.solvent_system / _pdbx_nmr_sample_details.type / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.manufacturer
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TRANSCRIPTION FACTOR SOX-5


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,8251
ポリマ－9,8251
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)30 / 50structures with the least restraint violations,structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 TRANSCRIPTION FACTOR SOX-5


分子量: 9825.412 Da / 分子数: 1 / 断片: HMG BOX / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: SOX-5 / 器官: TESTIS / プラスミド: PGEX-2T / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) PLYSS / 参照: UniProt: P35710

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1122D 1H NOESY
1242D 1H NOESY
1332D 15N-1H HMQC-J
1413D 15N-1H NOESY
NMR実験の詳細Text: This Structure was determined using a combination of 2D and 3D NMR spectra. THE 30 STRUCTURES ARE ALIGNED OVER ALL BACKBONE ATOMS FOR RESIDUES 10-25 AND 32-43. MODEL 1 IS THE MINIMUM ENERGY AND ...Text: This Structure was determined using a combination of 2D and 3D NMR spectra. THE 30 STRUCTURES ARE ALIGNED OVER ALL BACKBONE ATOMS FOR RESIDUES 10-25 AND 32-43. MODEL 1 IS THE MINIMUM ENERGY AND REFERENCE STRUCTURE FOR THE OTHER 29 STRUCTURES.

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試料調製

詳細
タイプSolution-ID内容Label溶媒系
solution12-3 mM [U-100% 15N] Sox-5 HMG Box, 75 mM potassium phosphate buffer, 0.5 mM DTT, 90% H2O/10% D2Osample_190% H2O/10% D2O
solution23 mM Sox-5 HMG Box, 75 mM potassium phosphate buffer, 0.5 mM DTT, 100% D2Osample_2100% D2O
solution31 mM [U-100% 15N] Sox-5 HMG Box, 75 mM potassium phosphate buffer, 0.5 mM DTT, 90% H2O/10% D2Osample_390% H2O/10% D2O
solution43 mM Sox-5 HMG Box, 75 mM potassium phosphate buffer, 0.5 mM DTT, 90% H2O/10% D2Osample_490% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)単位構成要素Isotopic labelingConc. range (mg/ml)Solution-ID
mMSox-5 HMG Box[U-100% 15N]2-31
75 mMpotassium phosphate buffernatural abundance1
0.5 mMDTTnatural abundance1
3 mMSox-5 HMG Boxnatural abundance2
75 mMpotassium phosphate buffernatural abundance2
0.5 mMDTTnatural abundance2
1 mMSox-5 HMG Box[U-100% 15N]13
75 mMpotassium phosphate buffernatural abundance3
0.5 mMDTTnatural abundance3
3 mMSox-5 HMG Boxnatural abundance4
75 mMpotassium phosphate buffernatural abundance4
0.5 mMDTTnatural abundance4
試料状態イオン強度: 75 mM KPO4 / pH: 6.2 / 圧: Ambient / 温度: 298.00 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
GE OMEGAGEOMEGA6001
Bruker AMBrukerAM6002
Varian UNITYPLUSVarianUNITYPLUS5003

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
X-PLOR3.851BRUNGER精密化
Felix2.3Molecular Simulationsデータ解析
NMRView3JOHNSON, BRUCE A.データ解析
Insight II97Molecular Simulationsデータ解析
精密化手法: SIMULATING ANNEALING / ソフトェア番号: 1
詳細: Structures are based on a total of 1383 nonredundant distance NOE restraints, 61 dihedral angle restraints and 24 paired distance restraints for hydrogen bonds.
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations,structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 30

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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