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万見
- PDB-1i10: HUMAN MUSCLE L-LACTATE DEHYDROGENASE M CHAIN, TERNARY COMPLEX WIT... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1i10
タイトルHUMAN MUSCLE L-LACTATE DEHYDROGENASE M CHAIN, TERNARY COMPLEX WITH NADH AND OXAMATE
要素L-LACTATE DEHYDROGENASE M CHAIN
キーワードOXIDOREDUCTASE / DEHYDROGENASE / ROSSMANN FOLD
機能・相同性
機能・相同性情報


sperm fibrous sheath / pyruvate catabolic process / oxidoreductase complex / L-lactate dehydrogenase / L-lactate dehydrogenase (NAD+) activity / Pyruvate metabolism / lactate metabolic process / : / substantia nigra development / Regulation of pyruvate metabolism ...sperm fibrous sheath / pyruvate catabolic process / oxidoreductase complex / L-lactate dehydrogenase / L-lactate dehydrogenase (NAD+) activity / Pyruvate metabolism / lactate metabolic process / : / substantia nigra development / Regulation of pyruvate metabolism / glycolytic process / cadherin binding / mitochondrion / extracellular exosome / membrane / identical protein binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
L-lactate dehydrogenase / L-lactate dehydrogenase active site. / L-lactate dehydrogenase, active site / L-2-Hydroxyisocaproate Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Lactate dehydrogenase/glycoside hydrolase, family 4, C-terminal / L-lactate/malate dehydrogenase / Lactate/malate dehydrogenase, N-terminal / Lactate/malate dehydrogenase, C-terminal / lactate/malate dehydrogenase, NAD binding domain / lactate/malate dehydrogenase, alpha/beta C-terminal domain ...L-lactate dehydrogenase / L-lactate dehydrogenase active site. / L-lactate dehydrogenase, active site / L-2-Hydroxyisocaproate Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Lactate dehydrogenase/glycoside hydrolase, family 4, C-terminal / L-lactate/malate dehydrogenase / Lactate/malate dehydrogenase, N-terminal / Lactate/malate dehydrogenase, C-terminal / lactate/malate dehydrogenase, NAD binding domain / lactate/malate dehydrogenase, alpha/beta C-terminal domain / Lactate dehydrogenase/glycoside hydrolase, family 4, C-terminal / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / 1,4-DIHYDRONICOTINAMIDE ADENINE DINUCLEOTIDE / OXAMIC ACID / L-lactate dehydrogenase A chain
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Read, J.A. / Winter, V.J. / Eszes, C.M. / Sessions, R.B. / Brady, R.L.
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2001
タイトル: Structural basis for altered activity of M- and H-isozyme forms of human lactate dehydrogenase.
著者: Read, J.A. / Winter, V.J. / Eszes, C.M. / Sessions, R.B. / Brady, R.L.
履歴
登録2001年1月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年3月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32014年11月12日Group: Structure summary
改定 1.42023年8月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: L-LACTATE DEHYDROGENASE M CHAIN
B: L-LACTATE DEHYDROGENASE M CHAIN
C: L-LACTATE DEHYDROGENASE M CHAIN
D: L-LACTATE DEHYDROGENASE M CHAIN
E: L-LACTATE DEHYDROGENASE M CHAIN
F: L-LACTATE DEHYDROGENASE M CHAIN
G: L-LACTATE DEHYDROGENASE M CHAIN
H: L-LACTATE DEHYDROGENASE M CHAIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)299,33632
ポリマ－292,8288
非ポリマー6,50824
水11,746652
1
A: L-LACTATE DEHYDROGENASE M CHAIN
B: L-LACTATE DEHYDROGENASE M CHAIN
C: L-LACTATE DEHYDROGENASE M CHAIN
D: L-LACTATE DEHYDROGENASE M CHAIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)149,66816
ポリマ－146,4144
非ポリマー3,25412
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area27650 Å2
ΔGint-152 kcal/mol
Surface area42700 Å2
手法PISA
2
E: L-LACTATE DEHYDROGENASE M CHAIN
F: L-LACTATE DEHYDROGENASE M CHAIN
G: L-LACTATE DEHYDROGENASE M CHAIN
H: L-LACTATE DEHYDROGENASE M CHAIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)149,66816
ポリマ－146,4144
非ポリマー3,25412
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area27820 Å2
ΔGint-155 kcal/mol
Surface area42720 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)64.942, 158.542, 266.226
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細The biological assembly is composed of subunits A, B, C and D or E, F, G and H

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要素

#1: タンパク質
L-LACTATE DEHYDROGENASE M CHAIN / LDH-A


分子量: 36603.473 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LDHA / 器官: HEART / プラスミド: PKK223-3 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P00338, L-lactate dehydrogenase
#2: 化合物
ChemComp-ACT / ACETATE ION


分子量: 59.044 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#3: 化合物
ChemComp-NAI / 1,4-DIHYDRONICOTINAMIDE ADENINE DINUCLEOTIDE / NADH


分子量: 665.441 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H29N7O14P2
#4: 化合物
ChemComp-OXM / OXAMIC ACID


分子量: 89.050 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3NO3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 652 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.42 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: protein solution: 28 mg/ml protein, 100 mM Na-HEPES pH 7.5, 2.5 mM NADH, 1 mM Na Oxamate. Well solution: 12% PEG 8K, 100 mM Na HEPES pH 7.5, 100 mM Na Acetate, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K
結晶化
*PLUS
温度: 18 ℃
詳細: drop consists of equal amounts of protein and reservoir solutions
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
128 mg/mlprotein1drop
22.5 mMNADH1drop
31 mMsodium oxamate1drop
4100 mMHEPES1drop
512 %PEG80001reservoir
6100 mMsodium acetate1reservoir
7100 mMsodium HEPES1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX7.2 / 波長: 1.488
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年9月13日
放射モノクロメーター: platinum mirrors/Ge 111 monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.488 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→30 Å / Num. all: 121781 / Num. obs: 112344 / % possible obs: 92.3 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.51 % / Rmerge(I) obs: 0.081 / Net I/σ(I): 14.18
反射 シェル解像度: 2.3→2.4 Å / 冗長度: 3.53 % / Rmerge(I) obs: 0.195 / Mean I/σ(I) obs: 5.36 / Num. unique all: 13397 / % possible all: 89
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 89 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
REFMAC精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 9ldt

9ldt


解像度: 2.3→20 Å / SU B: 8.643 / SU ML: 0.211 / SU Rfree: 0.279 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.487 / ESU R Free: 0.279 / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER
詳細: Scaling details: Babinet's principle for scaling has been used. Bulk solvent correction based on constant value has been used. Parameters for mask calculation: VDW prob radii = 1.40; ION prob ...詳細: Scaling details: Babinet's principle for scaling has been used. Bulk solvent correction based on constant value has been used. Parameters for mask calculation: VDW prob radii = 1.40; ION prob radii = 0.80; Shrinkage radii = 0.80. CNS was also used for refinement.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25713 5577 5 %RANDOM
Rwork0.19722 ---
obs0.20024 105591 90.5 %-
原子変位パラメータBiso mean: 27.066 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.19 Å20 Å20 Å2
2--1.02 Å20 Å2
3----0.83 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数20497 0 432 653 21582
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0170.022
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg1.8151.992
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it0.8431.5
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it1.5442
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it2.5163
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it3.9494.5
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0060.02
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.1190.2
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd0.1720.5
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.2 / Rfactor Rfree: 0.257 / Rfactor Rwork: 0.197
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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