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- PDB-1hze: SOLUTION STRUCTURE OF THE N-TERMINAL DOMAIN OF RIBOFLAVIN SYNTHAS... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1hze
タイトルSOLUTION STRUCTURE OF THE N-TERMINAL DOMAIN OF RIBOFLAVIN SYNTHASE FROM E. COLI
要素RIBOFLAVIN SYNTHASE ALPHA CHAIN
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / greek-key-barrel
機能・相同性
機能・相同性情報


riboflavin synthase / riboflavin synthase activity / riboflavin biosynthetic process / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Lumazine-binding protein / Lumazine-binding domain / Lumazine binding domain / Riboflavin synthase alpha chain lumazine-binding repeat profile. / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 - #20 / ATP synthase subunit alpha, N-terminal domain-like superfamily / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Riboflavin synthase-like beta-barrel / Βバレル / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
リボフラビン / Riboflavin synthase / Riboflavin synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model type detailsminimized average
データ登録者Truffault, V. / Coles, M. / Diercks, T. / Abelmann, K. / Eberhardt, S. / Luettgen, H. / Bacher, A. / Kessler, H.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2001
タイトル: The solution structure of the N-terminal domain of riboflavin synthase.
著者: Truffault, V. / Coles, M. / Diercks, T. / Abelmann, K. / Eberhardt, S. / Luttgen, H. / Bacher, A. / Kessler, H.
履歴
登録2001年1月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年9月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32024年5月1日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_nmr_software / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RIBOFLAVIN SYNTHASE ALPHA CHAIN
B: RIBOFLAVIN SYNTHASE ALPHA CHAIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,9054
ポリマ－21,1522
非ポリマー7532
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)1 / -
代表モデルminimized average structure

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要素

#1: タンパク質 RIBOFLAVIN SYNTHASE ALPHA CHAIN


分子量: 10575.960 Da / 分子数: 2 / 断片: N-TERMINAL DOMAIN, RESIDUES 1-97 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P29015, UniProt: P0AFU8*PLUS, riboflavin synthase
#2: 化合物 ChemComp-RBF / RIBOFLAVIN / RIBOFLAVINE / VITAMIN B2 / リボフラビン / リボフラビン


分子量: 376.364 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H20N4O6

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 13C-separated NOESY
121NCH-NOESY
131CCH-NOESY
141CNH-NOESY
1523D 15N-separated NOESY
162NNH-NOESY
1732D 12C-filtered, 13C edited NOESY
182HNHA

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11 mM U-15N,13C ; excess riboflavin90% H2O, 10% D2O 50 mM phosphate buffer 50 mM HCl
21 mM U-15N ; excess riboflavin90% H2O, 10% D2O 50 mM phosphate buffer 50 mM HCl
31 mM U-15N ; excess U-15N,13C riboflavin 50 mM phosphate buffer 50 mM HCl90% H2O, 10% D2O 50 mM phosphate buffer 50 mM HCl
試料状態
Conditions-IDイオン強度pH圧 (kPa)温度 (K)
150 mM 7.3 ambient 300 K
250 mM 7.3 ambient 300 K
350 mM 7.3 ambient 300 K
結晶化
*PLUS
手法: その他 / 詳細: NMR

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DMXBrukerDMX6001
Bruker DMXBrukerDMX7502

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解析

NMR software
名称分類
XwinNMRcollection
AURELIAデータ解析
X-PLOR構造決定
X-PLOR精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: Structures based on 2569 NOE restraints (353*2 intrares., 365*2 sequential, 159*2 medium-range, 372*2 long-range, 71 intermolecular) 56*2 dihedral restraints, 42*2 h-bonds
代表構造選択基準: minimized average structure
NMRアンサンブル登録したコンフォーマーの数: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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