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- PDB-1hz9: BACILLUS CALDOLYTICUS COLD-SHOCK PROTEIN MUTANTS TO STUDY DETERMI... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1hz9
タイトルBACILLUS CALDOLYTICUS COLD-SHOCK PROTEIN MUTANTS TO STUDY DETERMINANTS OF PROTEIN STABILITY
要素COLD SHOCK PROTEIN CSPB
キーワードTRANSCRIPTION / BETA BARREL / HOMODIMER
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Cold shock, CspA / : / Cold-shock (CSD) domain / Cold-shock (CSD) domain signature. / Cold-shock protein, DNA-binding / 'Cold-shock' DNA-binding domain / Cold-shock (CSD) domain profile. / Cold shock domain / Cold shock protein domain / Nucleic acid-binding proteins ...Cold shock, CspA / : / Cold-shock (CSD) domain / Cold-shock (CSD) domain signature. / Cold-shock protein, DNA-binding / 'Cold-shock' DNA-binding domain / Cold-shock (CSD) domain profile. / Cold shock domain / Cold shock protein domain / Nucleic acid-binding proteins / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Nucleic acid-binding, OB-fold / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Cold shock protein CspB
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus caldolyticus (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Delbrueck, H. / Mueller, U. / Perl, D. / Schmid, F.X. / Heinemann, U.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2001
タイトル: Crystal structures of mutant forms of the Bacillus caldolyticus cold shock protein differing in thermal stability.
著者: Delbruck, H. / Mueller, U. / Perl, D. / Schmid, F.X. / Heinemann, U.
履歴
登録2001年1月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年11月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年4月4日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 1.42021年10月27日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52023年8月9日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: COLD SHOCK PROTEIN CSPB
B: COLD SHOCK PROTEIN CSPB


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,5662
ポリマ－14,5662
非ポリマー00
水2,270126
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)77.445, 77.445, 46.771
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number80
Space group name H-MI41

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要素

#1: タンパク質 COLD SHOCK PROTEIN CSPB / CSPB / BC-CSP


分子量: 7283.151 Da / 分子数: 2 / 変異: E46A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacillus caldolyticus (バクテリア)
遺伝子: CSPB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P41016
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 126 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.9 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: MPD, Na-Hepes, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 7
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110-15 mg/mlprotein1drop
210 mMsodium-HEPES1drop
362 %MPD1reservoir
4100 mMsodium HEPES1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年5月1日 / 詳細: mirros
放射モノクロメーター: Goebel-Mirror System / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→28 Å / Num. all: 12265 / Num. obs: 12265 / % possible obs: 94.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3 % / Biso Wilson estimate: 23.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.035 / Net I/σ(I): 17.9
反射 シェル解像度: 1.8→1.83 Å / 冗長度: 1.7 % / Rmerge(I) obs: 0.287 / Mean I/σ(I) obs: 1.1 / Num. unique all: 462 / % possible all: 74.4
反射
*PLUS
最低解像度: 28 Å / 冗長度: 3.1 %
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 68.3 % / Rmerge(I) obs: 0.297

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解析

ソフトウェア
名称分類
AMoRE位相決定
REFMAC精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1C9O

1c9o


解像度: 1.8→28 Å / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.234 1296 -thin shells 10%
Rwork0.185 ---
all0.2 12265 --
obs0.2 12265 94.6 %-
原子変位パラメータBiso mean: 28.9 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→28 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1049 0 0 126 1175
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d2.5
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.8 Å / 最低解像度: 28 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor all: 0.2 / Rfactor obs: 0.185
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 28.9 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg2.5

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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