[日本語] English
万見
- PDB-1hz4: CRYSTAL STRUCTURE OF TRANSCRIPTION FACTOR MALT DOMAIN III -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1hz4
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF TRANSCRIPTION FACTOR MALT DOMAIN III
要素MALT REGULATORY PROTEIN
キーワードTRANSCRIPTION ACTIVATOR / two-helix bundles / helix repeats / protein superhelix
機能・相同性
機能・相同性情報


trisaccharide binding / positive regulation of carbohydrate metabolic process / DNA-binding transcription factor activity / positive regulation of DNA-templated transcription / DNA binding / ATP binding / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Transcriptional regulator HTH-type, MalT / MalT-like TPR region / MalT-like TPR region / LuxR-type HTH domain signature. / LuxR-type HTH domain profile. / Transcription regulator LuxR, C-terminal / Bacterial regulatory proteins, luxR family / helix_turn_helix, Lux Regulon / Signal transduction response regulator, C-terminal effector / Tetratricopeptide repeat domain ...Transcriptional regulator HTH-type, MalT / MalT-like TPR region / MalT-like TPR region / LuxR-type HTH domain signature. / LuxR-type HTH domain profile. / Transcription regulator LuxR, C-terminal / Bacterial regulatory proteins, luxR family / helix_turn_helix, Lux Regulon / Signal transduction response regulator, C-terminal effector / Tetratricopeptide repeat domain / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
BENZOIC ACID / HTH-type transcriptional regulator MalT
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.45 Å
データ登録者Steegborn, C. / Danot, O. / Clausen, T. / Huber, R.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2001
タイトル: Crystal structure of transcription factor MalT domain III: a novel helix repeat fold implicated in regulated oligomerization.
著者: Steegborn, C. / Danot, O. / Huber, R. / Clausen, T.
履歴
登録2001年1月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年11月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 300 BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 1 ... BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 1 CHAIN(S). SEE REMARK 350 FOR INFORMATION ON GENERATING THE BIOLOGICAL MOLECULE(S). THE CRYSTALLOGRAPHIC TWOFOLD ROTATION AXIS GENERATES A DIMER WITH ABOUT 11 % OF THE SOLVENT ACCESSIBLE SURFACE OF EACH MONOMER COVERED BY THE INTERACTION. THE AUTHORS ASSUME THAT THIS INTERACTION IS A NON-PHYSIOLOGICAL CRYSTAL CONTACT EXPLOITING A PHYSIOLOGICAL PROTEIN/PROTEIN INTERACTION SITE, BUT CANNOT RULE OUT THE POSSIBILITY THAT THIS DIMER IS A BIOLOGICAL RELEVANT STATE.

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: MALT REGULATORY PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,99811
ポリマ－43,0161
非ポリマー98310
水7,350408
1
A: MALT REGULATORY PROTEIN
ヘテロ分子

A: MALT REGULATORY PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,99722
ポリマ－86,0312
非ポリマー1,96520
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_554-x,-x+y,-z-1/31
Buried area4920 Å2
ΔGint-219 kcal/mol
Surface area33190 Å2
手法PISA
2
A: MALT REGULATORY PROTEIN
ヘテロ分子

A: MALT REGULATORY PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,99722
ポリマ－86,0312
非ポリマー1,96520
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_674x-y+1,-y+2,-z-2/31
Buried area8220 Å2
ΔGint-226 kcal/mol
Surface area29900 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)87.845, 87.845, 110.036
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
詳細The biological assembly is a monomer or a dimer constructed from chain A and its symmetry partner generated by the two-fold rotation axis.

-
要素

#1: タンパク質 MALT REGULATORY PROTEIN


分子量: 43015.742 Da / 分子数: 1 / 断片: DOMAIN III (DT3) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P06993
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-BEZ / BENZOIC ACID


分子量: 122.121 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H6O2
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 408 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.85 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.82 %
結晶化温度: 291.2 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: ammonium sulphate, magnesium sulphate, MES, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291.2K
結晶化
*PLUS
温度: 18 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
17.5 mg/mlprotein1drop
250 mMMES/NaOH1reservoirpH6.5
31.6 Mammonium sulfate1reservoir
430 mMmagnesium sulfate1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MPG/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW6 / 波長: 1.05
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 1999年8月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.05 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.45→20 Å / Num. all: 86426 / Num. obs: 86222 / % possible obs: 98.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.9 % / Rmerge(I) obs: 0.053 / Net I/σ(I): 7.8
反射 シェル解像度: 1.45→1.47 Å / 冗長度: 1.7 % / Rmerge(I) obs: 0.386 / Num. unique all: 8340 / % possible all: 99.2
反射
*PLUS
% possible obs: 98.9 %
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.2 % / Rmerge(I) obs: 0.248

-
解析

ソフトウェア
名称分類
MLPHARE位相決定
CNS精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化解像度: 1.45→12 Å / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.207 8654 RANDOM
Rwork0.189 --
all-87141 -
obs-86147 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.45→12 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2977 0 55 408 3440
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 12 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor obs: 0.189
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: c_angle_deg / Dev ideal: 1.2

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る