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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1hz4 | ||||||
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タイトル | CRYSTAL STRUCTURE OF TRANSCRIPTION FACTOR MALT DOMAIN III | ||||||
![]() | MALT REGULATORY PROTEIN | ||||||
![]() | TRANSCRIPTION ACTIVATOR / two-helix bundles / helix repeats / protein superhelix | ||||||
機能・相同性 | ![]() trisaccharide binding / positive regulation of carbohydrate metabolic process / carbohydrate metabolic process / DNA-binding transcription factor activity / positive regulation of DNA-templated transcription / DNA binding / ATP binding / identical protein binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() | ||||||
![]() | Steegborn, C. / Danot, O. / Clausen, T. / Huber, R. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Crystal structure of transcription factor MalT domain III: a novel helix repeat fold implicated in regulated oligomerization. 著者: Steegborn, C. / Danot, O. / Huber, R. / Clausen, T. | ||||||
履歴 |
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Remark 300 | BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 1 ... BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 1 CHAIN(S). SEE REMARK 350 FOR INFORMATION ON GENERATING THE BIOLOGICAL MOLECULE(S). THE CRYSTALLOGRAPHIC TWOFOLD ROTATION AXIS GENERATES A DIMER WITH ABOUT 11 % OF THE SOLVENT ACCESSIBLE SURFACE OF EACH MONOMER COVERED BY THE INTERACTION. THE AUTHORS ASSUME THAT THIS INTERACTION IS A NON-PHYSIOLOGICAL CRYSTAL CONTACT EXPLOITING A PHYSIOLOGICAL PROTEIN/PROTEIN INTERACTION SITE, BUT CANNOT RULE OUT THE POSSIBILITY THAT THIS DIMER IS A BIOLOGICAL RELEVANT STATE. |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 98.6 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 74.6 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 401.7 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 404.8 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 8.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 15.6 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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単位格子 |
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詳細 | The biological assembly is a monomer or a dimer constructed from chain A and its symmetry partner generated by the two-fold rotation axis. |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 43015.742 Da / 分子数: 1 / 断片: DOMAIN III (DT3) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() | ||||||
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#2: 化合物 | ChemComp-SO4 / #3: 化合物 | ChemComp-BEZ / | #4: 化合物 | ChemComp-GOL / | #5: 水 | ChemComp-HOH / | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.85 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.82 % | ||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 温度: 291.2 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5 詳細: ammonium sulphate, magnesium sulphate, MES, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291.2K | ||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 温度: 18 ℃ | ||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 1999年8月3日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.05 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.45→20 Å / Num. all: 86426 / Num. obs: 86222 / % possible obs: 98.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.9 % / Rmerge(I) obs: 0.053 / Net I/σ(I): 7.8 |
反射 シェル | 解像度: 1.45→1.47 Å / 冗長度: 1.7 % / Rmerge(I) obs: 0.386 / Num. unique all: 8340 / % possible all: 99.2 |
反射 | *PLUS % possible obs: 98.9 % |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 99.2 % / Rmerge(I) obs: 0.248 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 解像度: 1.45→12 Å / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.45→12 Å
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拘束条件 |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: CNS / 分類: refinement | ||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS 最低解像度: 12 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor obs: 0.189 | ||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | ||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS タイプ: c_angle_deg / Dev ideal: 1.2 |