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- PDB-1hyh: CRYSTAL STRUCTURE OF L-2-HYDROXYISOCAPROATE DEHYDROGENASE FROM LA... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1hyh
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF L-2-HYDROXYISOCAPROATE DEHYDROGENASE FROM LACTOBACILLUS CONFUSUS AT 2.2 ANGSTROMS RESOLUTION-AN EXAMPLE OF STRONG ASYMMETRY BETWEEN SUBUNITS
要素L-2-HYDROXYISOCAPROATE DEHYDROGENASE
キーワードOXIDOREDUCTASE (CHOH(D)-NAD+(A)) / L-2-HYDROXYCARBOXYLATE DEHYDROGENASE / L-LACTATE DEHYDROGENASE
機能・相同性
機能・相同性情報


L-lactate dehydrogenase (NAD+) activity / 酸化還元酵素; CH-OHの結合に対し酸化酵素として働く; NAD又はNADPを用いる / lactate metabolic process
類似検索 - 分子機能
L-lactate dehydrogenase active site. / L-lactate dehydrogenase, active site / L-2-Hydroxyisocaproate Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Lactate dehydrogenase/glycoside hydrolase, family 4, C-terminal / L-lactate/malate dehydrogenase / Lactate/malate dehydrogenase, N-terminal / Lactate/malate dehydrogenase, C-terminal / lactate/malate dehydrogenase, NAD binding domain / lactate/malate dehydrogenase, alpha/beta C-terminal domain / Lactate dehydrogenase/glycoside hydrolase, family 4, C-terminal ...L-lactate dehydrogenase active site. / L-lactate dehydrogenase, active site / L-2-Hydroxyisocaproate Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Lactate dehydrogenase/glycoside hydrolase, family 4, C-terminal / L-lactate/malate dehydrogenase / Lactate/malate dehydrogenase, N-terminal / Lactate/malate dehydrogenase, C-terminal / lactate/malate dehydrogenase, NAD binding domain / lactate/malate dehydrogenase, alpha/beta C-terminal domain / Lactate dehydrogenase/glycoside hydrolase, family 4, C-terminal / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / L-2-hydroxyisocaproate dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Weissella confusa (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Niefind, K. / Hecht, H.-J. / Schomburg, D.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1995
タイトル: Crystal structure of L-2-hydroxyisocaproate dehydrogenase from Lactobacillus confusus at 2.2 A resolution. An example of strong asymmetry between subunits.
著者: Niefind, K. / Hecht, H.J. / Schomburg, D.
#1: ジャーナル: Eur.J.Biochem. / 年: 1994
タイトル: Deletion Variants of L-Hydroxyisocaproate Dehydrogenase-Probing Substrate Specificity
著者: Feil, I.K. / Lerch, H.-P. / Schomburg, D.
#2: ジャーナル: Thesis, Technische Universitat Carolo-Wilhelmina Zu Braunschweig
年: 1993
タイトル: Roentgenkristallographische Untersuchungen an Drei Mikrobiellen Enzymen: D-2-Hydroxyisocaproat-Dehydrogenase Aus Lactobacillus Casei, L-2-Hydroxyisocaproat-Dehydrogenase Aus ...タイトル: Roentgenkristallographische Untersuchungen an Drei Mikrobiellen Enzymen: D-2-Hydroxyisocaproat-Dehydrogenase Aus Lactobacillus Casei, L-2-Hydroxyisocaproat-Dehydrogenase Aus Lactobacillus Confusus, Alkalische Protease Aus Bacillus Alcalophilus(Slash)Variante Q59R (German, with English Summary)
著者: Niefind, K.
#3: ジャーナル: Gene / 年: 1989
タイトル: Cloning, Sequencing and Expression of the L-2-Hydroxyisocaproate Dehydrogenase-Encoding Gene of Lactobacillus Confusus in Escherichia Coli
著者: Lerch, H.-P. / Frank, R. / Collins, J.
#4: ジャーナル: Appl.Microbiol.Biotechnol. / 年: 1984
タイトル: L-2-Hydroxyisocaproate Dehydrogenase-A New Enzyme from Lactobacillus Confusus for the Stereospecific Reduction of 2-Ketocarboxylic Acids
著者: Schuette, H. / Hummel, W. / Kula, M.-R.
履歴
登録1995年6月5日処理サイト: BNL
改定 1.01995年10月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32018年5月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: citation / pdbx_database_status ...citation / pdbx_database_status / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _pdbx_database_status.process_site
改定 2.02023年7月26日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: atom_site / atom_sites ...atom_site / atom_sites / database_2 / database_PDB_matrix / pdbx_database_remark / pdbx_validate_rmsd_angle / pdbx_validate_rmsd_bond / pdbx_validate_torsion / struct_ncs_oper / struct_site
Item: _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y ..._atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[1][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[1][3] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][3] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] / _atom_sites.fract_transf_vector[1] / _atom_sites.fract_transf_vector[2] / _atom_sites.fract_transf_vector[3] / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _database_PDB_matrix.origx[1][1] / _database_PDB_matrix.origx[1][2] / _database_PDB_matrix.origx[1][3] / _database_PDB_matrix.origx[2][1] / _database_PDB_matrix.origx[2][2] / _database_PDB_matrix.origx[2][3] / _database_PDB_matrix.origx[3][1] / _database_PDB_matrix.origx[3][2] / _database_PDB_matrix.origx[3][3] / _database_PDB_matrix.origx_vector[1] / _database_PDB_matrix.origx_vector[2] / _database_PDB_matrix.origx_vector[3] / _pdbx_validate_rmsd_angle.angle_deviation / _pdbx_validate_rmsd_angle.angle_value / _pdbx_validate_rmsd_bond.bond_deviation / _pdbx_validate_rmsd_bond.bond_value / _pdbx_validate_torsion.phi / _pdbx_validate_torsion.psi / _struct_ncs_oper.matrix[1][1] / _struct_ncs_oper.matrix[1][2] / _struct_ncs_oper.matrix[1][3] / _struct_ncs_oper.matrix[2][1] / _struct_ncs_oper.matrix[2][2] / _struct_ncs_oper.matrix[2][3] / _struct_ncs_oper.matrix[3][1] / _struct_ncs_oper.matrix[3][2] / _struct_ncs_oper.matrix[3][3] / _struct_ncs_oper.vector[1] / _struct_ncs_oper.vector[2] / _struct_ncs_oper.vector[3] / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
詳細: Coordinates and associated ncs operations (if present) transformed into standard crystal frame
Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: L-2-HYDROXYISOCAPROATE DEHYDROGENASE
B: L-2-HYDROXYISOCAPROATE DEHYDROGENASE
C: L-2-HYDROXYISOCAPROATE DEHYDROGENASE
D: L-2-HYDROXYISOCAPROATE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)135,35812
ポリマ－132,3214
非ポリマー3,0388
水5,567309
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)135.900, 135.900, 205.900
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Atom site foot note1: CIS PROLINE - PRO A 144 / 2: CIS PROLINE - PRO B 144 / 3: CIS PROLINE - PRO C 144 / 4: CIS PROLINE - PRO D 144
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.4138203, -0.8230033, 0.38903506), (-0.82395423, -0.52036141, -0.22481948), (0.38718299, -0.22729758, -0.89345889)40.51715, 57.1755, -26.3277
2given(-0.5056295, 0.53071066, -0.68031852), (0.52336363, -0.43810263, -0.7310027), (-0.68575975, -0.72539282, -0.05623788)105.33523, -36.71744, 48.21308
3given(-0.90831719, 0.29625052, 0.29517784), (0.29658397, -0.04167296, 0.95437862), (0.29506491, 0.95392095, -0.05001984)133.22056, -21.19756, -20.06121
詳細NON-CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY IS WELL PRESERVED AROUND THE MOLECULAR P-AXIS, WHILE IT IS STRONGLY DISTURBED AROUND Q AND R. STRUCTURAL DIFFERENCES BETWEEN THE CHAINS *A* AND *B* ON THE ONE SIDE AND *C* AND *D* ON THE OTHER ARE ESPECIALLY PRONOUNCED IN THE REGION OF THE ACTIVE SITE. MTRIX THE TRANSFORMATIONS PRESENTED ON MTRIX RECORDS BELOW DESCRIBE NON-CRYSTALLOGRAPHIC RELATIONSHIPS AMONG THE VARIOUS DOMAINS IN THIS ENTRY. APPLYING THE APPROPRIATE MTRIX TRANSFORMATION TO THE RESIDUES LISTED FIRST WILL YIELD APPROXIMATE COORDINATES FOR THE RESIDUES LISTED SECOND. APPLIED TO TRANSFORMED TO MTRIX RESIDUES RESIDUES RMSD M1 A 21 .. A 331 B 21 .. B 331 0.244 M2 A 21 .. A 331 C 21 .. C 331 5.043 M3 A 21 .. A 331 D 21 .. D 331 5.041 THE FIRST MTRIX-OPERATION DESCRIBES THE TWO-FOLD ROTATION AROUND THE MOLECULAR P-AXIS AND MAPS CHAIN *A* ON CHAIN *B* (INCLUDING THE BOUND NAD+ AND SULFATE, RESPECTIVELY). THE SECOND MTRIX-OPERATION DESCRIBES THE TWO-FOLD ROTATION AROUND THE MOLECULAR Q-AXIS AND MAPS CHAIN *A* ON CHAIN *C* (INCLUDING THE BOUND NAD+ AND SULFATE, RESPECTIVELY). THE THIRD MTRIX-OPERATION DESCRIBES THE TWO-FOLD ROTATION AROUND THE MOLECULAR R-AXIS AND MAPS CHAIN *A* ON CHAIN *D* (INCLUDING THE BOUND NAD+ AND SULFATE, RESPECTIVELY).

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要素

#1: タンパク質
L-2-HYDROXYISOCAPROATE DEHYDROGENASE / L-HICDH


分子量: 33080.125 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Weissella confusa (バクテリア)
解説: GERMAN COLLECTION OF MICROORGANISMS (DSM) NUMBER DSM 20196, CELL PLASM
プラスミド: PHL6 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM103 / 参照: UniProt: P14295, L-lactate dehydrogenase
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物
ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / コメント: NAD*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 309 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細RESIDUES ARE NUMBERED SEQUENTIALLY STARTING WITH ALA 21 AND ENDING WITH LEU 329. THE REASON FOR ...RESIDUES ARE NUMBERED SEQUENTIALLY STARTING WITH ALA 21 AND ENDING WITH LEU 329. THE REASON FOR BEGINNING WITH 21 IS THAT L-HICDH MISSES AN N-TERMINAL ARM OF ABOUT 20 RESIDUES, WHICH IS PRESENT IN HOMOLOGOUS EUKARYOTIC L-LACTATE DEHYDROGENASES.
由来についての詳細DSM NUMBER: DSM 20196 (DSM = DEUTSCHE SAMMLUNG VON MIKROORGANISMEN/GERMAN COLLECTION OF MICROORGANISMS)

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 70.34 %
結晶化
*PLUS
温度: 19 ℃ / pH: 7 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
110 mg/mlprotein1drop
250 mMimidazole HCl1drop
35 mM1dropNaN3
41 mML-dithiothreitol1drop
51.5 Mammonium sulfate1reservoir
650 mMpotassium phosphate1reservoir
71 %(w/w)hexantriole1reservoir
830 mMNAD+1reservoir

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MPG/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW6 / 波長: 1
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1993年11月30日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.22→15.1 Å / Num. obs: 105688 / % possible obs: 94.9 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.076
反射
*PLUS
Num. obs: 107769 / Rmerge(I) obs: 0.076 / Num. measured all: 388074

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解析

ソフトウェア
名称分類
PROLSQ精密化
MOSFLMデータ削減
精密化解像度: 2.2→8 Å / σ(F): 2
詳細: NO NON-CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY RESTRAINTS WERE APPLIED IN THE FINAL REFINEMENT. FOUR L-HICDH SUBUNITS ARE INCLUDED. EACH SUBUNIT HAS NAD+ AND A SULFATE ION IN THE ACTIVE SITE. THE *SCALE* ...詳細: NO NON-CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY RESTRAINTS WERE APPLIED IN THE FINAL REFINEMENT. FOUR L-HICDH SUBUNITS ARE INCLUDED. EACH SUBUNIT HAS NAD+ AND A SULFATE ION IN THE ACTIVE SITE. THE *SCALE* TRANSFORMATION BELOW GENERATES FRACTIONAL. COORDINATES WITH RESPECT TO SPACE GROUP P 32 2 1.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.25 --
obs0.21 102618 93.2 %
原子変位パラメータBiso mean: 27.6 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8811 0 196 309 9316
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0150.015
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.030.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0340.03
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it1.261
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it1.9641.5
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it1.3831
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it1.9531.5
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0110.015
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.0650.05
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.180.2
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.1940.2
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor22
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor1515
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor33.833.8
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: 'PROLSQ 5.10 IN THE CCP4-SUITE' / 分類: refinement
精密化
*PLUS
% reflection Rfree: 10 % / Rfactor obs: 0.21 / Rfactor Rfree: 0.25 / Rfactor Rwork: 0.213
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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