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- PDB-1hxd: CRYSTAL STRUCTURE OF E. COLI BIOTIN REPRESSOR WITH BOUND BIOTIN -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1hxd
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF E. COLI BIOTIN REPRESSOR WITH BOUND BIOTIN
要素BIRA BIFUNCTIONAL PROTEIN
キーワードLIGASE / Repressor / BIOTIN / DNA-Binding
機能・相同性
機能・相同性情報


biotin metabolic process / biotin-[biotin carboxyl-carrier protein] ligase / biotin--[biotin carboxyl-carrier protein] ligase activity / biotin biosynthetic process / biotin binding / transcription repressor complex / protein modification process / nucleic acid binding / transcription cis-regulatory region binding / regulation of DNA-templated transcription ...biotin metabolic process / biotin-[biotin carboxyl-carrier protein] ligase / biotin--[biotin carboxyl-carrier protein] ligase activity / biotin biosynthetic process / biotin binding / transcription repressor complex / protein modification process / nucleic acid binding / transcription cis-regulatory region binding / regulation of DNA-templated transcription / protein homodimerization activity / DNA binding / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Biotin operon repressor, helix-turn-helix domain / Bifunctional ligase/repressor BirA / Helix-turn-helix, type 11 / HTH domain / Biotin protein ligase, C-terminal / Biotin protein ligase C terminal domain / Biotin--acetyl-CoA-carboxylase ligase / Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL) catalytic domain profile. / Biotin/lipoate A/B protein ligase family / Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL), catalytic domain ...Biotin operon repressor, helix-turn-helix domain / Bifunctional ligase/repressor BirA / Helix-turn-helix, type 11 / HTH domain / Biotin protein ligase, C-terminal / Biotin protein ligase C terminal domain / Biotin--acetyl-CoA-carboxylase ligase / Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL) catalytic domain profile. / Biotin/lipoate A/B protein ligase family / Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL), catalytic domain / Transcriptional repressor, C-terminal / SH3 type barrels. - #100 / Bira Bifunctional Protein; Domain 2 / BirA Bifunctional Protein; domain 2 / Class II Aminoacyl-tRNA synthetase/Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL) / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily/Winged helix DNA-binding domain / SH3 type barrels. / Arc Repressor Mutant, subunit A / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Roll / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
BIOTIN / Bifunctional ligase/repressor BirA
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Kwon, K. / Streaker, E.D. / Ruparelia, S. / Beckett, D.
引用
ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2001
タイトル: Corepressor-induced organization and assembly of the biotin repressor: a model for allosteric activation of a transcriptional regulator.
著者: Weaver, L.H. / Kwon, K. / Beckett, D. / Matthews, B.W.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2000
タイトル: MULTIPLE DISORDERED LOOPS FUNCTION IN COREPRESOR-INDUCED DIMERIZATION OF THE BIOTIN REPRESSOR
著者: Kwon, K. / Streaker, E.D. / Ruparelia, S. / Beckett, D.
#2: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1992
タイトル: E. COLI BIOTIN HOLOENZYME SYNTHETASE/BIO REPRESSOR CRYSTAL STRUCTURE DELINEATES THE BIOTIN- AND DNA-BINDING DOMAINS
著者: Wilson, K.P. / Shewchuk, L.M. / Brennan, R.G. / Otsuka, A.J. / Matthews, B.W.
履歴
登録2001年1月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年5月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: BIRA BIFUNCTIONAL PROTEIN
B: BIRA BIFUNCTIONAL PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,1924
ポリマ－70,7042
非ポリマー4892
水1,06359
1
A: BIRA BIFUNCTIONAL PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,5962
ポリマ－35,3521
非ポリマー2441
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: BIRA BIFUNCTIONAL PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,5962
ポリマ－35,3521
非ポリマー2441
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)104.900, 108.900, 143.200
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

-
要素

#1: タンパク質 BIRA BIFUNCTIONAL PROTEIN / BIOTIN REPRESSOR


分子量: 35351.918 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P06709, biotin-[biotin carboxyl-carrier protein] ligase
#2: 化合物 ChemComp-BTN / BIOTIN / ビオチン


分子量: 244.311 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N2O3S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 59 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.89 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.46 %
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 6.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
124 mg/mlprotein1drop
22.3 Msodium potassium phosphate1reservoir

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データ収集

放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: UCSD MARK II / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1999年9月2日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→13 Å / Num. all: 48934 / Num. obs: 26762 / % possible obs: 83 % / Rmerge(I) obs: 0.071 / Net I/σ(I): 9
反射 シェル解像度: 2.4→2.59 Å / Rmerge(I) obs: 0.183 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / Num. unique all: 4098
反射
*PLUS
% possible obs: 83 % / Num. measured all: 48934
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 33 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
TNT精密化
SDMSデータ削減
SDMSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1BIA

1bia


解像度: 2.4→13 Å / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射
Rwork0.189 --
all-26762 -
obs-26762 83 %
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→13 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4712 0 32 59 4803
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.018
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg2.8
ソフトウェア
*PLUS
名称: TNT / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.4 Å / 最低解像度: 13 Å / σ(F): 0 / Rfactor all: 0.189
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: t_angle_deg / Dev ideal: 2.8

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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