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- PDB-1hwy: BOVINE GLUTAMATE DEHYDROGENASE COMPLEXED WITH NAD AND 2-OXOGLUTARATE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1hwy
タイトルBOVINE GLUTAMATE DEHYDROGENASE COMPLEXED WITH NAD AND 2-OXOGLUTARATE
要素GLUTAMATE DEHYDROGENASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / allostery / glutamate dehydrogenase / NAD
機能・相同性
機能・相同性情報


glutamate dehydrogenase [NAD(P)+] activity / tricarboxylic acid metabolic process / glutamate dehydrogenase [NAD(P)+] / glutamate dehydrogenase (NAD+) activity / glutamate dehydrogenase (NADP+) activity / L-glutamate catabolic process / glutamine metabolic process / mitochondrial inner membrane / GTP binding / endoplasmic reticulum ...glutamate dehydrogenase [NAD(P)+] activity / tricarboxylic acid metabolic process / glutamate dehydrogenase [NAD(P)+] / glutamate dehydrogenase (NAD+) activity / glutamate dehydrogenase (NADP+) activity / L-glutamate catabolic process / glutamine metabolic process / mitochondrial inner membrane / GTP binding / endoplasmic reticulum / mitochondrion / ATP binding / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Helix Hairpins - #140 / Leucine Dehydrogenase, chain A, domain 1 / NAD(P) binding domain of glutamate dehydrogenase / Leu/Phe/Val dehydrogenases active site / Glu / Leu / Phe / Val dehydrogenases active site. / Glutamate/phenylalanine/leucine/valine dehydrogenase / Glutamate/phenylalanine/leucine/valine dehydrogenase, dimerisation domain / Glu/Leu/Phe/Val dehydrogenase, dimerisation domain / Glutamate/Leucine/Phenylalanine/Valine dehydrogenase / Glutamate/phenylalanine/leucine/valine dehydrogenase, C-terminal ...Helix Hairpins - #140 / Leucine Dehydrogenase, chain A, domain 1 / NAD(P) binding domain of glutamate dehydrogenase / Leu/Phe/Val dehydrogenases active site / Glu / Leu / Phe / Val dehydrogenases active site. / Glutamate/phenylalanine/leucine/valine dehydrogenase / Glutamate/phenylalanine/leucine/valine dehydrogenase, dimerisation domain / Glu/Leu/Phe/Val dehydrogenase, dimerisation domain / Glutamate/Leucine/Phenylalanine/Valine dehydrogenase / Glutamate/phenylalanine/leucine/valine dehydrogenase, C-terminal / Glutamate/Leucine/Phenylalanine/Valine dehydrogenase / Aminoacid dehydrogenase-like, N-terminal domain superfamily / Helix Hairpins / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2-OXOGLUTARIC ACID / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / PHOSPHATE ION / Glutamate dehydrogenase 1, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Smith, T.J. / Peterson, P.E. / Schmidt, T. / Fang, J. / Stanley, C.A.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2001
タイトル: Structures of bovine glutamate dehydrogenase complexes elucidate the mechanism of purine regulation.
著者: Smith, T.J. / Peterson, P.E. / Schmidt, T. / Fang, J. / Stanley, C.A.
#1: ジャーナル: Structure / 年: 1999
タイトル: The Structure of Bovine Glutamate Dehydrogenase Provides Insights Into the Mechanism of Allostery
著者: Peterson, P.E. / Smith, T.J.
#2: ジャーナル: J.Struct.Biol. / 年: 1997
タイトル: Crystallization and Characterization of Bovine Liver Glutamate Dehydrogenase
著者: Peterson, P.E. / Pierce, J. / Smith, T.J.
履歴
登録2001年1月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年1月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLUTAMATE DEHYDROGENASE
B: GLUTAMATE DEHYDROGENASE
C: GLUTAMATE DEHYDROGENASE
D: GLUTAMATE DEHYDROGENASE
E: GLUTAMATE DEHYDROGENASE
F: GLUTAMATE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)344,94648
ポリマ－333,8296
非ポリマー11,11742
水64936
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area54620 Å2
ΔGint-341 kcal/mol
Surface area95760 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)122.5, 101, 164.6
Angle α, β, γ (deg.)90, 102.2, 90
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(1), (1), (1)
2given(0.927816, -0.224638, 0.297816), (0.150901, -0.504108, -0.850355), (0.341154, 0.833914, -0.433821)-5.7433, 80.8995, 35.0899
3given(-0.999983, -0.000582, 0.005756), (0.000509, 0.98223, 0.187679), (-0.005763, 0.187679, -0.982214)-2.0443, -7.2018, 77.0526
4given(-0.927307, -0.165168, -0.33589), (-0.154064, -0.64941, 0.744669), (-0.341125, 0.742285, 0.576755)17.1524, 18.3073, -4.9819
5given(-0.927839, 0.220009, -0.301181), (0.220799, -0.326806, -0.918937), (-0.300602, -0.919127, 0.254646)4.2146, 78.425, 58.2758
6given(0.927153, 0.160107, 0.338753), (-0.219882, -0.499551, 0.837915), (0.303381, -0.85136, -0.427955)-18.9745, 9.8774, 85.3834

-
要素

#1: タンパク質
GLUTAMATE DEHYDROGENASE / GDH


分子量: 55638.211 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 細胞内の位置: INNER MITOCHONDRIAL MATRIX / 器官: LIVER / Organelle: MITOCHONDRIA / 参照: UniProt: P00366, glutamate dehydrogenase [NAD(P)+]
#2: 化合物...
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 24 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 化合物
ChemComp-AKG / 2-OXOGLUTARIC ACID / α-ケトグルタル酸


分子量: 146.098 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H6O5
#4: 化合物
ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / コメント: NAD*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 36 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.73 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: sodium phosphate, NaCl, PEG 8000, sodium azide, methyl pentanediol, octyl-b-glucopyranoside, pH 7, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
11.5 mMNAD+1drop
220 mMalpha-KG1drop
33.25 mg/mlboGDH1drop
40.1 Msodium phosphate1reservoir
51 %octyl-beta-glucopyranoside1reservoir
65 %methyl pentanediol1reservoir
70.5 Msodium chloride1reservoir
81 mMsodium azide1reservoir
91
101

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→20 Å
反射 シェル解像度: 3.2→3.4 Å / Rmerge(I) obs: 0.12 / % possible all: 78
反射
*PLUS
% possible obs: 79 % / Rmerge(I) obs: 0.123
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 80 % / Rmerge(I) obs: 0.475

-
解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.2→8 Å / σ(F): 3 /
RfactorSelection details
Rfree0.29 random
Rwork0.23 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数23460 0 708 36 24204
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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