[日本語] English
万見
- PDB-1hw7: HSP33, HEAT SHOCK PROTEIN WITH REDOX-REGULATED CHAPERONE ACTIVITY -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1hw7
タイトルHSP33, HEAT SHOCK PROTEIN WITH REDOX-REGULATED CHAPERONE ACTIVITY
要素HEAT SHOCK PROTEIN HSP33
キーワードCHAPERONE / Hsp33 / dimerization / heat shock protein / oxidative stress
機能・相同性
機能・相同性情報


maintenance of unfolded protein / protein folding chaperone / unfolded protein binding / response to heat / protein refolding / response to oxidative stress / zinc ion binding / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
helix hairpin bin / Heat shock protein Hsp33, helix hairpin bin domain superfamily / Hsp33 domain / Hsp33 domain / Heat shock protein Hsp33 / Heat shock protein Hsp33, N-terminal / Heat shock protein Hsp33, C-terminal / Hsp33 protein / 3-Layer(bab) Sandwich / Helix Hairpins ...helix hairpin bin / Heat shock protein Hsp33, helix hairpin bin domain superfamily / Hsp33 domain / Hsp33 domain / Heat shock protein Hsp33 / Heat shock protein Hsp33, N-terminal / Heat shock protein Hsp33, C-terminal / Hsp33 protein / 3-Layer(bab) Sandwich / Helix Hairpins / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Vijayalakshmi, J. / Mukhergee, M.K. / Graumann, J. / Jakob, U. / Saper, M.A.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2001
タイトル: The 2.2 A crystal structure of Hsp33: a heat shock protein with redox-regulated chaperone activity.
著者: Vijayalakshmi, J. / Mukhergee, M.K. / Graumann, J. / Jakob, U. / Saper, M.A.
履歴
登録2001年1月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年5月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月16日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: HEAT SHOCK PROTEIN HSP33
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,0877
ポリマ－28,4421
非ポリマー6456
水2,594144
1
A: HEAT SHOCK PROTEIN HSP33
ヘテロ分子

A: HEAT SHOCK PROTEIN HSP33
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,17414
ポリマ－56,8842
非ポリマー1,29012
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation10_665-y+1,-x+1,-z+1/61
Buried area12810 Å2
ΔGint-211 kcal/mol
Surface area19700 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)77.180, 77.180, 199.210
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522
詳細The second part of the biological assembly is generated by the two fold axis: -Y, -X, -Z+1/6 applied to chain A

-
要素

#1: タンパク質 HEAT SHOCK PROTEIN HSP33 / 33 KDA CHAPERONIN


分子量: 28442.018 Da / 分子数: 1 / 断片: N-TERMINAL DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: HSLO / プラスミド: PET11A(PSS1) / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P0A6Y5
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-MES / 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID / 2-モルホリノエタンスルホン酸


分子量: 195.237 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13NO4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 144 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.6 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.8
詳細: Drops contained 2 microlitres of protein solution (10mg/ml in 20mM KCL, 40mM HEPES pH 7.5) supplemented with 2mM DTT and 0.3 mM ZnCl2 and 2 microlitres of precipitant (1.5 M ammonium sulfate, ...詳細: Drops contained 2 microlitres of protein solution (10mg/ml in 20mM KCL, 40mM HEPES pH 7.5) supplemented with 2mM DTT and 0.3 mM ZnCl2 and 2 microlitres of precipitant (1.5 M ammonium sulfate, 10% dioxane, 0.1 M MES pH 6.8) and were equilibrated against 1ml of the same precipitant., VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
温度: 22 ℃ / pH: 7.5
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
110 mg/mlprotein1drop
220 mM1dropKCl
340 mMHEPES1drop
420 mMdithiothreitol1drop
51.5 Mammonium sulfate1reservoir
610 %dioxane1reservoir
70.1 MMES1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 14-BM-C / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2000年3月31日 / 詳細: Bent conical Si-mirror (Rh coating)
放射モノクロメーター: Bent cylindrical Ge(111) monochromator
プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→30 Å / Num. all: 18629 / Num. obs: 18629 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 23.9 % / Biso Wilson estimate: 32.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.048 / Net I/σ(I): 45.7
反射 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / 冗長度: 6.9 % / Rmerge(I) obs: 0.323 / Mean I/σ(I) obs: 14 / Num. unique all: 1968 / % possible all: 99.9
反射
*PLUS
Num. measured all: 444763
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.9 %

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SOLVE位相決定
CNS0.9精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散
開始モデル: Structure phased by three-wavelength MAD experiment of AUCN-derived crystals and refined to 2.4 A.

解像度: 2.2→30 Å / 交差検証法: Free R / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: Used Bijovoet pairs of reflections, anomalous corrections to scattering factors for Zn at 1A and bulk solvent corrections
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2567 1671 5 %RANDOM
Rwork0.2295 ---
all-33455 --
obs-33455 99.3 %-
溶媒の処理Bsol: 77.4 Å2 / ksol: 0.38 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 39.9 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.35 Å0.31 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.32 Å0.34 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1789 0 33 144 1966
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.015
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.9
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it2.81.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it4.32
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it4.12
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it5.82.5
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.9 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.2 Å / 最低解像度: 30 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor obs: 0.229
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 39.9 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.9
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg24.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it2.81.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it4.12
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it4.32
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it5.82.5

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る