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万見
- PDB-1hvx: BACILLUS STEAROTHERMOPHILUS ALPHA-AMYLASE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1hvx
タイトルBACILLUS STEAROTHERMOPHILUS ALPHA-AMYLASE
要素ALPHA-AMYLASE
キーワードHYDROLASE / GLYCOSYLTRANSFERASE / ALPHA-AMYLASE / STARCH DEGRADATION / ALPHA-1 / 4-GLUCAN-4-GLUCANOHYDROLASE / THERMOSTABILITY
機能・相同性
機能・相同性情報


alpha-amylase / alpha-amylase activity / carbohydrate metabolic process / calcium ion binding / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 - #140 / Alpha-amylase, thermostable / Alpha-amylase C-terminal, prokaryotic / Alpha-amylase C-terminal / Alpha amylase, catalytic domain / Glycosyl hydrolase, family 13, catalytic domain / Alpha-amylase domain / Golgi alpha-mannosidase II / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Glycosyl hydrolase, all-beta ...Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 - #140 / Alpha-amylase, thermostable / Alpha-amylase C-terminal, prokaryotic / Alpha-amylase C-terminal / Alpha amylase, catalytic domain / Glycosyl hydrolase, family 13, catalytic domain / Alpha-amylase domain / Golgi alpha-mannosidase II / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Glycosyl hydrolase, all-beta / Glycosidases / Glycoside hydrolase superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Immunoglobulin-like / Beta Barrel / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Geobacillus stearothermophilus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Suvd, D. / Fujimoto, Z. / Takase, K. / Matsumura, M. / Mizuno, H.
引用
ジャーナル: J.Biochem. / 年: 2001
タイトル: Crystal structure of Bacillus stearothermophilus alpha-amylase: possible factors determining the thermostability.
著者: Suvd, D. / Fujimoto, Z. / Takase, K. / Matsumura, M. / Mizuno, H.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2000
タイトル: Purification, crystallization and preliminary X-ray crystallographic study of alpha-amylase from Bacillus stearothermophilus.
著者: Suvd, D. / Takase, K. / Fujiimoto, Z. / Matsumura, M. / Mizuno, H.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1995
タイトル: Crystal structure of calcium-depleted Bacillus licheniformis alpha-amylase at 2.2 A resolution.
著者: Machius, M. / Wiegand, G. / Huber, R.
#3: ジャーナル: Structure / 年: 1998
タイトル: ACTIVATION OF BACILLUS LICHENIFORMIS ALPHA-AMYLASE THROUGH A DISORDER-->ORDER TRANSITION OF THE SUBSTRATE-BINDING SITE MEDIATED BY A CALCIUM-SODIUM-CALCIUM METAL TRIAD
著者: Machius, M. / Declerck, N. / Huber, R. / Wiegand, R.
履歴
登録2001年1月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02001年1月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32012年2月15日Group: Database references
改定 1.42019年11月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title
改定 1.52024年3月13日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ALPHA-AMYLASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,0345
ポリマ－58,8901
非ポリマー1434
水5,765320
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)53.550, 93.119, 53.275
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 109.31, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 ALPHA-AMYLASE


分子量: 58890.484 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Geobacillus stearothermophilus (バクテリア)
遺伝子: AMYT631 / プラスミド: PTUB617 / 発現宿主: Bacillus subtilis (枯草菌) / 株 (発現宿主): A631 / 参照: UniProt: P06279, alpha-amylase
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 320 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THERE IS A DIFFERENCE BETWEEN THE DEPOSITORS DATA(250Y) AND THE GENETIC SEQUENCE(284D) IN THE ...THERE IS A DIFFERENCE BETWEEN THE DEPOSITORS DATA(250Y) AND THE GENETIC SEQUENCE(284D) IN THE P06279 ENTRY. THERE IS NO QUESTION FROM THE ELECTRON DENSITY THAT THIS RESIDUE IS NOT DATABASE SEQUENCE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.19 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: SODIUM ACETATE, CALCIUM CLORIDE, 2-PROPANOL, ACARBOSE , pH 4.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
135 mMsodium acetate1reservoirpH4.6
235 mM1reservoirCaCl2
36.25 %(v/v)2-propanol1reservoir
41.23 %(w/v)acarbose1reservoir
510 mg/mlprotein1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-6A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: WEISSENBERG / 検出器: DIFFRACTOMETER / 日付: 1998年1月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→20 Å / Num. all: 30530 / Num. obs: 29849 / % possible obs: 89 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.1 % / Biso Wilson estimate: 2.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.074 / Net I/σ(I): 21.7
反射 シェル解像度: 2→2.09 Å / Rmerge(I) obs: 0.202 / Num. unique all: 3026 / % possible all: 73

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLORモデル構築
X-PLOR3.1精密化
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2→8 Å / Isotropic thermal model: restrained / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / σ(I): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.1966 27048 random
Rwork0.154 --
all-29464 -
obs-28517 -
原子変位パラメータBiso mean: 10.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.21 Å0.16 Å
Luzzati d res low-6 Å
Luzzati sigma a0.18 Å0.13 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3900 0 4 320 4224
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d23.9
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.07
LS精密化 シェル解像度: 2→8 Å / Rfactor Rfree error: 0.017
Rfactor反射数%反射
Rfree0.232 195 -
Rwork0.185 --
obs-3587 5.2 %
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 8 Å / σ(F): 2 / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor obs: 0.156
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 10.2 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg23.9
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.07
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 8 Å / Rfactor Rfree: 0.232 / Rfactor Rwork: 0.185

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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