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- PDB-1hvv: SELF-ASSOCIATION OF THE H3 REGION OF SYNTAXIN 1A: IMPLICATIONS FO... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1hvv
タイトルSELF-ASSOCIATION OF THE H3 REGION OF SYNTAXIN 1A: IMPLICATIONS FOR SNARE COMPLEX ASSEMBLY
要素SYNTAXIN 1A
キーワードENDOCYTOSIS/EXOCYTOSIS / four-helix bundle / homotetramer / alpha-helix / ENDOCYTOSIS-EXOCYTOSIS COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


myosin head/neck binding / Other interleukin signaling / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a-complexin II complex / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a complex / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a-complexin I complex / Glutamate Neurotransmitter Release Cycle / Norepinephrine Neurotransmitter Release Cycle / Acetylcholine Neurotransmitter Release Cycle / Serotonin Neurotransmitter Release Cycle / GABA synthesis, release, reuptake and degradation ...myosin head/neck binding / Other interleukin signaling / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a-complexin II complex / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a complex / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a-complexin I complex / Glutamate Neurotransmitter Release Cycle / Norepinephrine Neurotransmitter Release Cycle / Acetylcholine Neurotransmitter Release Cycle / Serotonin Neurotransmitter Release Cycle / GABA synthesis, release, reuptake and degradation / positive regulation of norepinephrine secretion / positive regulation of catecholamine secretion / Dopamine Neurotransmitter Release Cycle / synaptic vesicle docking / regulation of synaptic vesicle priming / regulated exocytosis / Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / positive regulation of calcium ion-dependent exocytosis / vesicle docking / regulation of exocytosis / secretion by cell / chloride channel inhibitor activity / SNARE complex / SNAP receptor activity / calcium-ion regulated exocytosis / vesicle fusion / actomyosin / hormone secretion / LGI-ADAM interactions / ATP-dependent protein binding / protein localization to membrane / insulin secretion / neurotransmitter transport / SNARE complex assembly / positive regulation of neurotransmitter secretion / myosin binding / response to gravity / exocytosis / modulation of excitatory postsynaptic potential / protein sumoylation / positive regulation of exocytosis / synaptic vesicle exocytosis / synaptic vesicle endocytosis / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / calcium channel inhibitor activity / presynaptic active zone membrane / endomembrane system / acrosomal vesicle / secretory granule / SNARE binding / intracellular protein transport / postsynaptic density membrane / kinase binding / Schaffer collateral - CA1 synapse / calcium-dependent protein binding / synaptic vesicle / synaptic vesicle membrane / presynaptic membrane / nuclear membrane / protein-macromolecule adaptor activity / transmembrane transporter binding / neuron projection / axon / protein-containing complex binding / glutamatergic synapse / protein-containing complex / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #110 / Syntaxin / Syntaxin N-terminal domain / Syntaxin, N-terminal domain / SNARE domain / Syntaxin / Syntaxin/epimorphin, conserved site / Syntaxin / epimorphin family signature. / SNARE / Helical region found in SNAREs ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #110 / Syntaxin / Syntaxin N-terminal domain / Syntaxin, N-terminal domain / SNARE domain / Syntaxin / Syntaxin/epimorphin, conserved site / Syntaxin / epimorphin family signature. / SNARE / Helical region found in SNAREs / t-SNARE coiled-coil homology domain profile. / Target SNARE coiled-coil homology domain / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
D(-)-TARTARIC ACID / Syntaxin-1A
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / 多波長異常分散 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Misura, K.M.S. / Scheller, R.H. / Weis, W.I.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2001
タイトル: Self-association of the H3 region of syntaxin 1A. Implications for intermediates in SNARE complex assembly.
著者: Misura, K.M. / Scheller, R.H. / Weis, W.I.
履歴
登録2001年1月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年1月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SYNTAXIN 1A
B: SYNTAXIN 1A
C: SYNTAXIN 1A
D: SYNTAXIN 1A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,5785
ポリマ－35,4284
非ポリマー1501
水95553
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10240 Å2
ΔGint-108 kcal/mol
Surface area15280 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)88.320, 88.320, 115.620
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
詳細The biological assembly is an anti-parallel homotetramer contained within one asymmetric unit.

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要素

#1: タンパク質
SYNTAXIN 1A / NEURON-SPECIFIC ANTIGEN HPC-1 / SYNAPTOTAGMIN ASSOCIATED 35 KDA PROTEIN


分子量: 8857.096 Da / 分子数: 4 / 断片: RESIDUES 190-264 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: STX1A / プラスミド: PGEX-KG / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): AB1899 / 参照: UniProt: P32851
#2: 化合物 ChemComp-TAR / D(-)-TARTARIC ACID


分子量: 150.087 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H6O6
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 53 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 65 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: sodium potassium tartrate, sodium acetate, pH 5.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
温度: 25 ℃ / pH: 8.4
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
115 mg/mlprotein1drop
2300 mM1dropNaCl
315 mMTris1drop
4750 mMsodium potassium tartrate1reservoir
5100 mMsodium acetate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS II / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1995年4月3日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→45 Å / Num. all: 21053 / Num. obs: 20870 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(F): 3 / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 28 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.069 / Net I/σ(I): 19.8
反射 シェル解像度: 2.4→45 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.313 / % possible all: 99.1
反射
*PLUS
冗長度: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 0.054
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.1 % / 冗長度: 3.8 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SOLVE位相決定
CNS0.5精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.4→30 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 2243567.95 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.273 1563 7.8 %RANDOM
Rwork0.238 ---
all0.238 20870 --
obs0.238 20125 96.3 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 36.2 Å2 / ksol: 0.351 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 41.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.6 Å27.68 Å20 Å2
2--1.6 Å20 Å2
3----3.21 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.37 Å0.31 Å
Luzzati d res low-6 Å
Luzzati sigma a0.26 Å0.17 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2078 0 10 53 2141
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg0.9
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d15.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.66
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.261.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.122
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.342
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.452.5
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.47 Å / Rfactor Rfree error: 0.018 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.286 244 7.8 %
Rwork0.244 2875 -
obs-1710 91.3 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3TAR.PARAMTAR.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.5 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 0 / % reflection Rfree: 7.8 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 41.7 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg0.9
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg15.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.66
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.5
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.286 / % reflection Rfree: 7.8 % / Rfactor Rwork: 0.244

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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