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- PDB-1hv9: STRUCTURE OF E. COLI GLMU: ANALYSIS OF PYROPHOSPHORYLASE AND ACET... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1hv9
タイトルSTRUCTURE OF E. COLI GLMU: ANALYSIS OF PYROPHOSPHORYLASE AND ACETYLTRANSFERASE ACTIVE SITES
要素UDP-N-ACETYLGLUCOSAMINE PYROPHOSPHORYLASE
キーワードTRANSFERASE / left-handed parallel beta-helix
機能・相同性
機能・相同性情報


glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase / glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase activity / UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase / UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase activity / UDP-N-acetylglucosamine biosynthetic process / lipid A biosynthetic process / peptidoglycan biosynthetic process / cell morphogenesis / cell wall organization / regulation of cell shape ...glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase / glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase activity / UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase / UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase activity / UDP-N-acetylglucosamine biosynthetic process / lipid A biosynthetic process / peptidoglycan biosynthetic process / cell morphogenesis / cell wall organization / regulation of cell shape / magnesium ion binding / identical protein binding / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Bifunctional UDP-N-acetylglucosamine pyrophosphorylase/glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase / GlmU, C-terminal LbH domain / : / MobA-like NTP transferase / MobA-like NTP transferase domain / Hexapeptide repeat of succinyl-transferase / Hexapeptide transferase, conserved site / Hexapeptide-repeat containing-transferases signature. / Hexapeptide repeat proteins / Hexapeptide repeat ...Bifunctional UDP-N-acetylglucosamine pyrophosphorylase/glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase / GlmU, C-terminal LbH domain / : / MobA-like NTP transferase / MobA-like NTP transferase domain / Hexapeptide repeat of succinyl-transferase / Hexapeptide transferase, conserved site / Hexapeptide-repeat containing-transferases signature. / Hexapeptide repeat proteins / Hexapeptide repeat / UDP N-Acetylglucosamine Acyltransferase; domain 1 / Bacterial transferase hexapeptide (six repeats) / Trimeric LpxA-like superfamily / 3 Solenoid / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Nucleotide-diphospho-sugar transferases / Alpha-Beta Complex / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / COENZYME A / URIDINE-DIPHOSPHATE-N-ACETYLGLUCOSAMINE / Bifunctional protein GlmU
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 多重同系置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Olsen, L.R. / Roderick, S.L.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 2001
タイトル: Structure of the Escherichia coli GlmU pyrophosphorylase and acetyltransferase active sites.
著者: Olsen, L.R. / Roderick, S.L.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2001
タイトル: Purification, Crystallization and Preliminary X-ray Data for Escherichia coli GlmU: A Bifunctional Acetyltransferase/Uridyltransferase
著者: Olsen, L.R. / Tian, Y. / Roderick, S.L.
履歴
登録2001年1月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年2月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: UDP-N-ACETYLGLUCOSAMINE PYROPHOSPHORYLASE
B: UDP-N-ACETYLGLUCOSAMINE PYROPHOSPHORYLASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)101,54611
ポリマ－98,5022
非ポリマー3,0449
水4,630257
1
A: UDP-N-ACETYLGLUCOSAMINE PYROPHOSPHORYLASE
ヘテロ分子

A: UDP-N-ACETYLGLUCOSAMINE PYROPHOSPHORYLASE
ヘテロ分子

A: UDP-N-ACETYLGLUCOSAMINE PYROPHOSPHORYLASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)152,23115
ポリマ－147,7533
非ポリマー4,47812
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area16350 Å2
ΔGint-52 kcal/mol
Surface area52850 Å2
手法PISA
2
B: UDP-N-ACETYLGLUCOSAMINE PYROPHOSPHORYLASE
ヘテロ分子

B: UDP-N-ACETYLGLUCOSAMINE PYROPHOSPHORYLASE
ヘテロ分子

B: UDP-N-ACETYLGLUCOSAMINE PYROPHOSPHORYLASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)152,40818
ポリマ－147,7533
非ポリマー4,65515
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area17230 Å2
ΔGint-97 kcal/mol
Surface area52650 Å2
手法PISA, PQS
3
A: UDP-N-ACETYLGLUCOSAMINE PYROPHOSPHORYLASE
ヘテロ分子

A: UDP-N-ACETYLGLUCOSAMINE PYROPHOSPHORYLASE
ヘテロ分子

A: UDP-N-ACETYLGLUCOSAMINE PYROPHOSPHORYLASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)152,23115
ポリマ－147,7533
非ポリマー4,47812
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_565-y,x-y+1,z1
crystal symmetry operation3_455-x+y-1,-x,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)104.500, 104.500, 648.200
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-9030-

CO

21A-9031-

CO

31B-9028-

CO

41B-9029-

CO

-
要素

#1: タンパク質 UDP-N-ACETYLGLUCOSAMINE PYROPHOSPHORYLASE / N-ACETYLGLUCOSAMINE-1-PHOSPHATE URIDYLTRANSFERASE


分子量: 49250.906 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: GLMU / プラスミド: PET3A / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: P0ACC7, UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase
#2: 化合物
ChemComp-CO / COBALT (II) ION


分子量: 58.933 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Co
#3: 化合物 ChemComp-COA / COENZYME A / CoA


分子量: 767.534 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H36N7O16P3S
#4: 化合物 ChemComp-UD1 / URIDINE-DIPHOSPHATE-N-ACETYLGLUCOSAMINE / UDP-GlcNAc


分子量: 607.354 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H27N3O17P2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 257 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.41 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.4
詳細: MES, ammonium sulfate, magnesium chloride, cobalt chloride, pH 6.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293.0K
結晶化
*PLUS
PH range low: 6.4 / PH range high: 5.4
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
18.3 mg/mlprotein1drop
214 mMUDP-GlcNAc1drop
328 mM1dropMgCl2
419 mM1dropCoA
51.65 Mammonium sulfate1reservoir
650 mMMES1reservoir
72-10 mM1reservoirCoCl2

-
データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年4月6日 / 詳細: confocal mirrors
放射モノクロメーター: confocal mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→30.25 Å / Num. all: 391782 / Num. obs: 391782 / % possible obs: 96.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5 % / Biso Wilson estimate: 9.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.107 / Net I/σ(I): 9.7
反射 シェル解像度: 2.1→2.18 Å / 冗長度: 2.1 % / Rmerge(I) obs: 0.233 / Mean I/σ(I) obs: 1.62 / % possible all: 82.2
反射
*PLUS
Num. obs: 91622 / % possible obs: 98 % / Num. measured all: 495967 / Rmerge(I) obs: 0.136

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SHARP位相決定
X-PLOR3.851精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.1→30.25 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.248 3799 5 %SHELLS
Rwork0.211 ---
all0.213 76727 --
obs0.211 76727 95.3 %-
原子変位パラメータBiso mean: 21.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.3 Å0.25 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.29 Å0.28 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→30.25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6758 0 179 257 7194
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d27.9
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d0.61
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.061.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it1.672
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it2.032
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it3.212.5
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.18 Å / Rfactor Rfree error: 0.019 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.329 310 4.9 %
Rwork0.28 6001 -
obs--79.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2COA_SLR.PARAMCOA_SLR.TOP
X-RAY DIFFRACTION3UD_XPLOR_PARAMUD_XPLOR_TOP
X-RAY DIFFRACTION4TIP3P.PARAMETERTIP3P.TOPOLOGY
X-RAY DIFFRACTION5COBALT.PARAMCOBALT.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR(ONLINE) / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 0 / % reflection Rfree: 5 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 21.6 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg27.9
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg0.61
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it2.5
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.329 / % reflection Rfree: 4.9 % / Rfactor Rwork: 0.28 / Rfactor obs: 0.277

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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