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- PDB-1huf: CRYSTAL STRUCTURE OF THE N-TERMINAL DOMAIN OF THE TYROSINE PHOSPH... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1huf
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE N-TERMINAL DOMAIN OF THE TYROSINE PHOSPHATASE YOPH FROM YERSINIA PESTIS.
要素TYROSINE PHOSPHATASE YOPH
キーワードHYDROLASE / helical bundle / beta hairpin
機能・相同性
機能・相同性情報


protein-tyrosine-phosphatase / protein tyrosine phosphatase activity / extracellular region
類似検索 - 分子機能
YopH tyrosine phosphatase N-terminal domain / Protein-tyrosine phosphatase, YopH, N-terminal domain / Protein-tyrosine phosphatase, YopH, N-terminal / Protein-tyrosine phosphatase, YopH, N-terminal domain superfamily / YopH, N-terminal / Type III secreted modular tyrosine phosphatase, SptP/YopH / : / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase ...YopH tyrosine phosphatase N-terminal domain / Protein-tyrosine phosphatase, YopH, N-terminal domain / Protein-tyrosine phosphatase, YopH, N-terminal / Protein-tyrosine phosphatase, YopH, N-terminal domain superfamily / YopH, N-terminal / Type III secreted modular tyrosine phosphatase, SptP/YopH / : / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
protein-tyrosine-phosphatase
類似検索 - 構成要素
生物種Yersinia pestis (ペスト菌)
手法X線回折 / 多重同系置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Evdokimov, A.G. / Waugh, D.S.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2001
タイトル: Structure of the N-terminal domain of Yersinia pestis YopH at 2.0 A resolution.
著者: Evdokimov, A.G. / Tropea, J.E. / Routzahn, K.M. / Copeland, T.D. / Waugh, D.S.
履歴
登録2001年1月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年5月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TYROSINE PHOSPHATASE YOPH


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,0811
ポリマ－15,0811
非ポリマー00
水1,69394
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)48.063, 120.651, 49.036
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2018-

HOH

21A-2034-

HOH

31A-2086-

HOH

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要素

#1: タンパク質 TYROSINE PHOSPHATASE YOPH / EC 3.1.3.48 HYDROLASE / VIRULENCE PROTEIN


分子量: 15080.780 Da / 分子数: 1 / 断片: N-TERMINAL DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Yersinia pestis (ペスト菌) / 遺伝子: YOPH / プラスミド: PKM904 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)-RIL / 参照: UniProt: O68720, protein-tyrosine-phosphatase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 94 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.71 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 9
詳細: PEG4000, bicine, pH 9, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
pH: 8 / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
112 %PEG60001reservoir
2100 mMTris-acetate1reservoiror sodium-bicine

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.54178
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年11月5日 / 詳細: Osmic mirrors
放射モノクロメーター: graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54178 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→100 Å / Num. all: 9659 / Num. obs: 8860 / % possible obs: 83.3 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.01 % / Biso Wilson estimate: 21.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.072 / Rsym value: 0.045 / Net I/σ(I): 15.3
反射 シェル解像度: 2.01→2.08 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.34 / Mean I/σ(I) obs: 3.6 / Num. unique all: 711 / % possible all: 75.3
反射
*PLUS
最低解像度: 100 Å
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 55 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
SOLVE位相決定
CNS精密化
SHELXL-97精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2→100 Å / Isotropic thermal model: isotropic one B factor per atom / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / σ(I): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: One simulated annealing run (CNS) followed by conjugate-gradient least squares procedure. Data cutoff of 2 sigma is 8046 reflections.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26 773 8 %random
Rwork0.1892 ---
all0.2187 9659 --
obs0.1921 8860 97.4 %-
溶媒の処理溶媒モデル: Babinet (SHELXL) / Bsol: 250 Å2 / ksol: 0.83 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 31 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→100 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数936 0 0 94 1030
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg0.026
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.02
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.041
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.008
ソフトウェア
*PLUS
名称: 'CNS, SHELXL-97' / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 100 Å / σ(F): 2 / % reflection Rfree: 8 % / Rfactor Rfree: 0.26
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 31 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg5.2
X-RAY DIFFRACTIONc_plane_restr0.003

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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