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- PDB-1huc: THE REFINED 2.15 ANGSTROMS X-RAY CRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN LIVER... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1huc
タイトルTHE REFINED 2.15 ANGSTROMS X-RAY CRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN LIVER CATHEPSIN B: THE STRUCTURAL BASIS FOR ITS SPECIFICITY
要素(CATHEPSIN B) x 2
キーワードTHIOL PROTEASE
機能・相同性
機能・相同性情報


cathepsin B / peptidase inhibitor complex / endolysosome lumen / thyroid hormone generation / cellular response to thyroid hormone stimulus / Trafficking and processing of endosomal TLR / proteoglycan binding / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / Collagen degradation / decidualization ...cathepsin B / peptidase inhibitor complex / endolysosome lumen / thyroid hormone generation / cellular response to thyroid hormone stimulus / Trafficking and processing of endosomal TLR / proteoglycan binding / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / Collagen degradation / decidualization / collagen catabolic process / collagen binding / epithelial cell differentiation / cysteine-type peptidase activity / MHC class II antigen presentation / : / Degradation of CDH1 / melanosome / peptidase activity / extracellular matrix / regulation of apoptotic process / ficolin-1-rich granule lumen / lysosome / apical plasma membrane / external side of plasma membrane / cysteine-type endopeptidase activity / Neutrophil degranulation / symbiont entry into host cell / perinuclear region of cytoplasm / proteolysis / : / extracellular exosome / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Peptidase C1A, propeptide / Peptidase family C1 propeptide / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #170 / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / : / Peptidase C1A, papain C-terminal / Papain family cysteine protease ...Peptidase C1A, propeptide / Peptidase family C1 propeptide / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #170 / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / : / Peptidase C1A, papain C-terminal / Papain family cysteine protease / Papain family cysteine protease / Cysteine proteinases / Cysteine peptidase, cysteine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases cysteine active site. / Cathepsin B; Chain A / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Alpha-Beta Complex / Up-down Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Musil, D. / Bode, W.
引用ジャーナル: EMBO J. / 年: 1991
タイトル: The refined 2.15 A X-ray crystal structure of human liver cathepsin B: the structural basis for its specificity.
著者: Musil, D. / Zucic, D. / Turk, D. / Engh, R.A. / Mayr, I. / Huber, R. / Popovic, T. / Turk, V. / Towatari, T. / Katunuma, N. / Bode, W.
履歴
登録1993年4月21日処理サイト: BNL
改定 1.01995年1月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年6月5日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site
改定 1.42024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CATHEPSIN B
B: CATHEPSIN B
C: CATHEPSIN B
D: CATHEPSIN B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,3044
ポリマ－55,3044
非ポリマー00
水5,098283
1
A: CATHEPSIN B
B: CATHEPSIN B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,6522
ポリマ－27,6522
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4540 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area11230 Å2
手法PISA
2
C: CATHEPSIN B
D: CATHEPSIN B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,6522
ポリマ－27,6522
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4470 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area11280 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)86.230, 34.160, 85.560
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 102.90, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Atom site foot note1: ASN B 113 - GLY B 114 OMEGA = 210.44 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
2: CIS PROLINE - PRO B 138 / 3: CIS PROLINE - PRO D 138
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.019, -0.0043, -0.9998), (0.0196, 0.9998, -0.0047), (0.9996, -0.0197, -0.0189)
ベクター: 83.76, -24.898, 20.754)
詳細THE TRANSFORMATION PRESENTED ON *MTRIX* RECORDS BELOW WILL YIELD APPROXIMATE COORDINATES FOR CHAINS *A* AND *B* WHEN APPLIED TO CHAINS *C* AND *D*, RESPECTIVELY.

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要素

#1: タンパク質・ペプチド CATHEPSIN B


分子量: 5213.840 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P07858, cathepsin B
#2: タンパク質 CATHEPSIN B


分子量: 22437.910 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P07858, cathepsin B
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 283 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.59 %
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
11.4-1.5 Msodium phosphate1reservoir
21.1-1.25 Mammonium sulphate1reservoir

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データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
EREF精密化
X-PLOR精密化
X-PLOR位相決定
精密化Rfactor obs: 0.164 / 最高解像度: 2.1 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 2.1 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3876 0 0 283 4159
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.15 Å / 最低解像度: 8 Å / Rfactor obs: 0.164
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONo_bond_d0.015
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_deg2.565

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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