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- PDB-1htr: CRYSTAL AND MOLECULAR STRUCTURES OF HUMAN PROGASTRICSIN AT 1.62 A... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1htr
タイトルCRYSTAL AND MOLECULAR STRUCTURES OF HUMAN PROGASTRICSIN AT 1.62 ANGSTROMS RESOLUTION
要素
  • GASTRICSIN
  • PROGASTRICSIN (PRO SEGMENT)
キーワードASPARTYL PROTEASE
機能・相同性
機能・相同性情報


gastricsin / positive regulation of antibacterial peptide production / digestion / aspartic-type endopeptidase activity / proteolysis / extracellular space
類似検索 - 分子機能
Helix Hairpins - #60 / Aspartic peptidase, N-terminal / A1 Propeptide / Helix Hairpins / Helix non-globular / Eukaryotic aspartyl protease / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Special ...Helix Hairpins - #60 / Aspartic peptidase, N-terminal / A1 Propeptide / Helix Hairpins / Helix non-globular / Eukaryotic aspartyl protease / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Special / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 解像度: 1.62 Å
データ登録者Moore, S.A. / Sielecki, A.R. / James, M.N.G.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1995
タイトル: Crystal and molecular structures of human progastricsin at 1.62 A resolution.
著者: Moore, S.A. / Sielecki, A.R. / Chernaia, M.M. / Tarasova, N.I. / James, M.N.
#1: ジャーナル: Biochim.Biophys.Acta / 年: 1990
タイトル: Isolation, Crystallization and Preliminary X-Ray Diffraction Data of Human Progastricsin
著者: Ivanov, P.K. / Chernaia, M. / Gustchina, A.E. / Pechik, I.V. / Nikonov, S.V. / Tarasova, N.I.
履歴
登録1994年10月21日処理サイト: BNL
改定 1.01995年1月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32024年6月5日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site
改定 1.42024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
P: PROGASTRICSIN (PRO SEGMENT)
B: GASTRICSIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,6022
ポリマ－40,6022
非ポリマー00
水4,504250
1
P: PROGASTRICSIN (PRO SEGMENT)
B: GASTRICSIN

P: PROGASTRICSIN (PRO SEGMENT)
B: GASTRICSIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,2044
ポリマ－81,2044
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_556y,x,-z+11
手法PQS
2


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4640 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area15180 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)105.310, 105.310, 70.420
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number94
Space group name H-MP42212
Atom site foot note1: CIS PROLINE - PRO B 23

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要素

#1: タンパク質・ペプチド PROGASTRICSIN (PRO SEGMENT)


分子量: 5137.138 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 組織: GASTRIC MUCOSA CELL: CHIEF CELLS / 器官: STOMACH / 参照: UniProt: P20142, gastricsin
#2: タンパク質 GASTRICSIN


分子量: 35464.930 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 組織: GASTRIC MUCOSA CELL: CHIEF CELLS / 器官: STOMACH / 参照: UniProt: P20142, gastricsin
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 250 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細COMPND THE MOLECULE IS SYNTHESIZED IN THE STOMACH IN THIS INACTIVE ZYMOGEN FORM. AFTER ACTIVATION ...COMPND THE MOLECULE IS SYNTHESIZED IN THE STOMACH IN THIS INACTIVE ZYMOGEN FORM. AFTER ACTIVATION THE PROSEGMENT (RESIDUES P 1 - P 43) IS RELEASED AND THE ACTIVE MOLECULE HUMAN GASTRICSIN IS COMPOSED OF RESIDUES SER 1 - ALA 329. POSSIBLE MAIN CHAIN ALTERNATE CONFORMATION THE ELECTRON DENSITY ASSOCIATED WITH THE MAIN-CHAIN ATOMS OF RESIDUES GLN B 92 - SER B 93 AND ALA B 124 - TYR B 125 CAN ACCOMODATE TWO ALTERNATE CONFORMATIONS FOR EACH OF THOSE TWO PEPTIDES WHERE THE POSITION OF THE CORRESPONDING CARBONYL OXYGEN ATOMS OF THE MAIN-CHAIN WOULD BE FLIPPED. ONLY THE MOST PROBABLE CONFORMER OF EACH PEPTIDE IS INCLUDED IN THE CURRENT MODEL
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.82 %
結晶化
*PLUS
手法: seeding / PH range low: 6.5 / PH range high: 6
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
150 mg/mlprotein11
20.63 Msodium formate11
320 mMsodium-potassium phosphate 11
41.8 Msodium formate12
53-4 %(v/v)ethanol12

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データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射Num. obs: 50353 / % possible obs: 96 % / Observed criterion σ(I): 0
反射
*PLUS
最高解像度: 1.62 Å / Rmerge(I) obs: 0.059

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解析

ソフトウェア
名称分類
PROLSQ精密化
TNT精密化
精密化解像度: 1.62→20 Å / σ(F): 0 /
Rfactor反射数%反射
obs0.179 50353 96 %
原子変位パラメータBiso mean: 27.75 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.62→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2863 0 0 250 3113
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0180.022
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0470.042
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0450.042
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it2.12
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it3.63
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it2.92.5
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it4.63.5
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0210.02
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.180.18
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.240.36
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.170.36
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd0.20.36
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor2.48
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor16.5100
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor21.9100
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: PROLSQ/TNT / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Num. reflection all: 50353 / Rfactor all: 0.179
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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