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万見
- PDB-1hse: H253M N TERMINAL LOBE OF HUMAN LACTOFERRIN -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1hse
タイトルH253M N TERMINAL LOBE OF HUMAN LACTOFERRIN
要素LACTOFERRIN
キーワードIRON TRANSPORT / GLYCOPROTEIN / METAL-BINDING / DUPLICATION / MILK / RECOMBINANT HALF MOLECULE / TRANSFERRIN
機能・相同性
機能・相同性情報


host-mediated suppression of viral proces / membrane destabilizing activity / Mtb iron assimilation by chelation / phagocytic vesicle lumen / positive regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / Metal sequestration by antimicrobial proteins / negative regulation of viral process / negative regulation of tumor necrosis factor (ligand) superfamily member 11 production / negative regulation of single-species biofilm formation in or on host organism / positive regulation of bone mineralization involved in bone maturation ...host-mediated suppression of viral proces / membrane destabilizing activity / Mtb iron assimilation by chelation / phagocytic vesicle lumen / positive regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / Metal sequestration by antimicrobial proteins / negative regulation of viral process / negative regulation of tumor necrosis factor (ligand) superfamily member 11 production / negative regulation of single-species biofilm formation in or on host organism / positive regulation of bone mineralization involved in bone maturation / negative regulation of osteoclast development / antifungal humoral response / specific granule / negative regulation of lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / positive regulation of chondrocyte proliferation / negative regulation of ATP-dependent activity / regulation of tumor necrosis factor production / bone morphogenesis / Antimicrobial peptides / negative regulation of viral genome replication / positive regulation of osteoblast proliferation / humoral immune response / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / positive regulation of osteoblast differentiation / regulation of cytokine production / ossification / innate immune response in mucosa / protein serine/threonine kinase activator activity / secretory granule / lipopolysaccharide binding / recycling endosome / specific granule lumen / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / antibacterial humoral response / tertiary granule lumen / heparin binding / iron ion transport / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / early endosome / iron ion binding / Amyloid fiber formation / serine-type endopeptidase activity / Neutrophil degranulation / negative regulation of apoptotic process / cell surface / protein-containing complex / proteolysis / DNA binding / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / nucleus / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Lactotransferrin / Transferrin-like domain signature 2. / Transferrin family, iron binding site / Transferrin-like domain signature 1. / Transferrin-like domain signature 3. / Transferrin / Transferrin-like domain / Transferrin / Transferrin-like domain profile. / Transferrin ...Lactotransferrin / Transferrin-like domain signature 2. / Transferrin family, iron binding site / Transferrin-like domain signature 1. / Transferrin-like domain signature 3. / Transferrin / Transferrin-like domain / Transferrin / Transferrin-like domain profile. / Transferrin / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CARBONATE ION / : / Lactotransferrin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Nicholson, H. / Anderson, B.F. / Baker, E.N.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 1997
タイトル: Mutagenesis of the histidine ligand in human lactoferrin: iron binding properties and crystal structure of the histidine-253-->methionine mutant.
著者: Nicholson, H. / Anderson, B.F. / Bland, T. / Shewry, S.C. / Tweedie, J.W. / Baker, E.N.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1993
タイトル: Structure of the Recombinant N-Terminal Lobe of Human Lactoferrin at 2.0 A Resolution
著者: Day, C.L. / Anderson, B.F. / Tweedie, J.W. / Baker, E.N.
#2: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1992
タイトル: Studies of the N-Terminal Half of Human Lactoferrin Produced from the Cloned Cdna Demonstrate that Interlobe Interactions Modulate Iron Release
著者: Day, C.L. / Stowell, K.M. / Baker, E.N. / Tweedie, J.W.
履歴
登録1996年12月11日処理サイト: BNL
改定 1.01997年3月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月30日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: LACTOFERRIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,3173
ポリマ－37,2011
非ポリマー1162
水2,036113
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)58.400, 58.400, 217.900
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 LACTOFERRIN / H253M NLF


分子量: 37201.305 Da / 分子数: 1 / 断片: N-TERMINAL HALF-MOLECULE / 変異: H253M / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: 293 / 遺伝子: LFN / プラスミド: PNUT;LFN / 遺伝子 (発現宿主): LFN / 発現宿主: Cricetinae (ネズミ) / 株 (発現宿主): 293 / 参照: UniProt: P02788
#2: 化合物 ChemComp-FE / FE (III) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe
#3: 化合物 ChemComp-CO3 / CARBONATE ION / 炭酸ジアニオン


分子量: 60.009 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: CO3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 113 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 46 %
結晶化
*PLUS
pH: 8 / 手法: microdialysis
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
10.01 MTris-HCl11
212 %(v/v)2-propanol11

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データ収集

放射光源波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU / 検出器: IMAGE PLATE
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射Num. obs: 14575 / % possible obs: 72 % / Observed criterion σ(I): 1 / Rmerge(I) obs: 0.066
反射
*PLUS
最高解像度: 2.2 Å

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解析

ソフトウェア
名称分類
RIGAKUデータ収集
TNT精密化
RIGAKUデータ削減
精密化解像度: 2.2→20 Å / σ(F): 0
詳細: DIHEDRAL ANGLES. SER 191 IS IN THE EPSILON REGION. THIS RESIDUE HAS EXCELLENT DENSITY AND ITS PHI/PSI ANGLES ARE CORRECT. SER 293 HAS GOOD DENSITY, AND NO OTHER INTERPRETATION SEEMS POSSIBLE. ...詳細: DIHEDRAL ANGLES. SER 191 IS IN THE EPSILON REGION. THIS RESIDUE HAS EXCELLENT DENSITY AND ITS PHI/PSI ANGLES ARE CORRECT. SER 293 HAS GOOD DENSITY, AND NO OTHER INTERPRETATION SEEMS POSSIBLE. ILE 299 IS THE CENTRAL RESIDUE OF A GAMMA TURN, AND HAS THE EXPECTED PHI/PSI ANGLES FOR SUCH A CONFORMATION. THIS CONFORMATION IS CONSERVED IN ALL TRANSFERRINS AND THE ELECTRON DENSITY IS EXCELLENT.
Rfactor反射数%反射
Rwork0.178 --
obs-14537 72 %
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2474 0 5 113 2592
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0152
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.881.3
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes0.0152
X-RAY DIFFRACTIONt_it
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
ソフトウェア
*PLUS
名称: TNT / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.178
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: t_plane_restr / Dev ideal: 0.015 / Weight: 2

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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