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万見
- PDB-1hr9: Yeast Mitochondrial Processing Peptidase beta-E73Q Mutant Complex... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1hr9
タイトルYeast Mitochondrial Processing Peptidase beta-E73Q Mutant Complexed with Malate Dehydrogenase Signal Peptide
要素
  • MALATE DEHYDROGENASE
  • MITOCHONDRIAL PROCESSING PEPTIDASE ALPHA SUBUNIT
  • MITOCHONDRIAL PROCESSING PEPTIDASE BETA SUBUNIT
キーワードHYDROLASE / HxxEH zinc-binding motif
機能・相同性
機能・相同性情報


mitochondrial processing peptidase complex / mitochondrial processing peptidase / protein processing involved in protein targeting to mitochondrion / Respiratory electron transport / malate dehydrogenase / L-malate dehydrogenase (NAD+) activity / malate metabolic process / Mitochondrial protein degradation / endopeptidase activator activity / tricarboxylic acid cycle ...mitochondrial processing peptidase complex / mitochondrial processing peptidase / protein processing involved in protein targeting to mitochondrion / Respiratory electron transport / malate dehydrogenase / L-malate dehydrogenase (NAD+) activity / malate metabolic process / Mitochondrial protein degradation / endopeptidase activator activity / tricarboxylic acid cycle / aerobic respiration / metalloendopeptidase activity / mitochondrial matrix / mRNA binding / mitochondrion / proteolysis / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Malate dehydrogenase, type 1 / Malate dehydrogenase, active site / Malate dehydrogenase active site signature. / Cytochrome Bc1 Complex; Chain A, domain 1 / Metalloenzyme, LuxS/M16 peptidase-like / : / L-lactate/malate dehydrogenase / Lactate/malate dehydrogenase, N-terminal / Lactate/malate dehydrogenase, C-terminal / lactate/malate dehydrogenase, NAD binding domain ...Malate dehydrogenase, type 1 / Malate dehydrogenase, active site / Malate dehydrogenase active site signature. / Cytochrome Bc1 Complex; Chain A, domain 1 / Metalloenzyme, LuxS/M16 peptidase-like / : / L-lactate/malate dehydrogenase / Lactate/malate dehydrogenase, N-terminal / Lactate/malate dehydrogenase, C-terminal / lactate/malate dehydrogenase, NAD binding domain / lactate/malate dehydrogenase, alpha/beta C-terminal domain / Lactate dehydrogenase/glycoside hydrolase, family 4, C-terminal / Peptidase M16, zinc-binding site / Insulinase family, zinc-binding region signature. / Peptidase M16, C-terminal / Peptidase M16 inactive domain / Peptidase M16, N-terminal / Insulinase (Peptidase family M16) / Metalloenzyme, LuxS/M16 peptidase-like / NAD(P)-binding domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Mitochondrial-processing peptidase subunit beta / Mitochondrial-processing peptidase subunit alpha / Malate dehydrogenase, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 3.01 Å
データ登録者Taylor, A.B. / Smith, B.S. / Kitada, S. / Kojima, K. / Miyaura, H. / Otwinowski, Z. / Ito, A. / Deisenhofer, J.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2001
タイトル: Crystal structures of mitochondrial processing peptidase reveal the mode for specific cleavage of import signal sequences.
著者: Taylor, A.B. / Smith, B.S. / Kitada, S. / Kojima, K. / Miyaura, H. / Otwinowski, Z. / Ito, A. / Deisenhofer, J.
履歴
登録2000年12月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年7月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月9日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MITOCHONDRIAL PROCESSING PEPTIDASE ALPHA SUBUNIT
B: MITOCHONDRIAL PROCESSING PEPTIDASE BETA SUBUNIT
C: MITOCHONDRIAL PROCESSING PEPTIDASE ALPHA SUBUNIT
D: MITOCHONDRIAL PROCESSING PEPTIDASE BETA SUBUNIT
E: MITOCHONDRIAL PROCESSING PEPTIDASE ALPHA SUBUNIT
F: MITOCHONDRIAL PROCESSING PEPTIDASE BETA SUBUNIT
G: MITOCHONDRIAL PROCESSING PEPTIDASE ALPHA SUBUNIT
H: MITOCHONDRIAL PROCESSING PEPTIDASE BETA SUBUNIT
O: MALATE DEHYDROGENASE
P: MALATE DEHYDROGENASE
Q: MALATE DEHYDROGENASE
R: MALATE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)410,05618
ポリマ－409,31812
非ポリマー7386
水00
1
A: MITOCHONDRIAL PROCESSING PEPTIDASE ALPHA SUBUNIT
B: MITOCHONDRIAL PROCESSING PEPTIDASE BETA SUBUNIT
O: MALATE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)102,3954
ポリマ－102,3303
非ポリマー651
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: MITOCHONDRIAL PROCESSING PEPTIDASE ALPHA SUBUNIT
D: MITOCHONDRIAL PROCESSING PEPTIDASE BETA SUBUNIT
P: MALATE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)102,3954
ポリマ－102,3303
非ポリマー651
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
E: MITOCHONDRIAL PROCESSING PEPTIDASE ALPHA SUBUNIT
F: MITOCHONDRIAL PROCESSING PEPTIDASE BETA SUBUNIT
Q: MALATE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)102,6335
ポリマ－102,3303
非ポリマー3042
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
G: MITOCHONDRIAL PROCESSING PEPTIDASE ALPHA SUBUNIT
H: MITOCHONDRIAL PROCESSING PEPTIDASE BETA SUBUNIT
R: MALATE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)102,6335
ポリマ－102,3303
非ポリマー3042
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)134.370, 178.520, 201.950
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
MITOCHONDRIAL PROCESSING PEPTIDASE ALPHA SUBUNIT / ALPHA-MPP


分子量: 52532.387 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
プラスミド: PTRC99A / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P11914, mitochondrial processing peptidase
#2: タンパク質
MITOCHONDRIAL PROCESSING PEPTIDASE BETA SUBUNIT / BETA-MPP


分子量: 48894.039 Da / 分子数: 4 / Mutation: E73Q / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
プラスミド: PTRC99A / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P10507, mitochondrial processing peptidase
#3: タンパク質・ペプチド
MALATE DEHYDROGENASE / MDH1


分子量: 903.105 Da / 分子数: 4 / Fragment: RESIDUES 2-9 / 由来タイプ: 合成
詳細: The 8 resdiue peptide of malate dehydrogenase was synthesized using standard solid-phase Fmoc synthesis methodology
参照: UniProt: P17505, malate dehydrogenase
#4: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 化合物 ChemComp-EPE / 4-(2-HYDROXYETHYL)-1-PIPERAZINE ETHANESULFONIC ACID / HEPES / HEPES


分子量: 238.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18N2O4S / コメント: pH緩衝剤*YM

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3 Å3/Da / 溶媒含有率: 59 %
結晶化
*PLUS
温度: 21 ℃ / pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
18-14 mg/mlprotein1drop
250 mMHEPES1drop
330 %(v/v)glycerol1drop
40.2 mMn-dodecylmaltoside1drop
55-9 %(w/v)PEG100001reservoir
635 %(v/v)ethylene glycol1reservoir
76 %(v/v)MPD1reservoir
825 mMsodium citrate1reservoir
92 %(w/v)benzamidine1reservoir
100.2 mMn-dodecylmaltoside1reservoir
112 mMsodium azide1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 105 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: F1 / 波長: 0.943 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2000年6月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.943 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→50 Å / Num. all: 90666 / Num. obs: 90666 / % possible obs: 93.5 % / 冗長度: 4.6 % / Rmerge(I) obs: 0.094 / Net I/σ(I): 13.6
反射 シェル解像度: 3→3.11 Å / 冗長度: 4.2 % / Rmerge(I) obs: 0.481 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / % possible all: 95.9
反射
*PLUS
Num. measured all: 418644
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 95.9 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
CNS精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
CNS位相決定
精密化開始モデル: PDB ID 1HR6

1hr6


解像度: 3.01→47.55 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 3743721.21 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: GROUP / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
立体化学のターゲット値: Maximum Likelihood Function
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.256 2035 2.2 %RANDOM
Rwork0.217 ---
obs0.217 90644 93.3 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 28.5779 Å2 / ksol: 0.316 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 68.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--17.83 Å20 Å20 Å2
2--8.49 Å20 Å2
3---9.34 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.49 Å0.39 Å
Luzzati d res low-50 Å
Luzzati sigma a0.51 Å0.41 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.01→47.55 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数27891 0 34 0 27925
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.7
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.55
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
Refine LS restraints NCSNCS model details: RESTRAINED
LS精密化 シェル解像度: 3.01→3.11 Å / Rfactor Rfree error: 0.028 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.416 215 2.5 %
Rwork0.365 8334 -
obs--88.3 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2ZINC.PARAMZINC.TOP
X-RAY DIFFRACTION3HEPES_XPLOR.PARAMHEPES_XPLOR.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 0 / % reflection Rfree: 2.2 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 68.4 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.55
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.416 / % reflection Rfree: 2.5 % / Rfactor Rwork: 0.365

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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