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基本情報
| 登録情報 | データベース: PDB / ID: 1hr1 | ||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| タイトル | Structure of an indolicidin peptide derivative with P-->A substitution | ||||||
要素 | INDOLICIDIN | ||||||
キーワード | ANTIBIOTIC / ANTIMICROBIAL PROTEIN / alpha-helix / cationic antimicrobial peptide | ||||||
| 機能・相同性 | 機能・相同性情報Antimicrobial peptides / Neutrophil degranulation / defense response to fungus / lipopolysaccharide binding / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / defense response to Gram-positive bacterium / innate immune response / extracellular space 類似検索 - 分子機能 | ||||||
| 生物種 | ![]() | ||||||
| 手法 | 溶液NMR / distance geometry, simulated annealing | ||||||
データ登録者 | Friedrich, C.L. / Rozek, A. / Patrzykat, A. / Hancock, R.E.W. | ||||||
引用 | ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2001タイトル: Structure and mechanism of action of an indolicidin peptide derivative with improved activity against Gram-positive bacteria 著者: Friedrich, C.L. / Rozek, A. / Patrzykat, A. / Hancock, R.E.W. #1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 2000タイトル: Structure of the bovine antimicrobial peptide indolicidin bound to dodecylphosphocholine and sodium dodecyl sulfate micelles. 著者: Rozek, A. / Friedrich, C.L. / Hancock, R.E.W. | ||||||
| 履歴 |
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構造の表示
| 構造ビューア | 分子: Molmil Jmol/JSmol |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
| PDBx/mmCIF形式 | 1hr1.cif.gz | 74.4 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
|---|---|---|---|---|
| PDB形式 | pdb1hr1.ent.gz | 51.4 KB | 表示 | PDB形式 |
| PDBx/mmJSON形式 | 1hr1.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
| その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
| 文書・要旨 | 1hr1_validation.pdf.gz | 339.5 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
|---|---|---|---|---|
| 文書・詳細版 | 1hr1_full_validation.pdf.gz | 423.6 KB | 表示 | |
| XML形式データ | 1hr1_validation.xml.gz | 6.8 KB | 表示 | |
| CIF形式データ | 1hr1_validation.cif.gz | 10 KB | 表示 | |
| アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/hr/1hr1 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/hr/1hr1 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
| 登録構造単位 | ![]()
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| 1 |
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| NMR アンサンブル |
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要素
| #1: タンパク質・ペプチド | 分子量: 1830.188 Da / 分子数: 1 / 変異: P3A,P7A,P10A / 由来タイプ: 合成 詳細: THE PEPTIDE WAS CHEMICALLY SYNTHESIZED. THE SEQUENCE OCCURS NATURALLY IN BOS TAURUS. THE SEQUENCE IS NATURALLY AMIDATED AT C-TERMINUS. 由来: (合成) ![]() |
|---|---|
| Has protein modification | Y |
-実験情報
-実験
| 実験 | 手法: 溶液NMR |
|---|---|
| NMR実験 | タイプ: 2D NOESY |
| NMR実験の詳細 | Text: This structure was determined using standard 2D homonuclear techniques. |
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試料調製
| 詳細 | 内容: 2mM CP10A; 200mM dodecylphosphocholine / 溶媒系: 10 mM phosphate buffer; 90%H2O,10%D2O |
|---|---|
| 試料状態 | イオン強度: 200mM DPC / pH: 4 / 圧: ambient / 温度: 310 K |
| 結晶化 | *PLUS 手法: other / 詳細: NMR |
-NMR測定
| NMRスペクトロメーター | タイプ: Bruker AMX / 製造業者: Bruker / モデル: AMX / 磁場強度: 600 MHz |
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解析
| NMR software |
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| 精密化 | 手法: distance geometry, simulated annealing / ソフトェア番号: 1 詳細: The structures are based on 167 (non-redundant) NOE-derived distance restraints, 77 intraresidue and 90 inter-residue restraints. Structures were generated using DGII (MSI) and then refined using XPLOR. | ||||||||||||||||||||
| 代表構造 | 選択基準: closest to the average | ||||||||||||||||||||
| NMRアンサンブル | コンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations,structures with the lowest energy 計算したコンフォーマーの数: 20 / 登録したコンフォーマーの数: 15 |
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万見について






引用









PDBj

NMRPipe