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- PDB-1hq3: CRYSTAL STRUCTURE OF THE HISTONE-CORE-OCTAMER IN KCL/PHOSPHATE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1hq3
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE HISTONE-CORE-OCTAMER IN KCL/PHOSPHATE
要素
  • HISTONE H2A-IV
  • HISTONE H2B
  • HISTONE H3
  • HISTONE H4-VI
キーワードDNA BINDING PROTEIN / histone-core octamer / nucleosome / chromatin / structural elements / histone-tail guide helices / tether structures / Cl and Phosphate ions / waters
機能・相同性
機能・相同性情報


PKMTs methylate histone lysines / HDMs demethylate histones / RMTs methylate histone arginines / SUMOylation of chromatin organization proteins / Condensation of Prophase Chromosomes / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / G2/M DNA damage checkpoint / Processing of DNA double-strand break ends / Interleukin-7 signaling / Chromatin modifying enzymes ...PKMTs methylate histone lysines / HDMs demethylate histones / RMTs methylate histone arginines / SUMOylation of chromatin organization proteins / Condensation of Prophase Chromosomes / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / G2/M DNA damage checkpoint / Processing of DNA double-strand break ends / Interleukin-7 signaling / Chromatin modifying enzymes / Metalloprotease DUBs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / PRC2 methylates histones and DNA / Oxidative Stress Induced Senescence / HDACs deacetylate histones / HATs acetylate histones / Transcriptional regulation by small RNAs / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / RNA Polymerase I Promoter Opening / RNA Polymerase I Promoter Escape / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Estrogen-dependent gene expression / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / UCH proteinases / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / Ub-specific processing proteases / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / structural constituent of chromatin / nucleosome / heterochromatin formation / nucleosome assembly / protein heterodimerization activity / protein-containing complex binding / DNA binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Histone, subunit A / Histone, subunit A / : / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A ...Histone, subunit A / Histone, subunit A / : / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H2A / Histone 2A / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Histone H2A-IV / Histone H2B 5 / Histone H2B 7 / Histone H4 / Histone H3.2
類似検索 - 構成要素
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.15 Å
データ登録者Chantalat, L. / Nicholson, J.M. / Lambert, S.J. / Reid, A.J. / Donovan, M.J. / Reynolds, C.D. / Wood, C.M. / Baldwin, J.P.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2003
タイトル: Structure of the histone-core octamer in KCl/phosphate crystals at 2.15 A resolution.
著者: Chantalat, L. / Nicholson, J.M. / Lambert, S.J. / Reid, A.J. / Donovan, M.J. / Reynolds, C.D. / Wood, C.M. / Baldwin, J.P.
履歴
登録2000年12月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年1月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HISTONE H2A-IV
B: HISTONE H2B
C: HISTONE H3
D: HISTONE H4-VI
E: HISTONE H2A-IV
F: HISTONE H2B
G: HISTONE H3
H: HISTONE H4-VI
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)110,73135
ポリマ－109,4768
非ポリマー1,25527
水7,873437
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area33990 Å2
ΔGint-461 kcal/mol
Surface area32990 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)158.560, 158.560, 102.480
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number170
Space group name H-MP65

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要素

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タンパク質 , 4種, 8分子 AEBFCGDH

#1: タンパク質 HISTONE H2A-IV


分子量: 13969.363 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: EXTRACTED AS PART OF OCTAMER IN KCL/PHOSPHATE / 由来: (天然) Gallus gallus (ニワトリ) / Organelle: CHICK-ERYTHROCYTE NUCLEI / 参照: UniProt: P02263
#2: タンパク質 HISTONE H2B


分子量: 13953.251 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: EXTRACTED AS PART OF OCTAMER IN KCL/PHOSPHATE / 由来: (天然) Gallus gallus (ニワトリ) / Organelle: CHICK-ERYTHROCYTE NUCLEI / 参照: UniProt: P02279, UniProt: P0C1H5*PLUS
#3: タンパク質 HISTONE H3


分子量: 15421.101 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: EXTRACTED AS PART OF OCTAMER IN KCL/PHOSPHATE / 由来: (天然) Gallus gallus (ニワトリ) / Organelle: CHICK-ERYTHROCYTE NUCLEI / 参照: UniProt: P84229
#4: タンパク質 HISTONE H4-VI


分子量: 11394.426 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: EXTRACTED AS PART OF OCTAMER IN KCL/PHOSPHATE / 由来: (天然) Gallus gallus (ニワトリ) / Organelle: CHICK-ERYTHROCYTE NUCLEI / 参照: UniProt: P62801

-
非ポリマー , 3種, 464分子

#5: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#6: 化合物...
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 22 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 437 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.4 %
結晶化手法: microdialysis / pH: 6.7
詳細: 2.0M KCL, 1.35M phosphate, pH 6.6, pH 6.7, MICRODIALYSIS
結晶化
*PLUS
温度: 277 K / pH: 6.9
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
10.475 M11K2HPO4
20.475 M11KH2PO4
320 mg/mlprotein11
42 M12KCl
50.675 M12K2HPO4
60.675 M12KH2PO4

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンSRS PX7.211.488
シンクロトロンSRS PX9.52
検出器
タイプID検出器日付詳細
MARRESEARCH1IMAGE PLATE1997年3月1日plane
MARRESEARCH2CCD1998年9月1日torroidal mirror
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1Ge 111SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2Si 111 channelSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長波長: 1.488 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.15→20 Å / Num. all: 74806 / Num. obs: 74806 / % possible obs: 97.4 % / 冗長度: 2.26 % / Rmerge(I) obs: 0.071
反射 シェル解像度: 2.15→2.25 Å / 冗長度: 2.16 % / Rmerge(I) obs: 0.331 / % possible all: 97.1
反射
*PLUS
Num. measured all: 169058
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 97.1 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: histone octamer PDB entry 1HIO

1hio


解像度: 2.15→20 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Isotropic thermal model: restrained / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2532 4451 6 %Random
Rwork0.2144 ---
all-74806 --
obs-74806 97.4 %-
溶媒の処理溶媒モデル: flat model / Bsol: 61.1947 Å2 / ksol: 0.371738 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 40.8 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.29 Å0.26 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.43 Å0.4 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.15→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5985 0 47 437 6469
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d20.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it2.391.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it3.632
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it4.022
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it5.72.5
LS精密化 シェル解像度: 2.15→2.28 Å / Total num. of bins used: 6 / % reflection obs: 97.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater_rep.top
X-RAY DIFFRACTION3ion.paramion.top
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 0 / % reflection Rfree: 6 % / Rfactor obs: 0.214
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 40.8 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg20.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it2.391.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it4.022
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it3.632
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it5.72.5

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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