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万見
- PDB-1hmk: RECOMBINANT GOAT ALPHA-LACTALBUMIN -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1hmk
タイトルRECOMBINANT GOAT ALPHA-LACTALBUMIN
要素PROTEIN (ALPHA-LACTALBUMIN)
キーワードTRANSFERASE / LACTOSE SYNTHASE COMPONENT / CALCIUM BINDING METALLOPROTEIN / GLYCOPROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


lactose synthase activity / lactose biosynthetic process / lysozyme activity / defense response to Gram-negative bacterium / defense response to Gram-positive bacterium / calcium ion binding / protein-containing complex / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Lactalbumin / Lysozyme - #10 / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily ...Lactalbumin / Lysozyme - #10 / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Capra hircus (ヤギ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Horii, K. / Matsushima, M. / Tsumoto, K. / Kumagai, I.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1999
タイトル: Effect of the extra n-terminal methionine residue on the stability and folding of recombinant alpha-lactalbumin expressed in Escherichia coli.
著者: Chaudhuri, T.K. / Horii, K. / Yoda, T. / Arai, M. / Nagata, S. / Terada, T.P. / Uchiyama, H. / Ikura, T. / Tsumoto, K. / Kataoka, H. / Matsushima, M. / Kuwajima, K. / Kumagai, I.
#1: ジャーナル: Structure / 年: 1996
タイトル: Crystal Structures of Guinea-Pig, Goat and Bovine Alpha-Lactalbumin Highlight the Enhanced Conformational Flexibility of Regions that are Significant for its Action in Lactose Synthase
著者: Pike, A.C. / Brew, K. / Acharya, K.R.
#2: ジャーナル: Protein Eng. / 年: 1995
タイトル: Effects of Amino Acid Substitutions in the Hydrophobic Core of Alpha-Lactalbumin on the Stability of the Molten Globule State
著者: Uchiyama, H. / Perez-Prat, E.M. / Watanabe, K. / Kumagai, I. / Kuwajima, K.
履歴
登録1998年11月26日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年11月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
改定 1.52024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model
改定 1.62024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (ALPHA-LACTALBUMIN)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,3822
ポリマ－14,3421
非ポリマー401
水1,44180
1
A: PROTEIN (ALPHA-LACTALBUMIN)
ヘテロ分子

A: PROTEIN (ALPHA-LACTALBUMIN)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,7654
ポリマ－28,6852
非ポリマー802
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_556x+1/2,-y+1/2,-z+11
単位格子
Length a, b, c (Å)44.850, 88.940, 32.160
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (ALPHA-LACTALBUMIN)


分子量: 14342.254 Da / 分子数: 1 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Capra hircus (ヤギ) / 遺伝子: A CLONED GENE OF GOAT LACTA / プラスミド: PET-PUT7LA / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 遺伝子 (発現宿主): A CLONED GENE OF GOAT CDNA / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P00712, lactose synthase
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 80 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.8 %
結晶化温度: 293 K / pH: 6 / 詳細: pH 6.0, temperature 293K
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
120 mg/mlprotein1drop
21.0 mM1reservoirCaCl2
316-20 %PEG80001reservoir
40.05 Mpotassium phosphate1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 282 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: MACSCIENCE M18X / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MACSCIENCE / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年5月1日 / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.75→30 Å / Num. obs: 12533 / % possible obs: 92.5 % / Observed criterion σ(I): 0.0001 / 冗長度: 5.1 % / Rmerge(I) obs: 0.069
反射 シェル解像度: 1.75→1.81 Å / Rmerge(I) obs: 0.309 / % possible all: 94.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
X-PLOR3.1位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: BABOON ALPHA-LACTALBUMIN

解像度: 2→8 Å / Data cutoff low absF: 0.001 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
詳細: THE SIDE CHAIN OF GLN 2, WHICH IS CLOSE TO A ROTAION AXIS IN THE CRYSTAL, IS DISORDERED. THE ELECTRON DENSITY IS WELL DEFINED. THE C-TERMINAL TRIPEPTIDE (GLU 121 - LEU 123) IS POORLY DEFINED ...詳細: THE SIDE CHAIN OF GLN 2, WHICH IS CLOSE TO A ROTAION AXIS IN THE CRYSTAL, IS DISORDERED. THE ELECTRON DENSITY IS WELL DEFINED. THE C-TERMINAL TRIPEPTIDE (GLU 121 - LEU 123) IS POORLY DEFINED IN THE ELECTRON DENSITY AND THEREFORE THESE RESIDUES HAVE NOT BEEN INCLUDED IN THE FINAL MODEL.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.275 -10 %RANDOM
Rwork0.198 ---
obs0.198 64394 92.5 %-
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.3 Å0.23 Å
Luzzati d res low-5 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数976 0 1 80 1057
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.22
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d25.46
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d0.61
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: PARHCSDX.PRO / Topol file: TOPHCSDX.PRO
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 8 Å / σ(F): 2 / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor obs: 0.191 / Rfactor Rfree: 0.278
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.554
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg25.46
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg0.61

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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