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- PDB-1hlt: THE STRUCTURE OF A NONADECAPEPTIDE OF THE FIFTH EGF DOMAIN OF THR... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1hlt
タイトルTHE STRUCTURE OF A NONADECAPEPTIDE OF THE FIFTH EGF DOMAIN OF THROMBOMODULIN COMPLEXED WITH THROMBIN
要素
  • ALPHA-THROMBIN (LARGE SUBUNIT)
  • ALPHA-THROMBIN (SMALL SUBUNIT)
  • Thrombomodulin
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / SERINE PROTEINASE / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


blood coagulation, common pathway / apicolateral plasma membrane / serine-type endopeptidase complex / zymogen activation / vacuolar membrane / cytolysis by host of symbiont cells / thrombospondin receptor activity / Defective factor XII causes hereditary angioedema / thrombin / thrombin-activated receptor signaling pathway ...blood coagulation, common pathway / apicolateral plasma membrane / serine-type endopeptidase complex / zymogen activation / vacuolar membrane / cytolysis by host of symbiont cells / thrombospondin receptor activity / Defective factor XII causes hereditary angioedema / thrombin / thrombin-activated receptor signaling pathway / negative regulation of astrocyte differentiation / regulation of blood coagulation / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / Defective F8 cleavage by thrombin / Platelet Aggregation (Plug Formation) / ligand-gated ion channel signaling pathway / positive regulation of collagen biosynthetic process / negative regulation of platelet activation / negative regulation of blood coagulation / positive regulation of blood coagulation / negative regulation of fibrinolysis / response to cAMP / response to X-ray / Transport of gamma-carboxylated protein precursors from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus / regulation of cytosolic calcium ion concentration / Gamma-carboxylation of protein precursors / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins / fibrinolysis / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / negative regulation of proteolysis / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / Peptide ligand-binding receptors / Regulation of Complement cascade / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / acute-phase response / Cell surface interactions at the vascular wall / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / growth factor activity / lipopolysaccharide binding / female pregnancy / positive regulation of insulin secretion / platelet activation / response to wounding / positive regulation of protein localization to nucleus / Golgi lumen / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / blood coagulation / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / transmembrane signaling receptor activity / signaling receptor activity / regulation of cell shape / heparin binding / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / : / positive regulation of cell growth / response to lipopolysaccharide / blood microparticle / G alpha (q) signalling events / cell surface receptor signaling pathway / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / receptor ligand activity / endoplasmic reticulum lumen / signaling receptor binding / external side of plasma membrane / serine-type endopeptidase activity / positive regulation of cell population proliferation / calcium ion binding / cell surface / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Thrombomodulin-like, EGF-like / : / Thrombomodulin like fifth domain, EGF-like / Thrombomodulin-like domain / Complement Clr-like EGF domain / Complement Clr-like EGF-like / : / Calcium-binding EGF domain / Lectin C-type domain / C-type lectin domain profile. ...Thrombomodulin-like, EGF-like / : / Thrombomodulin like fifth domain, EGF-like / Thrombomodulin-like domain / Complement Clr-like EGF domain / Complement Clr-like EGF-like / : / Calcium-binding EGF domain / Lectin C-type domain / C-type lectin domain profile. / C-type lectin-like / C-type lectin (CTL) or carbohydrate-recognition domain (CRD) / Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / : / Thrombin light chain / C-type lectin-like/link domain superfamily / Coagulation Factor Xa inhibitory site / C-type lectin fold / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Vitamin K-dependent carboxylation/gamma-carboxyglutamic (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain superfamily / Vitamin K-dependent carboxylation domain. / Gla domain profile. / Domain containing Gla (gamma-carboxyglutamate) residues. / Kringle-like fold / Epidermal growth factor-like domain. / EGF-like domain profile. / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
D-Phe-Pro-Arg-CH2Cl / Chem-0G6 / Prothrombin / Thrombomodulin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 解像度: 3 Å
データ登録者Tulinsky, A. / Mathews, I.I.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 1994
タイトル: Structure of a nonadecapeptide of the fifth EGF domain of thrombomodulin complexed with thrombin.
著者: Mathews, I.I. / Padmanabhan, K.P. / Tulinksy, A. / Sadler, J.E.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1993
タイトル: Alanine-Scanning Mutagenesis of the Epidermal Growth Factor-Like Domains of Human Thrombomodulin Identifies Critical Residues for its Cofactor Activity
著者: Nagashima, M. / Lundh, E. / Leonard, J.C. / Parkinson, J.F.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1991
タイトル: Structure of the Hirugen and Hirulog 1 Complexes of Alpha-Thrombin
著者: Skrzypczak-Jankun, E. / Carperos, V.E. / Ravichandran, K.G. / Tulinsky, A. / Westbrook, M. / Maraganore, J.M.
履歴
登録1994年8月28日処理サイト: BNL
改定 1.01994年12月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月7日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.32013年2月27日Group: Other
改定 1.42019年7月17日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: pdbx_database_status / software / struct_conn
Item: _pdbx_database_status.process_site / _software.classification / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.52019年8月14日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification
改定 1.62024年3月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Source and taxonomy
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / entity_src_gen / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity_src_gen.entity_id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.72024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
L: ALPHA-THROMBIN (SMALL SUBUNIT)
H: ALPHA-THROMBIN (LARGE SUBUNIT)
J: ALPHA-THROMBIN (SMALL SUBUNIT)
K: ALPHA-THROMBIN (LARGE SUBUNIT)
R: Thrombomodulin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,9937
ポリマ－68,0855
非ポリマー9082
水2,180121
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)50.900, 50.900, 325.800
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number78
Space group name H-MP43
Atom site foot note1: CIS PROLINE - PRO H 37 / 2: CIS PROLINE - PRO K 37
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given / Matrix: (-1, 0.0007), (1, -0.0017), (-0.0007, -0.0017, -1) / ベクター: -0.00779, -0.04665, -10.0411)

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要素

#1: タンパク質・ペプチド ALPHA-THROMBIN (SMALL SUBUNIT)


分子量: 3188.627 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P00734
#2: タンパク質 ALPHA-THROMBIN (LARGE SUBUNIT)


分子量: 29780.219 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P00734
#3: タンパク質・ペプチド Thrombomodulin


分子量: 2147.294 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P07204
#4: 化合物 ChemComp-0G6 / D-phenylalanyl-N-[(2S,3S)-6-{[amino(iminio)methyl]amino}-1-chloro-2-hydroxyhexan-3-yl]-L-prolinamide / PPACK


タイプ: peptide-like, Peptide-like / クラス: 阻害剤 / 分子量: 453.986 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H34ClN6O3 / 参照: D-Phe-Pro-Arg-CH2Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 121 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
非ポリマーの詳細THE INHIBITOR IS COVALENTLY CONNECTED TO ACTIVE SITE. THE UNBOUND FORM OF THE INHIBITOR IS D-PHE- ...THE INHIBITOR IS COVALENTLY CONNECTED TO ACTIVE SITE. THE UNBOUND FORM OF THE INHIBITOR IS D-PHE-PRO-ARG-CHLOROMETHYLKETONE. UPON REACTION WITH PROTEIN IT FORMS TWO COVALENT BONDS: 1) A COVALENT BOND TO SER 195 FORMING A HEMIKETAL AR7 AND 2) A COVALENT BOND TO NE2 OF HIS 57
配列の詳細CHYMOTRYPSIN NUMBERING SYSTEM IS USED BASED ON THE TOPOLOGICAL ALIGNMENT WITH THE STRUCTURE OF ...CHYMOTRYPSIN NUMBERING SYSTEM IS USED BASED ON THE TOPOLOGICAL ALIGNMENT WITH THE STRUCTURE OF CHYMOTRYPSIN (W.BODE ET AL., 1989, EMBO J. 8, 3467-3475).

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.81 %
結晶化
*PLUS
pH: 7.3 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
126 %PEG80001reservoir
20.1 Msodium phosphate1reservoir
31 mM1reservoirNaN3

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データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射
*PLUS
最高解像度: 3 Å / Num. obs: 12757 / % possible obs: 77 % / Rmerge(I) obs: 0.09

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
PROLSQ精密化
X-PLOR精密化
X-PLOR位相決定
精密化解像度: 3→8 Å / σ(F): 4 /
Rfactor反射数
Rwork0.146 -
obs0.146 11908
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4575 0 60 121 4756
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.018
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it0.791.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it1.412
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it1.512.5
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it2.513
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.146 / Rfactor Rwork: 0.146
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 23 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal targetDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.03
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d0.040.048
X-RAY DIFFRACTIONx_planar_d0.060.054
X-RAY DIFFRACTIONx_plane_restr0.040.023
X-RAY DIFFRACTIONx_chiral_restr0.150.136

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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