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- PDB-1hk8: STRUCTURAL BASIS FOR ALLOSTERIC SUBSTRATE SPECIFICITY REGULATION ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1hk8
タイトルSTRUCTURAL BASIS FOR ALLOSTERIC SUBSTRATE SPECIFICITY REGULATION IN CLASS III RIBONUCLEOTIDE REDUCTASES: NRDD IN COMPLEX WITH DGTP
要素ANAEROBIC RIBONUCLEOTIDE-TRIPHOSPHATE REDUCTASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / REDUCTASE / ALLOSTERIC REGULATION / SUBSTRATE SPECIFICITY
機能・相同性
機能・相同性情報


ribonucleoside-triphosphate reductase (formate) / ribonucleoside-triphosphate reductase (thioredoxin) activity / 2'-deoxyribonucleotide biosynthetic process / ribonucleoside-diphosphate reductase activity, thioredoxin disulfide as acceptor / DNA replication / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Ribonucleoside-triphosphate reductase, anaerobic / Anaerobic ribonucleoside-triphosphate reductase / Formate C-acetyltransferase glycine radical, conserved site / Glycine radical domain signature. / Glycine radical / Glycine radical domain / Glycine radical domain profile. / Anaerobic Ribonucleotide-triphosphate Reductase Large Chain / Anaerobic Ribonucleotide-triphosphate Reductase Large Chain - #20 / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2'-DEOXYGUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / : / Anaerobic ribonucleoside-triphosphate reductase
類似検索 - 構成要素
生物種BACTERIOPHAGE T4 (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.45 Å
データ登録者Larsson, K.-M. / Andersson, J. / Sjoeberg, B.-M. / Nordlund, P. / Logan, D.T.
引用
ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2003
タイトル: A Metal-Binding Site in the Catalytic Subunit of Anaerobic Ribonucleotide Reductase.
著者: Logan, D.T. / Mulliez, E. / Larsson, K.-M. / Bodevin, S. / Atta, M. / Garnaud, P.E. / Sjoberg, B.-M. / Fontecave, M.
#1: ジャーナル: Structure / 年: 2001
タイトル: Structural basis for allosteric substrate specificity regulation in anaerobic ribonucleotide reductases.
著者: Larsson, K.M. / Andersson, J. / Sjoberg, B.M. / Nordlund, P. / Logan, D.T.
履歴
登録2003年3月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
置き換え2003年3月27日ID: 1H77
改定 1.02003年3月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年1月17日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.42018年4月18日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.52023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ANAEROBIC RIBONUCLEOTIDE-TRIPHOSPHATE REDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,1905
ポリマ－68,0561
非ポリマー1,1354
水4,107228
1
A: ANAEROBIC RIBONUCLEOTIDE-TRIPHOSPHATE REDUCTASE
ヘテロ分子

A: ANAEROBIC RIBONUCLEOTIDE-TRIPHOSPHATE REDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)138,38110
ポリマ－136,1112
非ポリマー2,2698
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_665-y+1,-x+1,-z+1/21
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)98.163, 98.163, 246.131
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2004-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 ANAEROBIC RIBONUCLEOTIDE-TRIPHOSPHATE REDUCTASE


分子量: 68055.594 Da / 分子数: 1 / 断片: ACTIVE SITE SUBUNIT, RESIDUES 1-605 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: SEQUENCE DETERMINATION\: P.YOUNG, M.OHMAN, M.Q.XU. / 由来: (組換発現) BACTERIOPHAGE T4 (ファージ) / プラスミド: PET29T4NRDD(G580A) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM109(DE3)
参照: UniProt: P07071, ribonucleoside-triphosphate reductase (thioredoxin)
#2: 化合物 ChemComp-DGT / 2'-DEOXYGUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / dGTP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 228 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細CATALYTIC ACTIVITY INVOLVES 2'-DEOXYRIBONUCLEOSIDE TRIPHOSPHATE + OXIDIZED THIOREDOXIN + H(2)O = ...CATALYTIC ACTIVITY INVOLVES 2'-DEOXYRIBONUCLEOSIDE TRIPHOSPHATE + OXIDIZED THIOREDOXIN + H(2)O = RIBONUCLEOSIDE TRIPHOSPHATE + REDUCED THIOREDOXIN. ENGINEERED MUTATION GLY 580 ALA

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 72.4 %
結晶化pH: 7.5 / 詳細: 30% PEG 400, 02M MGCL2, 0.1M HEPES PH 7.5, 7MM DTT
結晶化
*PLUS
手法: unknown / 詳細: Logan, D.T., (1999) Science, 283, 1499.

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I711 / 波長: 1.043
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年5月15日 / 詳細: BENT MIRROR
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.043 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.43→37.8 Å / Num. obs: 44361 / % possible obs: 95.6 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.096 / Net I/σ(I): 15.3
反射 シェル解像度: 2.43→2.49 Å / Rmerge(I) obs: 0.274 / Mean I/σ(I) obs: 3.8 / % possible all: 94.1
反射
*PLUS
最高解像度: 2.45 Å / 最低解像度: 20 Å / % possible obs: 95 % / Rmerge(I) obs: 0.076

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1B8B

1b8b
PDB 未公開エントリ


解像度: 2.45→20.08 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.934 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.901 / SU B: 6.546 / SU ML: 0.148 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.244 / ESU R Free: 0.213 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.246 1742 4.2 %RANDOM
Rwork0.204 ---
obs-39943 95.7 %-
原子変位パラメータBiso mean: 41.49 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.04 Å20 Å20 Å2
2---0.04 Å20 Å2
3---0.09 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.45→20.08 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4411 0 64 228 4703
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0214575
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.024047
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3971.9646209
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.81839458
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.2035560
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0770.2682
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.025050
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.02915
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1860.2975
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2190.24777
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0850.22652
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1960.2245
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0150.22
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2580.222
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2680.284
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2160.214
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.98322788
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.17334514
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.04821787
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.13631695
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.45→2.52 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.31 116
Rwork0.275 2298
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / バージョン: 5.1.24 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 20 Å / Rfactor Rfree: 0.243 / Rfactor Rwork: 0.207
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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